[日本語] English
万見
- PDB-4qhz: Crystal structure of a putative glycosyl hydrolase (BDI_3914) fro... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qhz
タイトルCrystal structure of a putative glycosyl hydrolase (BDI_3914) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.13 A resolution
要素putative glycosyl hydrolase
キーワードHYDROLASE / PF06439 family protein / DUF1080 / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性3-keto-disaccharide hydrolase / 3-keto-disaccharide hydrolase / Exo-inulinase; domain 1 / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / metal ion binding / DUF1080 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative glycosyl hydrolase (BDI_3914) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.13 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: putative glycosyl hydrolase
B: putative glycosyl hydrolase
C: putative glycosyl hydrolase
D: putative glycosyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,03011
ポリマ－111,7474
非ポリマー2837
水16,394910
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14820 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area37760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.774, 144.763, 82.452
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.270, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

-
要素

#1: タンパク質
putative glycosyl hydrolase


分子量: 27936.746 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / 遺伝子: BDI_3914 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A6LIT1
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 910 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1.THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...1.THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 21-265 OF THE TARGET SEQUENCE. 2. THE PROTEIN WAS REDUCTIVELY METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION. ALL LYSINE RESIDUES (EXCEPT RESIDUES 102, 169, AND 197) HAVE BEEN MODELED AS MLY.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.84 %
解説: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY THREE WAVELENGTH MAD METHOD AT 2.40A RESOLUTION. THE STRUCTURE WAS REFINED AT 2.13A RESOLUTION AGAINST A DATASET COLLECTED FROM A DIFFERENT CRYSTAL.
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
詳細: 0.2M magnesium acetate, 20.0% polyethylene glycol 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-110.97895
シンクロトロンSSRL BL9-220.91837,0.97941
検出器
タイプID検出器日付詳細
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2013年11月27日Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2014年2月13日double crystal monochromator
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1single crystal Si(111) bentMADMx-ray1
2double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978951
20.918371
30.979411
反射解像度: 2.13→48.254 Å / Num. obs: 58318 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 26.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 6.96
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.13-2.210.4772.114623615996.6
2.21-2.290.4322.412372527894.2
2.29-2.40.3552.914412613095.4
2.4-2.520.2743.613800567997.2
2.52-2.680.2294.214279596096
2.68-2.890.1685.513526574392.7
2.89-3.180.1197.714551594396.7
3.18-3.640.07211.413932576994.2
3.64-4.570.05314.714198577594.8
4.570.05615.114117582092.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.13→48.254 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 8.623 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.237 / ESU R Free: 0.176
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 4. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 5. THE PROTEIN WAS REDUCTIVELY METHYLATED PRIOR RO CRYSTALLIZATION. THEREFORE ALL LYSINE RESIDUES (EXCEPT RESIDUES 102, 169, AND 197) HAVE BEEN MODELED AS MLY. ELECTRON DENSITY SUGGESTS THAT THESE THREE RESIDUES ARE UNMODIFIED. 6. MAGNESIUM (MG) IONS AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED. 7. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES FROM A CRYSTAL THAT WAS USED TO OBTAIN THE STRUCTURE SOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2035 2948 5.1 %RANDOM
Rwork0.1707 ---
obs0.1724 55339 95.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.75 Å2 / Biso mean: 27.0401 Å2 / Biso min: 11.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.21 Å20 Å20.74 Å2
2---0.3 Å2-0 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→48.254 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7530 0 16 910 8456
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0197796
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.027199
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1991.97410641
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.775316605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.985962
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.61425.211355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.45915986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.5031520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0410.21164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0218884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021784
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3783.6913821
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3783.693820
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0456.9074774
LS精密化 シェル解像度: 2.13→2.185 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 206 -
Rwork0.229 4190 -
all-4396 -
obs--97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3351-0.0303-0.12820.785-0.12140.6433-0.0134-0.0036-0.0205-0.01710.00390.0570.0348-0.07130.00950.0057-0.0041-0.0070.0456-0.00710.021-8.29378.92729.993
20.5250.15040.03570.74920.07480.5793-0.0006-0.02410.0835-0.01750.0113-0.097-0.02970.0571-0.01070.004-0.0019-0.00070.0289-0.00250.0438.68795.21930.368
30.1760.0298-0.06020.79450.2610.5277-0.00030.01510.0078-0.06690.0014-0.05990.05330.0649-0.00110.06790.0267-0.00590.03380.00440.02645.92579.124-6.418
40.3031-0.0193-0.06011.04830.02330.51230.03420.02120.0568-0.1275-0.02640.1019-0.0837-0.0864-0.00790.08310.0393-0.01750.04670.00010.0527-5.95196.747-5.902
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 265
2X-RAY DIFFRACTION2B30 - 265
3X-RAY DIFFRACTION3C26 - 265
4X-RAY DIFFRACTION4D26 - 265

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る