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- PDB-2rhm: Crystal structure of a putative kinase (caur_3907) from chlorofle... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rhm
タイトルCrystal structure of a putative kinase (caur_3907) from chloroflexus aurantiacus j-10-fl at 1.70 A resolution
要素Putative kinase
キーワードUNKNOWN FUNCTION / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases fold / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / BENZOIC ACID / ATP-binding protein / :
機能・相同性情報
生物種Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative kinase (ZP_00765535.1) from Chloroflexus aurantiacus J-10-fl at 1.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative kinase
B: Putative kinase
C: Putative kinase
D: Putative kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,72113
ポリマ－86,0594
非ポリマー6629
水11,007611
1
A: Putative kinase
B: Putative kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3146
ポリマ－43,0292
非ポリマー2854
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
手法PISA
2
C: Putative kinase
D: Putative kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4067
ポリマ－43,0292
非ポリマー3775
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.930, 76.790, 129.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質
Putative kinase


分子量: 21514.627 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
株: J-10-fl / 遺伝子: ZP_00765535.1, CaurDRAFT_1197 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q3E6M1, UniProt: A9WDG5*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID / 安息香酸


分子量: 122.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 611 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION REMARK 999 TAG ...REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION REMARK 999 TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE REMARK 999 LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. REMARK 999

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.141.44TWO CRYSTALS WERE USED IN THE SOLUTION OF THIS STRUCTURE, ONE FOR PHASING AND ONE FOR REFINEMENT. THE 1.96 A MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING THE REFINEMENT OF 1.7 A REFINEMENT DATA SET.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法6.5NANODROP, 0.2M MgCl2, 10.0% PEG 3000, 0.1M Cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法NANODROP, 20.0% Glycerol, 0.04M KH2PO4, 16.0% PEG 8000, no buffer, no pH, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 23-ID-D10.99187
シンクロトロンAPS 23-ID-D20.97957, 0.95373
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月19日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Si(111) Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.991871
20.979571
30.953731
反射解像度: 1.7→29.761 Å / Num. obs: 73034 / % possible obs: 90.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.17 % / Biso Wilson estimate: 33.512 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0667 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.7-1.84.020.62782.4811562192.7
1.8-1.854.080.45223.424911192.6
1.85-1.94.050.36944.234359191.9
1.9-1.953.970.29345.623901191.3
1.95-2.054.10.19757.166779192
2.05-2.154.020.14959.325527191
2.15-2.254.020.114211.344614191.3
2.25-2.354.030.09512.923852190.9
2.35-2.54.410.0915.094670191.2
2.5-2.656.140.118317.53707190.9
2.65-2.857.290.101120.713774190.5
2.85-3.158.070.078824.634013189.9
3.15-3.68.050.060228.93762189.3
3.6-4.557.930.0531.893846187.3
4.55-29.7617.410.047132.463757183.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→29.761 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 5.197 / SU ML: 0.086 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.12
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. FOUR CHLORIDE ANIONS, TWO BENZOIC ACID AND THREE GLYCEROL MOLECULES ARE MODELED IN THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 3714 5.1 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.183 72956 90.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.243 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.95 Å20 Å20 Å2
2---0.68 Å20 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→29.761 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5571 0 40 611 6222
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0225883
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025602
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2381.9768017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.751312920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6715771
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.922.689212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.40315971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.171549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2951
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026549
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021135
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.31360
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.170.35763
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.52959
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.53446
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.5774
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1260.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1580.333
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1910.3110
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.533908
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.33531543
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.19956169
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.82682178
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.441111848
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 279 -
Rwork0.254 5113 -
all-5392 -
obs--91.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.23250.54150.69911.66680.93242.2933-0.0682-0.10720.1893-0.0490.05820.0018-0.22960.19140.0099-0.0867-0.09290.0150.0152-0.0108-0.010433.447837.21124.6211
21.8417-0.0185-0.09720.4067-0.26181.2706-0.00520.1873-0.04-0.039-0.02250.01290.01760.01110.0277-0.0761-0.0210.0104-0.04820.0038-0.066217.478919.81787.0374
31.8075-0.4148-0.44371.1767-0.23031.7658-0.0566-0.1394-0.06790.49930.13270.2965-0.4035-0.1676-0.07610.1820.11020.137-0.08510.041-0.001219.360454.5156-7.266
40.3241-0.0732-0.04421.8577-0.15960.9354-0.00240.0307-0.04140.0542-0.0153-0.0286-0.02990.04830.0177-0.10380.0197-0.0041-0.06380.0057-0.048937.187640.6856-26.2726
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA0 - 1891 - 190
2X-RAY DIFFRACTION2BB0 - 1871 - 188
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 1892 - 190
4X-RAY DIFFRACTION4DD2 - 1863 - 187

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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