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- PDB-4qli: A novel phospho-switch in the linker region of the snail zinc fin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qli
タイトルA novel phospho-switch in the linker region of the snail zinc finger protein which regulates 14-3-3 association, DNA binding and epithelial-mesenchymal differentiation
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Zinc finger protein SNAI1
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 / adapter protein / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cartilage morphogenesis / left/right pattern formation / Regulation of CDH11 gene transcription / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / epithelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / trophoblast giant cell differentiation / heterochromatin organization / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation ...negative regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cartilage morphogenesis / left/right pattern formation / Regulation of CDH11 gene transcription / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / epithelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / trophoblast giant cell differentiation / heterochromatin organization / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / aortic valve morphogenesis / regulation of bicellular tight junction assembly / hair follicle morphogenesis / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / E-box binding / regulation of cell-cell adhesion / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / pericentric heterochromatin / roof of mouth development / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / epithelial to mesenchymal transition / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / canonical Wnt signaling pathway / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / Notch signaling pathway / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / kinase binding / fibrillar center / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / sequence-specific double-stranded DNA binding / osteoblast differentiation / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / positive regulation of cell migration / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / C2H2-type zinc finger / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues ...: / C2H2-type zinc finger / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc finger protein SNAI1 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Bier, D. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A novel phospho-switch in the linker region of the snail zinc finger protein which regulates 14-3-3 association, DNA binding and epithelial-mesenchymal differentiation
著者: Liu, Y. / Prokop, J.W. / Peng, H. / Karar, J. / White, D. / Hou, Z. / Qin, Y.S. / Bier, D. / Ottmann, C. / Waxman, S. / Halazonetis, T.D. / Rauscher III, F.J.
履歴
登録2014年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: Zinc finger protein SNAI1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4205
ポリマ－27,2802
非ポリマー1413
水3,351186
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: Zinc finger protein SNAI1
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
B: Zinc finger protein SNAI1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,84110
ポリマ－54,5594
非ポリマー2816
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area23440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.300, 111.900, 62.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26541.971 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HME1, NM_006142, SFN / プラスミド: pPROEX HTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Zinc finger protein SNAI1 / Protein snail homolog 1 / Protein sna


分子量: 737.739 Da / 分子数: 1 / 断片: phosphopeptide (UNP residues 175-180) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95863
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.29 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.2 M calcium chloride, 28% PEG400, 5% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年5月27日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→45.44 Å / Num. all: 51357 / Num. obs: 51053 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 22.651 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 0.944 / Net I/σ(I): 17.37
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.45-1.70.1948.621221771904098.8
1.7-1.90.09915.0660278893899.8
1.9-20.07818.5119937321699.5
2-30.0625.14910781382199.9
3-40.0630.3523372342299.9
4-60.05929.1210931179899.8
6-80.06130.853136462100
8-100.05830.96109416599.4
10-120.06429.8347275100
12-140.0729.225843100
14-200.06229.327246100
200.06425.321282787.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å45.44 Å
Translation2.5 Å45.44 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→45.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / WRfactor Rfree: 0.2122 / WRfactor Rwork: 0.181 / FOM work R set: 0.8917 / SU B: 0.864 / SU ML: 0.035 / SU R Cruickshank DPI: 0.0593 / SU Rfree: 0.0642 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 2553 5 %RANDOM
Rwork0.1694 ---
obs0.1711 51037 99.42 %-
all-51053 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 74.31 Å2 / Biso mean: 18.723 Å2 / Biso min: 6.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20 Å2-0 Å2
2---0.09 Å2-0 Å2
3----0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→45.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1890 0 8 186 2084
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0192079
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6691.9862831
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.758316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5545283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.50124.52695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.08915399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7781515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1860.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.021566
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 177 -
Rwork0.184 3300 -
all-3477 -
obs--97.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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