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万見
- PDB-4qnb: Disulfide stabilized HIV-1 CA hexamer in complex with PHENYL-L-PH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qnb
タイトルDisulfide stabilized HIV-1 CA hexamer in complex with PHENYL-L-PHENYLALANINAMIDE inhibitor
要素CAPSID PROTEIN P24
キーワードVIRAL PROTEIN/INHIBITOR / capsid protein / disulfide crosslink / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1B0 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.996 Å
データ登録者Pornillos, O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural basis of HIV-1 capsid recognition by PF74 and CPSF6.
著者: Bhattacharya, A. / Alam, S.L. / Fricke, T. / Zadrozny, K. / Sedzicki, J. / Taylor, A.B. / Demeler, B. / Pornillos, O. / Ganser-Pornillos, B.K. / Diaz-Griffero, F. / Ivanov, D.N. / Yeager, M.
履歴
登録2014年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAPSID PROTEIN P24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8872
ポリマ－25,4611
非ポリマー4261
水1,802100
1
A: CAPSID PROTEIN P24
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,32112
ポリマ－152,7686
非ポリマー2,5536
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area14990 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area61050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.383, 91.383, 56.587
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 CAPSID PROTEIN P24


分子量: 25461.271 Da / 分子数: 1 / 変異: A14C,E45C,W184A,M185A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (NEW YORK-5 ISOLATE) (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag-pol / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12497
#2: 化合物 ChemComp-1B0 / N-METHYL-NALPHA-[(2-METHYL-1H-INDOL-3-YL)ACETYL]-N-PHENYL-L-PHENYLALANINAMIDE


分子量: 425.522 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H27N3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10% PEG 8,000, 2% Tacsimate, 100 mM Tris, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年1月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.996→50 Å / Num. obs: 18424 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 43.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3h47

3h47


解像度: 1.996→26.642 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2707 897 4.87 %Flags copied from 3H47
Rwork0.2203 ---
obs0.2227 18417 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.996→26.642 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1662 0 32 100 1794
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081734
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9972356
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.198647
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04262
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005306
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.9964-2.12140.26491610.207428752875
2.1214-2.28510.26331400.201929222922
2.2851-2.5150.29421600.21428852885
2.515-2.87850.28231300.22129332933
2.8785-3.62520.28181520.231329222922
3.6252-26.64440.25641540.221229832983
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.8716 Å / Origin y: 10.3507 Å / Origin z: -0.7647 Å
111213212223313233
T0.1573 Å2-0.0086 Å20.0037 Å2-0.1716 Å2-0.0232 Å2--0.1686 Å2
L0.7925 °2-0.3571 °20.5725 °2-1.0844 °2-0.616 °2--1.4389 °2
S0.0229 Å °0.1284 Å °0.0101 Å °-0.0656 Å °-0.0921 Å °-0.028 Å °-0.0118 Å °0.1688 Å °0.0598 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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