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- PDB-4qkj: Glycosylated form of human LLT1, a ligand for NKR-P1, in this str... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qkj
タイトルGlycosylated form of human LLT1, a ligand for NKR-P1, in this structure forming hexamers
要素C-type lectin domain family 2 member D
キーワードIMMUNE SYSTEM / C-type lectin like fold / ligand for human receptor NKR-P1 / GlcNAc2Man5 glycosylation / anchored in membrane on cell surface
機能・相同性
機能・相同性情報


Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / transmembrane signaling receptor activity / carbohydrate binding / cell surface receptor signaling pathway / external side of plasma membrane / cell surface / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold ...: / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C-type lectin domain family 2 member D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Skalova, T. / Blaha, J. / Duskova, J. / Koval, T. / Stransky, J. / Hasek, J. / Vanek, O. / Dohnalek, J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states
著者: Skalova, T. / Blaha, J. / Harlos, K. / Duskova, J. / Koval, T. / Stransky, J. / Hasek, J. / Vanek, O. / Dohnalek, J.
履歴
登録2014年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52021年6月2日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.62023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-type lectin domain family 2 member D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9142
ポリマ－15,6921
非ポリマー2211
水27015
1
A: C-type lectin domain family 2 member D
ヘテロ分子

A: C-type lectin domain family 2 member D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8274
ポリマ－31,3852
非ポリマー4422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.060, 70.060, 101.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 C-type lectin domain family 2 member D / Lectin-like NK cell receptor / Lectin-like transcript 1 / LLT-1 / Osteoclast inhibitory lectin


分子量: 15692.363 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular part, UNP residues 72-191 / 変異: H176C / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: protein secreted into medium / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLAX, CLEC2B, CLEC2D, LLT1, OCIL / プラスミド: pTT28 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UHP7
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.43 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 40%(v/v) PEG300 and 0.1M citrate phosphate buffer, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月24日
詳細: Si Mirror, double crystal Si monochromator, Rh mirror
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→39 Å / Num. all: 4431 / Num. obs: 4431 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 66.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.76 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 273 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
BALBES位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
Sawayaet al.データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HUP

3hup


解像度: 2.75→39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.894 / SU B: 11.069 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: throughout (except for the last cycle) / σ(F): 0 / ESU R: 1.171
立体化学のターゲット値: CCP4 STEREOCHEMISTRY LIBRARY, VERSION 6.4.0
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2978 223 -RANDOM
Rwork0.22133 ---
all0.23022 4186 --
obs0.23022 4186 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.052 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å2-0.08 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数945 0 14 15 974
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02993
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.02860
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9671.9191344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97131977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.8285114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.45123.77453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.56215158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.554157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02259
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.9593.878459
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9573.868458
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.5155.788572
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.515.799573
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.784.165534
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.7774.165534
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.076.131773
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.19531.21222
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.19231.2411223
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.822 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 12 -
Rwork0.293 293 -
obs-281 99.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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