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- PDB-4qvu: Crystal structure of a DUF4931 family protein (BCE0241) from Baci... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qvu
タイトルCrystal structure of a DUF4931 family protein (BCE0241) from Bacillus cereus ATCC 10987 at 2.65 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / HIT-like fold / PF16285 family / DUF4931 / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-glucose:hexose-1-phosphate uridylyltransferase activity / galactose catabolic process via UDP-galactose, Leloir pathway / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galactose-1-phosphate uridylyltransferase, short form, putative / : / : / Domain of unknown function (DUF4931) N-terminal domain / Domain of unknown function (DUF4931) C-terminal domain / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, class I / HIT-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Galactose-1-phosphate uridylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (BCE0241) from Bacillus cereus ATCC 10987 at 2.65 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3464
ポリマ－31,0641
非ポリマー2833
水724
1
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,38616
ポリマ－124,2554
非ポリマー1,13112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
Buried area11970 Å2
ΔGint-213 kcal/mol
Surface area34940 Å2
手法PISA
2
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6938
ポリマ－62,1282
非ポリマー5656
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area20060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.049, 102.049, 95.481
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 31063.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 株: ATCC 10987 / 遺伝子: BCE_0241 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q73EW7
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE THE CONSTRUCT (RESIDUES 1-264) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. ...SEQUENCE THE CONSTRUCT (RESIDUES 1-264) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.47
詳細: 53.00% polyethylene glycol 200, 0.1M HEPES pH 7.47, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9116,0.9794
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月27日
詳細: Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91161
20.97941
反射解像度: 2.65→29.944 Å / Num. all: 8992 / Num. obs: 8992 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 86.177 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible allRmerge(I) obs
2.65-2.7212.42.380516481.267100
2.72-2.7912.40.977116210.8861000.013
2.79-2.8712.41.175036070.6791000.013
2.87-2.96121.572956060.51000.013
2.96-3.0611.61.967175770.3991000.013
3.06-3.1711.12.562885640.30799.90.013
3.17-3.2910.53.756655420.21000.013
3.29-3.4212.34.665115310.1631000.013
3.42-3.5712.25.360514940.1311000.013
3.57-3.7511.86.658084910.1011000.013
3.75-3.9511.77.654224650.0891000.013
3.95-4.1910.7946954400.071000.013
4.19-4.4811.310.146794140.0621000.013
4.48-4.8412.21048263950.061000.013
4.84-5.311.89.942703610.0631000.013
5.3-5.93119.837303390.0641000.013
5.93-6.849.99.829492980.0621000.013
6.84-8.3811.69.630042600.06399.90.013
8.38-11.859.911.221002130.05199.90.013
11.85-29.9449.29.111611260.05493.80.013

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.65→29.944 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9372 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9132 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.75 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 4. POLYETHYLENE GLYCOL 200 FRAGMENT (PG4) FROM THE CRYSTALLIZATION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 5. THE MODELING OF ZINC (ZN) INTO THE STRUCTURE IS SUPPORTED BY ANOMALOUS DIFFERENCE DENSITY. 6. SODIUM (NA) FROM PURIFICATION BUFFER WAS MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2607 556 6.2 %RANDOM
Rwork0.2068 ---
obs0.21 8971 99.96 %-
原子変位パラメータBiso max: 166.27 Å2 / Biso mean: 83.7481 Å2 / Biso min: 46.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0758 Å20 Å20 Å2
2---1.0758 Å20 Å2
3---2.1516 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.409 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→29.944 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1715 0 9 4 1728
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d792SINUSOIDAL6
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes44HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes253HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1762HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC6
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion247SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1981SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1762HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2398HARMONIC21.1
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.27
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.18
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.96 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2347 160 6.48 %
Rwork0.2033 2310 -
all0.2054 2470 -
obs--99.96 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.7484 Å / Origin y: 11.0894 Å / Origin z: 13 Å
111213212223313233
T-0.0562 Å2-0.0084 Å2-0.0058 Å2--0.1773 Å2-0.143 Å2---0.127 Å2
L2.421 °2-0.4871 °2-1.6994 °2-1.5742 °20.45 °2--3.7271 °2
S0.1046 Å °-0.2067 Å °0.2911 Å °0.1343 Å °-0.3472 Å °0.1788 Å °-0.3392 Å °-0.388 Å °0.2426 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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