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万見
- PDB-4qoy: Novel binding motif and new flexibility revealed by structural an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qoy
タイトルNovel binding motif and new flexibility revealed by structural analysis of a pyruvate dehydrogenase-dihydrolipoyl acetyltransferase sub-complex from the escherichia coli pyruvate dehydrogenase multi-enzyme complex
要素
  • Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component)
  • Pyruvate dehydrogenase E1 component
キーワードOXIDOREDUCTASE / PSBD / PYRUVATE DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / lipoic acid binding / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate dehydrogenase complex / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / E3-binding domain / Dihydrolipoamide Transferase / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Rossmann fold - #920 / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site ...Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / E3-binding domain / Dihydrolipoamide Transferase / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Rossmann fold - #920 / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Furey, W. / Arjunan, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Novel Binding Motif and New Flexibility Revealed by Structural Analyses of a Pyruvate Dehydrogenase-Dihydrolipoyl Acetyltransferase Subcomplex from the Escherichia coli Pyruvate ...タイトル: Novel Binding Motif and New Flexibility Revealed by Structural Analyses of a Pyruvate Dehydrogenase-Dihydrolipoyl Acetyltransferase Subcomplex from the Escherichia coli Pyruvate Dehydrogenase Multienzyme Complex.
著者: Arjunan, P. / Wang, J. / Nemeria, N.S. / Reynolds, S. / Brown, I. / Chandrasekhar, K. / Calero, G. / Jordan, F. / Furey, W.
履歴
登録2014年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22014年11月19日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate dehydrogenase E1 component
B: Pyruvate dehydrogenase E1 component
C: Pyruvate dehydrogenase E1 component
D: Pyruvate dehydrogenase E1 component
E: Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component)
F: Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)409,0276
ポリマ－409,0276
非ポリマー00
水23,2931293
1
A: Pyruvate dehydrogenase E1 component
B: Pyruvate dehydrogenase E1 component
E: Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,5143
ポリマ－204,5143
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Pyruvate dehydrogenase E1 component
D: Pyruvate dehydrogenase E1 component
F: Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,5143
ポリマ－204,5143
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)210.940, 326.840, 77.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Pyruvate dehydrogenase E1 component


分子量: 99657.164 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 TW14359 / EHEC / 遺伝子: aceE, B0114, ECS0118, ECSP_0115, Z0124 / プラスミド: JRG PGS878 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JRG 3456
参照: UniProt: C6UVU8, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)
#2: タンパク質・ペプチド Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component) / Pyruvate dehydrogenase dihydrolipoyltransacetylase component


分子量: 5199.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 / 遺伝子: aceF, ECs0119, Z0125 / プラスミド: JRG PGS501 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JRG 1342 / 参照: UniProt: Q8X966
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 20% PEG3350 0.2M AMMONIUM TARTRATE DIBASIC,SODIUM AZIDE, PH 6.35, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 296K, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月16日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
211
反射解像度: 2.8→32.29 Å / Num. all: 132370 / Num. obs: 132035 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.32 % / Biso Wilson estimate: 82.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.15 % / Rmerge(I) obs: 0.605 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 13058 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータ削減
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
SERGUIデータ収集
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 2IEA

2iea


解像度: 2.8→32.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9471 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9247 / SU R Cruickshank DPI: 1.068 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2328 6292 5.04 %RANDOM
Rwork0.1982 ---
obs0.1999 124907 94.36 %-
all-132370 --
原子変位パラメータBiso max: 205.77 Å2 / Biso mean: 80.53 Å2 / Biso min: 28.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9855 Å20 Å20 Å2
2--0.7342 Å20 Å2
3---0.2514 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.447 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→32.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27874 0 0 1293 29167
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d15.1413214SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.006784HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0144137HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5.528485HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion0.0793608SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2.08933577SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00928485HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg138490HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.75
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.15
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3605 407 5.02 %
Rwork0.3522 7696 -
all0.3526 8103 -
obs--94.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3127-0.48170.26451.55-0.54230.4395-0.01830.17830.2005-0.1033-0.0842-0.2243-0.01060.04830.1025-0.1251-0.0937-0.0646-0.10630.0692-0.143326.334950.5497-5.0977
21.09460.4560.48552.1962-0.52680.6478-0.0295-0.25340.0650.4377-0.1122-0.3302-0.26170.23110.1417-0.0722-0.0108-0.152-0.00580.0293-0.104236.090825.173723.5127
31.07810.2538-0.10491.1699-0.32311.5705-0.0406-0.1383-0.26970.1131-0.0972-0.38950.12830.29450.1378-0.09960.0898-0.0932-0.05740.0709-0.001734.9367-1.701318.9213
40.7708-0.3874-0.33921.14760.21610.6219-0.0744-0.16480.1720.28130.0383-0.0709-0.16180.05680.0361-0.02260.0317-0.0882-0.0848-0.0036-0.19360.37335.039525.4023
52.0391-0.1235-0.20911.00370.55251.2176-0.04120.28910.1248-0.28890.0111-0.0325-0.0507-0.06090.03010.0130.0136-0.0383-0.03640.0485-0.180213.326816.7263-7.1394
60.90850.09510.18540.8914-0.15130.8521-0.07240.2166-0.2053-0.2643-0.0059-0.39760.17390.28560.0783-0.0440.06840.0868-0.03340.0227-0.020436.13991.1478-6.2372
71.6080.4224-0.16571.8843-0.92051.0652-0.06990.0294-0.2467-0.28490.16330.12240.1716-0.1707-0.0934-0.2207-0.152-0.1029-0.20080.103-0.14543.336779.407950.0057
81.2919-0.7392-0.44772.153-0.8962.0755-0.00380.09130.54420.01030.25720.5442-0.3293-0.2391-0.2535-0.2389-0.0464-0.0984-0.28270.1520.194636.7855117.98341.7767
92.7555-1.03111.63960.5171-2.91042.5288-0.01170.23040.2253-0.09010.02810.1736-0.317-0.2981-0.0164-0.2834-0.0989-0.152-0.26750.152-0.01632.4414125.8816.0459
102.81141.3140.26381.973-0.57241.06280.0028-0.08490.1625-0.04240.02970.1304-0.15840.0349-0.0324-0.1256-0.1390.0276-0.262-0.0185-0.282673.2133108.77541.4924
112.29061.83541.08320.88260.29122.0663-0.0760.5442-0.394-0.54150.29760.08320.1689-0.0557-0.2216-0.0133-0.152-0.152-0.0656-0.0101-0.303748.649491.378815.9469
123.13290.69342.41470.5971-1.18543.58360.05090.4363-0.0789-0.1238-0.00980.1336-0.0976-0.2991-0.0411-0.2949-0.152-0.1520.04420.152-0.30424.9299102.6878.9323
130-0.93790.87590.8028-0.27870.00110.00060.00590.03310.04160.0044-0.04240.0102-0.0524-0.005-0.14860.0263-0.0209-0.09380.02360.0086-2.174783.01850.9719
140.26970.18440.54910-1.00960.02130.00230.0017-0.02320.0491-0.00480.0411-0.0107-0.03180.0025-0.21060.0130.019-0.03210.1103-0.051985.763280.25479.3962
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|5 - A|470 }A5 - 470
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|471 - A|705 }A471 - 705
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|706 - A|886 }A706 - 886
4X-RAY DIFFRACTION4{ B|5 - B|470 }B5 - 470
5X-RAY DIFFRACTION5{ B|471 - B|705 }B471 - 705
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|706 - B|886 }B706 - 886
7X-RAY DIFFRACTION7{ C|5 - C|470 }C5 - 470
8X-RAY DIFFRACTION8{ C|471 - C|705 }C471 - 705
9X-RAY DIFFRACTION9{ C|706 - C|886 }C706 - 886
10X-RAY DIFFRACTION10{ D|7 - D|470 }D7 - 470
11X-RAY DIFFRACTION11{ D|471 - D|705 }D471 - 705
12X-RAY DIFFRACTION12{ D|706 - D|886 }D706 - 886
13X-RAY DIFFRACTION13{ E|122 - E|167 }E122 - 167
14X-RAY DIFFRACTION14{ F|122 - F|167 }F122 - 167

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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