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万見
- PDB-4qpn: Crystal Structure of Human Methyltransferase-Like Protein 21B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qpn
タイトルCrystal Structure of Human Methyltransferase-Like Protein 21B
要素Protein-lysine methyltransferase METTL21B
キーワードTRANSFERASE / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine methylation / intracellular anatomical structure / protein-lysine N-methyltransferase activity / heat shock protein binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methyltransferase activity / centrosome / protein-containing complex / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / EEF1A lysine methyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Tempel, W. / Hong, B.S. / Seitova, A. / He, H. / Li, Y. / Graslund, S. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal Structure of Human Methyltransferase-Like Protein 21B
著者: Tempel, W. / Hong, B.S. / Seitova, A. / He, H. / Li, Y. / Graslund, S. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2014年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-lysine methyltransferase METTL21B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,57118
ポリマ－24,9941
非ポリマー57717
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.665, 38.665, 193.915
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Protein-lysine methyltransferase METTL21B / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 557a / Methyltransferase-like protein 21B


分子量: 24994.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL21B, FAM119B, HCA557A / プラスミド: pFBOH-MHL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: Q96AZ1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 14 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 20% PEG-3350, 0.2 M tri-lithium citrate. Protein sample was incubated with SAH overnight. Endopeptidase was added to the protein sample immediately prior to crystallization set up, vapor ...詳細: 20% PEG-3350, 0.2 M tri-lithium citrate. Protein sample was incubated with SAH overnight. Endopeptidase was added to the protein sample immediately prior to crystallization set up, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: adsc q315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→38.78 Å / Num. obs: 45170 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.25→1.27 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.956 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. measured all: 23595 / Num. unique all: 2181 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.3.5データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: solved with data from isomorphous crystal. model based on pdb entry 4LEC.

4lec


解像度: 1.25→33.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / WRfactor Rfree: 0.1619 / WRfactor Rwork: 0.1185 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.9047 / SU B: 1.482 / SU ML: 0.029 / SU R Cruickshank DPI: 0.0424 / SU Rfree: 0.0449 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.042 / ESU R Free: 0.045 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Structure was solved and model was automatically built (ARP/WARP) using data from a nearly isomorphous crystal. COOT was used for interactive model building. Model geometry was evaluated with MOLPROBITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1667 2190 4.9 %RANDOM
Rwork0.1216 ---
obs0.1238 45060 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.27 Å2 / Biso mean: 12.1595 Å2 / Biso min: 4.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20.01 Å20 Å2
2--0.03 Å2-0 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→33.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1579 0 50 202 1831
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0191754
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021654
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.981.9672402
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89933802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9485226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.4323.62691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.30115285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4851515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2264
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212039
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02442
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5670.973838
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5680.974837
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.991.4761050
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.62333408
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free19.118542
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.00153534
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 181 -
Rwork0.188 3127 -
all-3308 -
obs--99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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