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- PDB-4qn7: Crystal structure of neuramnidase N7 complexed with Oseltamivir -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qn7
タイトルCrystal structure of neuramnidase N7 complexed with Oseltamivir
要素Neuraminidase
キーワードHYDROLASE / 6-BLADED BETA-PROPELLER / CALCIUM BINDING / GLYCOSYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


exo-alpha-sialidase / exo-alpha-sialidase activity / viral budding from plasma membrane / carbohydrate metabolic process / host cell plasma membrane / virion membrane / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 34 / Neuraminidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-G39 / Neuraminidase
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.302 Å
データ登録者Sun, X. / Li, Q. / Wu, Y. / Liu, Y. / Qi, J. / Vavricka, C.J. / Gao, G.F.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2014
タイトル: Structure of influenza virus N7: the last piece of the neuraminidase "jigsaw" puzzle.
著者: Sun, X. / Li, Q. / Wu, Y. / Wang, M. / Liu, Y. / Qi, J. / Vavricka, C.J. / Gao, G.F.
履歴
登録2014年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月6日Group: Other
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12022年8月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuraminidase
B: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,02312
ポリマ－85,9102
非ポリマー3,11310
水8,341463
1
A: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,04724
ポリマ－171,8204
非ポリマー6,22620
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area19710 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area50220 Å2
手法PISA
2
B: Neuraminidase
ヘテロ分子

B: Neuraminidase
ヘテロ分子

B: Neuraminidase
ヘテロ分子

B: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,04724
ポリマ－171,8204
非ポリマー6,22620
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_655-y+3/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_465y-1/2,-x+3/2,z1
Buried area19790 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area50150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.524, 115.524, 121.692
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-602-

HOH

21A-751-

HOH

31B-621-

HOH

41B-821-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Neuraminidase


分子量: 42955.070 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 81-470 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/mallard/ALB/196/1996(H10N7)) (A型インフルエンザウイルス)
遺伝子: NA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q20R18

-
糖 , 3種, 6分子

#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 467分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-G39 / (3R,4R,5S)-4-(acetylamino)-5-amino-3-(pentan-3-yloxy)cyclohex-1-ene-1-carboxylic acid / Oseltamivir carboxylate / オセルタミビルカルボキシラ-ト


分子量: 284.351 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H24N2O4 / コメント: 薬剤, 抗ウイルス剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.95 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M calcium acetate, 0.1M sodium acetate, 10%(w/v) polyethylene glycol 4000, pH 4.5, EVAPORATION, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月4日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 37039 / Num. obs: 37039 / % possible obs: 99.77 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NN2

1nn2


解像度: 2.302→41.892 Å / FOM work R set: 0.8567 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2066 1848 4.99 %Random
Rwork0.1669 ---
all0.1689 37039 --
obs0.1689 37039 99.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 77.23 Å2 / Biso mean: 25.58 Å2 / Biso min: 10.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.302→41.892 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6010 0 204 463 6677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056382
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0288660
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068972
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031104
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5842300
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3023-2.36450.24751280.17892621274998
2.3645-2.43410.24971350.184926632798100
2.4341-2.51260.24551230.179326962819100
2.5126-2.60240.23281370.177126462783100
2.6024-2.70660.20571500.18426642814100
2.7066-2.82980.23311310.180127032834100
2.8298-2.97890.23611600.176326482808100
2.9789-3.16550.23761420.176126982840100
3.1655-3.40980.19721380.165827132851100
3.4098-3.75280.1971530.149727052858100
3.7528-4.29530.15511580.135827272885100
4.2953-5.40980.16651510.146727662917100
5.4098-41.89870.2421420.198229413083100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.4248 Å / Origin y: 99.7902 Å / Origin z: 152.7126 Å
111213212223313233
T0.1512 Å2-0.011 Å20.0057 Å2-0.154 Å20.003 Å2--0.1388 Å2
L0.0376 °20.1054 °20.0881 °2-0.1276 °20.0979 °2---0.0816 °2
S-0.0154 Å °-0.0139 Å °-0.0056 Å °-0.0196 Å °0.0002 Å °0.0052 Å °0.0108 Å °0.0034 Å °-0.0005 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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