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- PDB-4qlc: Crystal structure of chromatosome at 3.5 angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qlc
タイトルCrystal structure of chromatosome at 3.5 angstrom resolution
要素
  • (DNA (167-mer)) x 2
  • H5
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3
  • Histone H4
キーワードCHROMATIN BINDING PROTEIN/DNA / NUCLEOSOME CORE PARTICLE / HISTONE FOLD / CHROMOSOME / CHROMATIN / Global histone H5 / gH5 / NCP167 / Regulation / SEGREGATION / CHROMATOSOME / gH1 / Liker Histone H5 / Linker DNA / Protein-DNA Complexes / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex / CHROMATIN BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of chromatin organization proteins / Metalloprotease DUBs / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex ...HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of chromatin organization proteins / Metalloprotease DUBs / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex / RMTs methylate histone arginines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / polytene chromosome band / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / HDACs deacetylate histones / Ub-specific processing proteases / RNA Polymerase I Promoter Escape / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / larval somatic muscle development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Transcriptional regulation by small RNAs / Estrogen-dependent gene expression / HATs acetylate histones / UCH proteinases / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / polytene chromosome / negative regulation of DNA recombination / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / nuclear chromosome / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromosome / chromatin organization / double-stranded DNA binding / protein heterodimerization activity / chromatin / protein-containing complex binding / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H5 / Histone H2B / Histone H3 / Histone H4 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.503 Å
データ登録者Jiang, J.S. / Zhou, B.R. / Xiao, T.S. / Bai, Y.W.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Structural Mechanisms of Nucleosome Recognition by Linker Histones.
著者: Zhou, B.R. / Jiang, J. / Feng, H. / Ghirlando, R. / Xiao, T.S. / Bai, Y.
履歴
登録2014年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月29日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.22015年8月12日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: DNA (167-mer)
J: DNA (167-mer)
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B
U: H5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,81414
ポリマ－218,23711
非ポリマー5763
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area61600 Å2
ΔGint-380 kcal/mol
Surface area82790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)262.870, 262.870, 91.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 DNA (167-mer)


分子量: 51325.676 Da / 分子数: 1 / 断片: 167bp Widom 601 DNA / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 147 BP WIDOM 601 DNA FRAGMENT and 20 bp linker DNA fragment
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: DNA鎖 DNA (167-mer)


分子量: 51783.977 Da / 分子数: 1 / 断片: 167bp Widom 601 DNA / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 147 BP WIDOM 601 DNA FRAGMENT and 20 bp linker DNA fragment
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHU

#3: タンパク質 Histone H3


分子量: 15289.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株: 7227
遺伝子: CG31613, CG33803, CG33806, CG33809, CG33812, CG33815, CG33818, CG33821, CG33824, CG33827, CG33830, CG33833, CG33836, CG33839, CG33842, CG33845, CG33848, CG33851, CG33854, CG33857, CG33860, ...遺伝子: CG31613, CG33803, CG33806, CG33809, CG33812, CG33815, CG33818, CG33821, CG33824, CG33827, CG33830, CG33833, CG33836, CG33839, CG33842, CG33845, CG33848, CG33851, CG33854, CG33857, CG33860, CG33863, CG33866, H3_DROME, His3, His3:CG31613, His3:CG33803, His3:CG33806, His3:CG33809, His3:CG33812, His3:CG33815, His3:CG33818, His3:CG33821, His3:CG33824, His3:CG33827, His3:CG33830, His3:CG33833, His3:CG33836, His3:CG33839, His3:CG33842, His3:CG33845, His3:CG33848, His3:CG33851, His3:CG33854, His3:CG33857, His3:CG33860, His3:CG33863, His3:CG33866
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 562 / 参照: UniProt: P02299
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 11277.257 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: The first residue M is replaced by I
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株: 7227
遺伝子: CG31611, CG3379, CG33869, CG33871, CG33873, CG33875, CG33877, CG33879, CG33881, CG33883, CG33885, CG33887, CG33889, CG33891, CG33893, CG33895, CG33897, CG33899, CG33901, CG33903, CG33905, ...遺伝子: CG31611, CG3379, CG33869, CG33871, CG33873, CG33875, CG33877, CG33879, CG33881, CG33883, CG33885, CG33887, CG33889, CG33891, CG33893, CG33895, CG33897, CG33899, CG33901, CG33903, CG33905, CG33907, CG33909, H4, H4r, H4_DROME, His4, His4:CG31611, His4:CG33869, His4:CG33871, His4:CG33873, His4:CG33875, His4:CG33877, His4:CG33879, His4:CG33881, His4:CG33883, His4:CG33885, His4:CG33887, His4:CG33889, His4:CG33891, His4:CG33893, His4:CG33895, His4:CG33897, His4:CG33899, His4:CG33901, His4:CG33903, His4:CG33905, His4:CG33907, His4:CG33909, His4r
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 562 / 参照: UniProt: P84040
#5: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13257.529 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: EKKA are replaced by DSHKAKAK
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株: 7227
遺伝子: CG31618, CG33808, CG33814, CG33817, CG33820, CG33823, CG33826, CG33829, CG33832, CG33835, CG33838, CG33841, CG33844, CG33847, CG33850, CG33862, CG33865, H2a, H2A_DROME, His2A, His2A: ...遺伝子: CG31618, CG33808, CG33814, CG33817, CG33820, CG33823, CG33826, CG33829, CG33832, CG33835, CG33838, CG33841, CG33844, CG33847, CG33850, CG33862, CG33865, H2a, H2A_DROME, His2A, His2A:CG31618, His2A:CG33808, His2A:CG33814, His2A:CG33817, His2A:CG33820, His2A:CG33823, His2A:CG33826, His2A:CG33829, His2A:CG33832, His2A:CG33835, His2A:CG33838, His2A:CG33841, His2A:CG33844, His2A:CG33847, His2A:CG33850, His2A:CG33862, His2A:CG33865
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 562 / 参照: UniProt: P84051
#6: タンパク質 Histone H2B


分子量: 13595.869 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: The first residue M is replaced by I
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株: 7227
遺伝子: CG17949, CG33868, CG33870, CG33872, CG33874, CG33876, CG33878, CG33880, CG33882, CG33884, CG33886, CG33888, CG33890, CG33892, CG33894, CG33896, CG33898, CG33900, CG33902, CG33904, CG33906, ...遺伝子: CG17949, CG33868, CG33870, CG33872, CG33874, CG33876, CG33878, CG33880, CG33882, CG33884, CG33886, CG33888, CG33890, CG33892, CG33894, CG33896, CG33898, CG33900, CG33902, CG33904, CG33906, CG33908, CG33910, H2B_DROME, His2B, His2B:CG17949, His2B:CG33868, His2B:CG33870, His2B:CG33872, His2B:CG33874, His2B:CG33876, His2B:CG33878, His2B:CG33880, His2B:CG33882, His2B:CG33884, His2B:CG33886, His2B:CG33888, His2B:CG33890, His2B:CG33892, His2B:CG33894, His2B:CG33896, His2B:CG33898, His2B:CG33900, His2B:CG33902, His2B:CG33904, His2B:CG33906, His2B:CG33908, His2B:CG33910
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 562 / 参照: UniProt: P02283
#7: タンパク質 H5


分子量: 8286.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HIS-tag at the N-term: MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMTE / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 株: 9031 / 遺伝子: H5_CHICK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 562 / 参照: UniProt: P02259

-
非ポリマー , 1種, 3分子

#8: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.75
詳細: 0.1 mM Citric acid, 0.1mM potassium chloride, and 10% MPD, pH 3.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 274 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月26日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→45.393 Å / Num. obs: 45664 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 91.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 1.002 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1690)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4INM, 1HST

4inm
PDB 未公開エントリ

1hst


解像度: 3.503→45.393 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.37 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: Zero occupancy atoms represent atoms for which no electron density observed
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2435 4443 5.06 %
Rwork0.2184 --
obs0.2196 87833 98.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 137.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.503→45.393 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6509 6807 39 0 13355
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00414280
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75720705
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.8235889
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0332341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041471
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5047-3.56510.30742130.30034128X-RAY DIFFRACTION93
3.5651-3.62990.33452250.28944191X-RAY DIFFRACTION94
3.6299-3.69970.36342160.28424201X-RAY DIFFRACTION94
3.6997-3.77520.30842180.28254193X-RAY DIFFRACTION94
3.7752-3.85720.32392230.27594218X-RAY DIFFRACTION94
3.8572-3.94690.31722160.26214150X-RAY DIFFRACTION94
3.9469-4.04550.31792250.25774220X-RAY DIFFRACTION94
4.0455-4.15480.26212250.24214223X-RAY DIFFRACTION94
4.1548-4.2770.27152200.24224171X-RAY DIFFRACTION94
4.277-4.41490.27292210.22264201X-RAY DIFFRACTION94
4.4149-4.57250.29522170.2234195X-RAY DIFFRACTION94
4.5725-4.75540.25112200.22194164X-RAY DIFFRACTION94
4.7554-4.97150.25312220.21614154X-RAY DIFFRACTION94
4.9715-5.23320.23392170.2194204X-RAY DIFFRACTION94
5.2332-5.56050.2322180.21634159X-RAY DIFFRACTION94
5.5605-5.98890.27112170.22834190X-RAY DIFFRACTION94
5.9889-6.58970.25432210.21964178X-RAY DIFFRACTION94
6.5897-7.5390.21592220.20074156X-RAY DIFFRACTION93
7.539-9.48240.16082210.15794143X-RAY DIFFRACTION93
9.4824-43.6930.13542090.14863991X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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