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万見
- PDB-4qri: 2.35 Angstrom resolution crystal structure of hypoxanthine-guanin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qri
タイトル2.35 Angstrom resolution crystal structure of hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase from Leptospira interrogans serovar Copenhageni str. Fiocruz L1-130
要素Hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase / Leptospira interrogans serovar Copenhageni str. Fiocruz L1-130 / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / Glycosyltransferase / CSGID / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / purine salvage pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / : / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Leptospira interrogans serovar Copenhageni (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Halavaty, A.S. / Minasov, G. / Dubrovska, I. / Flores, K.J. / Shuvalova, L. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: 2.35 Angstrom resolution crystal structure of hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase from Leptospira interrogans serovar Copenhageni str. Fiocruz L1-130
著者: Halavaty, A.S. / Minasov, G. / Dubrovska, I. / Flores, K.J. / Shuvalova, L. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
履歴
登録2014年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase
B: Hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,98013
ポリマ－47,8932
非ポリマー1,08711
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area14400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.647, 74.647, 162.333
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 6 - 176 / Label seq-ID: 30 - 200

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase


分子量: 23946.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leptospira interrogans serovar Copenhageni (バクテリア)
株: Fiocruz L1-130 / 遺伝子: hpt, LA_4295, LIC_13438 / プラスミド: pMCSG53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Magic
参照: UniProt: Q72LV5, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: protein: 7.4 mg/mL in 0.25 M NaCl 10 mM Tris-HCl pH 8.3 5 mM BME crystallization: The JCSG+ Suite H9 (93): 0.2 M LiSO4 0.1 BIS-TRIS 25% (w/v), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月30日 / 詳細: Be-Lenses/Diamond Laue Mono
放射モノクロメーター: Diamond[111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→30 Å / Num. all: 19969 / Num. obs: 19969 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 53.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 31.7
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.631 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 958 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceMaxデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3O7M

3o7m


解像度: 2.35→29.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 10.743 / SU ML: 0.136 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.275 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23235 1011 5.1 %RANDOM
Rwork0.18827 ---
obs0.19044 18828 99.86 %-
all-18828 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.911 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å20 Å2
2--0.35 Å2-0 Å2
3----0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2575 0 61 136 2772
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192725
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6131.9963691
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93936089
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.2945316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.58123.692130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.26115479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9121519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212943
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02612
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9819 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 87 -
Rwork0.268 1325 -
obs-1325 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.93190.36110.17671.6314-0.62282.04650.0278-0.0136-0.0035-0.0384-0.0315-0.10940.05820.27960.00380.19570.02280.03870.0439-0.01080.133833.064-13.439716.1885
22.5814-0.41120.30771.2558-0.27152.29260.01280.3083-0.0126-0.2312-0.1017-0.08330.27860.21620.08890.30340.01450.06030.06530.00510.169331.0982-18.18289.6862
32.4626-1.0460.46541.6599-0.11332.22940.020.2092-0.0621-0.1167-0.05570.1027-0.23870.23530.03570.2471-0.04280.01650.0473-0.0010.13630.79025.474713.2939
43.8452-1.54320.83432.7434-0.60942.1617-0.00710.04360.20090.2017-0.1118-0.2038-0.30210.36050.11890.3434-0.08420.01070.22460.02840.188741.42655.864823.1817
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 85
2X-RAY DIFFRACTION2A86 - 176
3X-RAY DIFFRACTION3B6 - 131
4X-RAY DIFFRACTION4B132 - 177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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