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万見
- PDB-4qmg: The Structure of MTDH-SND1 Complex Reveals Novel Cancer-Promoting... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qmg
タイトルThe Structure of MTDH-SND1 Complex Reveals Novel Cancer-Promoting Interactions
要素
  • Protein LYRIC
  • Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / SN domains / oligonucleotide/oligosaccharide binding-fold (OB-fold) / DNA/RNA-binding / miRNA-mediated silencing / nuclease / breast cancer / tumorigenesis / SND1 / MTDH
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding => GO:0061629 / regulation of cell cycle process / miRNA catabolic process / RISC complex binding / nuclease activity / dense body / bicellular tight junction assembly / intercellular canaliculus / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / RISC complex ...RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding => GO:0061629 / regulation of cell cycle process / miRNA catabolic process / RISC complex binding / nuclease activity / dense body / bicellular tight junction assembly / intercellular canaliculus / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / RISC complex / endonuclease activity, active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and producing 3'-phosphomonoesters / micrococcal nuclease / mRNA catabolic process / NF-kappaB binding / bicellular tight junction / positive regulation of autophagy / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / RNA endonuclease activity / transcription coregulator activity / fibrillar center / osteoblast differentiation / positive regulation of angiogenesis / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / double-stranded RNA binding / melanosome / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / nuclear membrane / endonuclease activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / membrane => GO:0016020 / transcription coactivator activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / nuclear body / cadherin binding / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein LYRIC / Lysine-rich CEACAM1 co-isolated protein family / : / RNA-induced silencing complex, nuclease component Tudor-SN / Tudor domain / Tudor domain profile. / Tudor domain / Tudor domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / Thermonuclease active site ...Protein LYRIC / Lysine-rich CEACAM1 co-isolated protein family / : / RNA-induced silencing complex, nuclease component Tudor-SN / Tudor domain / Tudor domain profile. / Tudor domain / Tudor domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / Thermonuclease active site / Thermonuclease family signature 2. / Staphylococcal nuclease (SNase-like), OB-fold / Staphylococcal nuclease homologue / Thermonuclease domain profile. / Staphylococcal nuclease homologues / SNase-like, OB-fold superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1 / Protein LYRIC
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.701 Å
データ登録者Guo, F. / Stanevich, V. / Wan, L. / Satyshur, K. / Kang, Y. / Xing, Y.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2014
タイトル: Structural Insights into the Tumor-Promoting Function of the MTDH-SND1 Complex.
著者: Guo, F. / Wan, L. / Zheng, A. / Stanevich, V. / Wei, Y. / Satyshur, K.A. / Shen, M. / Lee, W. / Kang, Y. / Xing, Y.
履歴
登録2014年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
F: Protein LYRIC
B: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
G: Protein LYRIC
C: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
H: Protein LYRIC
D: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
I: Protein LYRIC
E: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
J: Protein LYRIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,06524
ポリマ－206,55210
非ポリマー1,51314
水5,224290
1
A: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
F: Protein LYRIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5394
ポリマ－41,3102
非ポリマー2292
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area17030 Å2
手法PISA
2
B: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
G: Protein LYRIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7246
ポリマ－41,3102
非ポリマー4134
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area17010 Å2
手法PISA
3
C: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
H: Protein LYRIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5394
ポリマ－41,3102
非ポリマー2292
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area16810 Å2
手法PISA
4
D: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
I: Protein LYRIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6315
ポリマ－41,3102
非ポリマー3213
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area17310 Å2
手法PISA
5
E: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
J: Protein LYRIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6315
ポリマ－41,3102
非ポリマー3213
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area16540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.830, 65.715, 135.841
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 10分子 ABCDEFGHIJ

#1: タンパク質
Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1 / 100 kDa coactivator / EBNA2 coactivator p100 / Tudor domain-containing protein 11 / p100 co-activator


分子量: 36918.207 Da / 分子数: 5 / 断片: SND1, UNP residues 16-339 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Metadherin (MTDH) and Staphylococcal nuclease domain containing 1 (SND1), SND1, TDRD11
プラスミド: pQlink / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: Q7KZF4
#2: タンパク質・ペプチド
Protein LYRIC / 3D3/LYRIC / Astrocyte elevated gene-1 protein / AEG-1 / Lysine-rich CEACAM1 co-isolated protein / ...3D3/LYRIC / Astrocyte elevated gene-1 protein / AEG-1 / Lysine-rich CEACAM1 co-isolated protein / Metadherin / Metastasis adhesion protein


分子量: 4392.189 Da / 分子数: 5 / 断片: MTDH, UNP residues 386-407 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AEG1, LYRIC, Metadherin (MTDH), MTDH / プラスミド: pQlink / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: Q86UE4

-
非ポリマー , 4種, 304分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-CS / CESIUM ION / セシウムカチオン


分子量: 132.905 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cs
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.99 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Mix 275nl of 15mg/ml SeMet-SND1(16-339)-L21-MTDH(386-407) with 250nl of well buffer (21.6% pEG3350, 0.1M Sodium Citrate, PH8.0, 0.1M CsCl )+50nl of micro seeds., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97849 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月21日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97849 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 59029 / Num. obs: 59029 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 46.34 Å2 / Rsym value: 0.151 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / Num. unique all: 5813 / Rsym value: 0.791 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1690)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.701→45.071 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2476 3875 3.39 %Random
Rwork0.1898 ---
obs0.1917 -99.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.701→45.071 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12840 0 54 290 13184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00313201
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.72317856
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4515008
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0291907
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7013-2.73420.32261290.28093676X-RAY DIFFRACTION92
2.7342-2.76880.30141380.26893942X-RAY DIFFRACTION100
2.7688-2.80530.33511350.26373918X-RAY DIFFRACTION100
2.8053-2.84370.33661400.25314025X-RAY DIFFRACTION100
2.8437-2.88430.32591390.2653949X-RAY DIFFRACTION100
2.8843-2.92740.26161370.25093915X-RAY DIFFRACTION100
2.9274-2.97310.32441390.24743999X-RAY DIFFRACTION100
2.9731-3.02180.28191380.24033960X-RAY DIFFRACTION100
3.0218-3.07390.27641390.23523963X-RAY DIFFRACTION100
3.0739-3.12980.29021360.22713964X-RAY DIFFRACTION100
3.1298-3.190.31551360.22043904X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.25510.27951370.22493976X-RAY DIFFRACTION100
3.2551-3.32580.30671410.2153986X-RAY DIFFRACTION100
3.3258-3.40320.2931410.19693950X-RAY DIFFRACTION100
3.4032-3.48830.2551380.18753950X-RAY DIFFRACTION100
3.4883-3.58250.24621390.18123955X-RAY DIFFRACTION100
3.5825-3.68790.2331420.17834012X-RAY DIFFRACTION100
3.6879-3.80690.2231380.17133911X-RAY DIFFRACTION100
3.8069-3.94290.2271370.17263960X-RAY DIFFRACTION100
3.9429-4.10060.2261440.17533996X-RAY DIFFRACTION100
4.1006-4.28710.20421410.1593951X-RAY DIFFRACTION100
4.2871-4.5130.22431360.15463952X-RAY DIFFRACTION100
4.513-4.79540.21381350.14653923X-RAY DIFFRACTION100
4.7954-5.16520.23811400.14994004X-RAY DIFFRACTION100
5.1652-5.68410.22561370.17513928X-RAY DIFFRACTION100
5.6841-6.50450.25581410.18473984X-RAY DIFFRACTION100
6.5045-8.18690.18091450.17743957X-RAY DIFFRACTION100
8.1869-45.07710.2281370.18313859X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -24.591 Å / Origin y: -14.9862 Å / Origin z: -35.4751 Å
111213212223313233
T0.3179 Å20.0065 Å2-0.0105 Å2-0.3952 Å20.0566 Å2--0.2722 Å2
L0.0554 °20.0344 °2-0.0023 °2-0.0751 °20.1026 °2--0.0145 °2
S0.0075 Å °0.0108 Å °0.0149 Å °0.0139 Å °0.0074 Å °0.0265 Å °-0.0109 Å °-0.0666 Å °-0.0155 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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