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- PDB-4qhu: Crystal Structure of IL-17A/Fab6785 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qhu
タイトルCrystal Structure of IL-17A/Fab6785 complex
要素
  • Fab6785 heavy chain
  • Fab6785 light chain
  • Interleukin-17A
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody-antigen interaction / receptor differentiation / Molecular asymmetry / cystine knot / cytokine IL-17 / IL-17RA / IL-17RC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of interleukin-16 production / granulocyte migration / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / cell death / interleukin-17A-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-23 production / negative regulation of inflammatory response to wounding / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / interleukin-17-mediated signaling pathway ...positive regulation of interleukin-16 production / granulocyte migration / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / cell death / interleukin-17A-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-23 production / negative regulation of inflammatory response to wounding / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / interleukin-17-mediated signaling pathway / intestinal epithelial structure maintenance / fibroblast activation / positive regulation of bicellular tight junction assembly / positive regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / keratinocyte proliferation / cellular response to interleukin-1 / defense response to fungus / keratinocyte differentiation / Notch signaling pathway / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interleukin-1 beta production / cytokine activity / positive regulation of interleukin-6 production / response to wounding / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell-cell signaling / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to Gram-negative bacterium / gene expression / adaptive immune response / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / inflammatory response / protein heterodimerization activity / innate immune response / external side of plasma membrane / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interleukin-17, chordata / Interleukin-17 family / Interleukin-17 / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Luo, J. / Gilliland, G.L. / Malia, T. / Obmolova, G. / Teplyakov, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: IL-17A Asymmetry in a Complex with a Neutralizing Antibody Fab6785 Reveals a Potential Mechanism of Receptor Differentiation
著者: Luo, J. / Gilliland, G.L. / Malia, T. / Obmolova, G. / Teplyakov, A.
履歴
登録2014年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Fab6785 light chain
H: Fab6785 heavy chain
A: Fab6785 light chain
B: Fab6785 heavy chain
C: Interleukin-17A
D: Interleukin-17A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,65217
ポリマ－123,6766
非ポリマー97611
水20,6991149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17780 Å2
ΔGint-179 kcal/mol
Surface area46800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.210, 64.000, 145.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 CD

#3: タンパク質 Interleukin-17A / IL-17 / IL-17A / Cytotoxic T-lymphocyte-associated antigen 8 / CTLA-8


分子量: 15202.122 Da / 分子数: 2 / Mutation: K70Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17A, CTLA8, IL17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16552

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抗体 , 2種, 4分子 LAHB

#1: 抗体 Fab6785 light chain


分子量: 22767.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Fab6785 heavy chain


分子量: 23868.783 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 4種, 1160分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M sodium acetate, 12% PEG 5000, 0.2 M lithium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月28日
放射モノクロメーター: VARIMAX HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 67999 / Num. obs: 67999 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 4612 % / Rmerge(I) obs: 0.272 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / % possible all: 91.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→48.299 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 20.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2164 3449 5.07 %RANDOM
Rwork0.1711 ---
obs0.1734 67988 99.32 %-
all-67999 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.299 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8014 0 56 1149 9219
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73111288
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0722965
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0281275
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031454
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.2001-2.23030.2426980.21072163216385
2.2303-2.26210.26281370.19326072607100
2.2621-2.29590.25461490.194325812581100
2.2959-2.33180.26131330.195725342534100
2.3318-2.370.24411510.193526292629100
2.37-2.41080.24541530.189525202520100
2.4108-2.45470.25061310.187326222622100
2.4547-2.50190.22831280.189625472547100
2.5019-2.5530.24331440.193926082608100
2.553-2.60850.25391360.195725722572100
2.6085-2.66910.25041470.197225712571100
2.6691-2.73590.28781410.196325782578100
2.7359-2.80980.22551680.184325762576100
2.8098-2.89250.23511510.181325942594100
2.8925-2.98590.22251470.183525422542100
2.9859-3.09260.25841200.177826182618100
3.0926-3.21640.23071340.176326272627100
3.2164-3.36270.20071230.164926302630100
3.3627-3.540.1931370.157625922592100
3.54-3.76170.19511400.160326142614100
3.7617-4.0520.18781200.145226252625100
4.052-4.45950.17381350.134726092609100
4.4595-5.10420.17471440.133526272627100
5.1042-6.42830.17521340.163826602660100
6.4283-48.31030.20261480.18262693269399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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