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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4qlb | ||||||
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タイトル | Structural Basis for the Recruitment of Glycogen Synthase by Glycogenin | ||||||
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![]() | TRANSFERASE / protein-protein complex / glycosyltransferase / GT-B fold / Rossmann fold domain / glycogen synthesis / glycogenin | ||||||
機能・相同性 | ![]() Glycogen synthesis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / striated muscle dense body / Neutrophil degranulation / glycogen(starch) synthase / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / glycogen biosynthetic process / glycosyltransferase activity ...Glycogen synthesis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / striated muscle dense body / Neutrophil degranulation / glycogen(starch) synthase / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / glycogen biosynthetic process / glycosyltransferase activity / metal ion binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zeqiraj, E. / Judd, A. / Sicheri, F. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for the recruitment of glycogen synthase by glycogenin. 著者: Zeqiraj, E. / Tang, X. / Hunter, R.W. / Garcia-Rocha, M. / Judd, A. / Deak, M. / von Wilamowitz-Moellendorff, A. / Kurinov, I. / Guinovart, J.J. / Tyers, M. / Sakamoto, K. / Sicheri, F. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 915.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 76691.227 Da / 分子数: 4 / 断片: glycogen synthase / 変異: none / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: gsy-1, Y46G5A.31 / プラスミド: pProEx-HTa / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4116.446 Da / 分子数: 4 / 断片: glycogenin (residues 268-302) / 変異: none / 由来タイプ: 合成 詳細: This sequence of gyg-1 (amino acids 268-302) occurs naturally in C. elegans 由来: (合成) ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.2 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.25 詳細: 100 mM bis-Tris propane (pH 7.25), 200 mM NaSO4 and 22% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月31日 詳細: Mirrors - Bent cylinders, Stripes of Pt, Rh and clear |
放射 | モノクロメーター: Cryo-Cooled double crystal - Si(111) プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97949 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 106616 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 55.052 Å2 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 10.83 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.67 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.51 / Num. unique all: 26837 / Rsym value: 1.244 / % possible all: 97.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3NAZ 解像度: 2.6→49.112 Å / SU ML: 0.35 / Isotropic thermal model: isotropic + TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.51 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→49.112 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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