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万見
- PDB-4qu4: Improved refinement of the Mtr4 apo crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qu4
タイトルImproved refinement of the Mtr4 apo crystal structure
要素ATP-dependent RNA helicase DOB1
キーワードHYDROLASE / rec-A FOLD / winged-helix-turn-helix / antiparallel-coiled-coil / DSHCT domain / helicase / nucleotide binding / phosphoprotein / rRNA processing / TRAMP / ATP binding / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / TRAMP complex / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / RNA fragment catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / U4 snRNA 3'-end processing / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) ...nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / TRAMP complex / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / RNA fragment catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / U4 snRNA 3'-end processing / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 3'-5' RNA helicase activity / nuclear mRNA surveillance / rRNA catabolic process / poly(A) binding / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA processing / RNA helicase activity / oxidoreductase activity / RNA helicase / mRNA binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #300 / YheA-like fold - #20 / YheA-like fold / Sec63 N-terminal domain-like fold - #30 / Sec63 N-terminal domain-like fold / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #300 / YheA-like fold - #20 / YheA-like fold / Sec63 N-terminal domain-like fold - #30 / Sec63 N-terminal domain-like fold / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / Prismane-like superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / ATP-dependent RNA helicase DOB1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.392 Å
データ登録者Johnson, S.J. / Taylor, L.L.
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: The Mtr4 ratchet helix and arch domain both function to promote RNA unwinding.
著者: Taylor, L.L. / Jackson, R.N. / Rexhepaj, M. / King, A.K. / Lott, L.K. / van Hoof, A. / Johnson, S.J.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: The crystal structure of MTR4 reveals a novel arch domain required for rRNA processing.
著者: Jackson, R.N. / Klauer, A.A. / Hintze, B.J. / Robinson, H. / van Hoof, A. / Johnson, S.J.
履歴
登録2014年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年12月3日ID: 3L9O
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase DOB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,5794
ポリマ－126,2941
非ポリマー2853
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.516, 133.516, 190.949
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DOB1 / mRNA transport regulator MTR4


分子量: 126294.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DOB1, J1158, MTR4, MTR4/YJL050W, YJL050W / プラスミド: pET151 Directional TOPO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P47047, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2.4 M ammonium dihydrogen phosphate, 0.1 M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 190 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.389→30 Å / Num. all: 26177 / Num. obs: 26177 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 137.4 Å2
反射 シェル解像度: 3.389→3.52 Å / 冗長度: 5.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.494 / % possible all: 59.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.392→28.757 Å / SU ML: 0.53 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 38.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2991 1268 4.86 %
Rwork0.2475 --
obs0.2502 26095 93.82 %
all-26095 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 164.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.392→28.757 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6665 0 15 0 6680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016789
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4639265
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9522290
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521123
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071196
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.392-3.52780.3918960.35391746X-RAY DIFFRACTION60
3.5278-3.68810.42551230.34232464X-RAY DIFFRACTION85
3.6881-3.88210.38331540.32062881X-RAY DIFFRACTION99
3.8821-4.12460.31671370.2932888X-RAY DIFFRACTION100
4.1246-4.4420.30431380.24852943X-RAY DIFFRACTION100
4.442-4.88710.29871490.22192913X-RAY DIFFRACTION100
4.8871-5.58980.33051430.25192951X-RAY DIFFRACTION100
5.5898-7.02550.33681550.31242973X-RAY DIFFRACTION100
7.0255-28.75830.24991730.19833068X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4901-1.06261.51180.7245-1.03921.477-0.4911-0.53640.54640.83970.5707-1.08940.88780.6098-01.4882-0.57180.26471.6363-0.37161.8414121.405354.191481.9824
23.94612.79573.18364.4006-0.7886.6049-0.0764-0.49190.77720.0887-0.41640.34070.277-0.3368-0.00010.8181-0.13930.26571.1179-0.30271.4826117.508651.830255.8376
32.66380.7969-1.44615.41081.61213.2597-0.0921-0.73130.6103-0.66950.8091-0.7377-0.28630.6662-01.5352-0.35860.10141.5788-0.31721.3137101.934964.183787.3387
42.22770.1277-0.08080.74230.1021.49460.1456-0.19490.3534-1.9922-0.59730.0948-2.5728-0.9086-0.14194.98420.0373-0.22471.015-0.01511.66595.373279.665666.3684
51.09020.25291.23923.39274.62786.2213-0.63960.29960.2742-1.52290.6201-0.0506-1.43090.378-0.00041.8011-0.4140.16731.5463-0.18931.4673100.15655.545271.3988
61.04271.7733-0.83132.6099-1.55781.779-0.3803-0.8651-0.5577-0.52510.003-0.73330.19240.9719-01.59430.04250.2551.79750.06881.546390.496622.556770.4676
75.52181.64661.8743.07450.67173.89790.3039-0.5016-0.10940.37160.01910.06220.490.4328-01.38070.35540.02931.5862-0.07461.436471.454344.533182.5487
81.4806-1.1511-0.77193.55860.15842.1061-0.0988-0.53610.0787-0.15490.02810.3412-0.25930.322801.6927-0.00180.07561.51410.17651.534572.657725.587583.1105
90.8322-0.75010.20442.2311-0.2693-0.0238-0.58770.16230.0311-1.64560.1161.1313-0.749-0.6646-0.00012.3586-0.1513-0.21262.3193-0.05161.879982.71746.199843.0707
101.0882-0.1273-0.52640.03940.21210.5071-0.4152-0.20020.69480.279-0.67910.0441-1.0321-0.923-0.0183.54750.3674-0.20592.53580.21041.53585.907567.173145.1656
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 79:122)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 123:321)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 322:415)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 416:496)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 497:599)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 600:661)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 662:780)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 781:877)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 878:995)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 996:1072)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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