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- PDB-4qus: 1.28 Angstrom resolution crystal structure of predicted acyltrans... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qus
タイトル1.28 Angstrom resolution crystal structure of predicted acyltransferase with acyl-CoA N-acyltransferase domain (ypeA) from Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655
要素Acetyltransferase YpeA
キーワードTRANSFERASE / predicted acyltransferase / acyl-CoA N-acyltransferase domain / GNAT acetyltransferase / CSGID / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase, YpeA / : / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Acetyltransferase YpeA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.28 Å
データ登録者Halavaty, A.S. / Filippova, E.V. / Minasov, G. / Flores, K.J. / Dubrovska, I. / Shuvalova, L. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: 1.28 Angstrom resolution crystal structure of predicted acyltransferase with acyl-CoA N-acyltransferase domain (ypeA) from Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655
著者: Halavaty, A.S. / Filippova, E.V. / Minasov, G. / Flores, K.J. / Dubrovska, I. / Shuvalova, L. / Anderson, W.F.
履歴
登録2014年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyltransferase YpeA
B: Acetyltransferase YpeA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8877
ポリマ－34,5112
非ポリマー3765
水9,674537
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5800 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area14560 Å2
手法PISA
2
A: Acetyltransferase YpeA
B: Acetyltransferase YpeA
ヘテロ分子

A: Acetyltransferase YpeA
B: Acetyltransferase YpeA
ヘテロ分子

A: Acetyltransferase YpeA
B: Acetyltransferase YpeA
ヘテロ分子

A: Acetyltransferase YpeA
B: Acetyltransferase YpeA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,54928
ポリマ－138,0448
非ポリマー1,50520
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-x+2,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_755-y+2,x,z1
crystal symmetry operation4_575y,-x+2,z1
Buried area32670 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area48770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.817, 90.817, 84.167
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Acetyltransferase YpeA / predicted acyltransferase with acyl-CoA N-acyltransferase domain


分子量: 17255.553 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655 (大腸菌)
遺伝子: b2434, JW2427, ypeA / プラスミド: pMCSG28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Magic
参照: UniProt: P76539, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 537 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.08 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 7 mg/mL protein (no tag) in 10 mM Tris-HCl, pH 8.3, 500 mM sodium chloride, 5 mM BME, crystallization: the PACT Suite A6 (#6): 0.1 M SPG buffer, pH 9.0, 25% w/v PEG1500, cryo-protection: well ...詳細: 7 mg/mL protein (no tag) in 10 mM Tris-HCl, pH 8.3, 500 mM sodium chloride, 5 mM BME, crystallization: the PACT Suite A6 (#6): 0.1 M SPG buffer, pH 9.0, 25% w/v PEG1500, cryo-protection: well solution soak, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月4日 / 詳細: Bimorph K-B pair mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→30 Å / Num. all: 87246 / Num. obs: 87246 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 26.25
反射 シェル解像度: 1.28→1.3 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.619 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceMaxデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PDO

2pdo


解像度: 1.28→28.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.986 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / SU B: 1.002 / SU ML: 0.02 / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.034 / ESU R Free: 0.035 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.13859 4387 5 %RANDOM
Rwork0.10935 ---
obs0.11083 82845 99.74 %-
all-82845 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.899 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å2-0 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.28→28.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2343 0 22 537 2902
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192609
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022457
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6431.973540
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87735652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1315326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.48524.11146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.09315469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2491526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023075
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02623
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.14335066
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free53.156570
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded11.86455488
LS精密化 シェル解像度: 1.28→1.314 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 314 -
Rwork0.19 6014 -
obs--98.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.5907-3.2571-4.5263.06261.79267.6081-0.00870.22180.2427-0.0710.0646-0.1705-0.16590.0743-0.05590.1094-0.05430.01860.13390.01840.1179101.51778.24-45.768
20.7257-0.005-0.11450.4140.04870.3494-0.01210.1313-0.0693-0.0443-0.006-0.01440.0056-0.04090.01810.0059-0.00230.00680.025-0.01370.030896.977471.201-39.2885
33.20190.2582-1.8270.88460.66465.3646-0.15580.2633-0.2253-0.07590.0852-0.05760.4201-0.07340.07060.0938-0.00210.01420.0314-0.01710.1106.389259.5424-35.9038
41.1777-0.4909-0.1910.6255-0.27470.7508-0.0314-0.0509-0.2538-0.01360.03340.06480.1173-0.0461-0.0020.0766-0.00390.0020.0348-0.00410.117894.284360.3584-25.7291
57.10741.8871-0.00863.1955-0.88472.54760.0666-0.50620.02390.1598-0.07460.2141-0.1239-0.25930.0080.04880.03390.00290.1328-0.00140.047191.514276.8732-5.2779
60.9735-0.01550.36990.36850.05440.4924-0.0188-0.194-0.10660.08470.0214-0.0350.0272-0.0668-0.00260.02130.0093-0.0020.04370.02670.033497.619470.9295-11.2613
710.2764-1.1884-2.83584.6280.20463.9905-0.241-1.0424-0.81710.34670.00320.02280.52830.25370.23790.1550.02910.02760.12490.11720.152795.757154.0575-14.3895
80.38470.1980.360.59770.05770.8957-0.0422-0.0105-0.08770.0061-0.0014-0.0621-0.00970.07890.04360.01810.01620.00210.02350.00950.0789112.503570.4796-18.8906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 5
2X-RAY DIFFRACTION2A6 - 103
3X-RAY DIFFRACTION3A104 - 122
4X-RAY DIFFRACTION4A123 - 140
5X-RAY DIFFRACTION5B1 - 7
6X-RAY DIFFRACTION6B8 - 108
7X-RAY DIFFRACTION7B109 - 125
8X-RAY DIFFRACTION8B126 - 149

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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