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- PDB-4qdh: Crystal Structure of the C-terminal Domain of Mouse TLR9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qdh
タイトルCrystal Structure of the C-terminal Domain of Mouse TLR9
要素Variable lymphocyte receptor B, Toll-like receptor 9 chimera
キーワードIMMUNE SYSTEM / glycosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / cellular response to chloroquine / positive regulation of intestinal epithelial cell development / regulation of B cell activation / Trafficking and processing of endosomal TLR / PI3K Cascade / detection of molecule of bacterial origin / cellular response to metal ion / regulation of B cell differentiation / endolysosome ...Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / cellular response to chloroquine / positive regulation of intestinal epithelial cell development / regulation of B cell activation / Trafficking and processing of endosomal TLR / PI3K Cascade / detection of molecule of bacterial origin / cellular response to metal ion / regulation of B cell differentiation / endolysosome / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / regulation of dendritic cell cytokine production / maintenance of gastrointestinal epithelium / positive regulation of B cell activation / positive regulation of interleukin-18 production / unmethylated CpG binding / toll-like receptor 9 signaling pathway / siRNA binding / early phagosome / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of immunoglobulin production / pattern recognition receptor activity / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of interleukin-10 production / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of chemokine production / phagocytic vesicle / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of autophagy / activation of innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / response to molecule of bacterial origin / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of interleukin-6 production / response to virus / male gonad development / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / early endosome membrane / defense response to Gram-negative bacterium / basolateral plasma membrane / defense response to virus / lysosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome / positive regulation of MAPK cascade / immune response / apical plasma membrane / innate immune response / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat unit / Leucine-rich repeat / Variable lymphocyte receptor, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3439) / : / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance ...Leucine-rich repeat unit / Leucine-rich repeat / Variable lymphocyte receptor, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3439) / : / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Variable lymphocyte receptor B / Toll-like receptor 9
類似検索 - 構成要素
生物種Eptatretus burgeri (ヌタウナギ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.399 Å
データ登録者Collins, B.C. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of the C-terminal domain of mouse TLR9.
著者: Collins, B. / Wilson, I.A.
履歴
登録2014年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月2日Group: Database references
改定 1.22014年10月8日Group: Database references
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Variable lymphocyte receptor B, Toll-like receptor 9 chimera
B: Variable lymphocyte receptor B, Toll-like receptor 9 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,53020
ポリマ－97,5492
非ポリマー2,98118
水2,162120
1
A: Variable lymphocyte receptor B, Toll-like receptor 9 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,26510
ポリマ－48,7751
非ポリマー1,4909
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Variable lymphocyte receptor B, Toll-like receptor 9 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,26510
ポリマ－48,7751
非ポリマー1,4909
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.025, 106.025, 221.549
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Variable lymphocyte receptor B, Toll-like receptor 9 chimera / Innate Immune Receptor


分子量: 48774.543 Da / 分子数: 2 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Eptatretus burgeri (ヌタウナギ), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: Tlr9, VLRB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q4G1L2, UniProt: Q9EQU3
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細PROTEIN IS A CHIMERA COMPRISING RESIDUES 21-81 FROM UNP Q4G1L2, RESIDUES 480-753 FROM UNP Q9EQU3, ...PROTEIN IS A CHIMERA COMPRISING RESIDUES 21-81 FROM UNP Q4G1L2, RESIDUES 480-753 FROM UNP Q9EQU3, AND RESIDUES 126-200 FROM UNP Q4G1L2 FOLLOWED BY A C-TERMINAL EXPRESSION TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.62 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.77
詳細: 100 mM sodium citrate, 1.5 M ammonium sulfate, pH 4.77, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97939 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月20日
放射モノクロメーター: double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.399→91.82 Å / Num. all: 57289 / Num. obs: 57046 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.399→2.47 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 4388 / Rsym value: 0.73 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3W3G

3w3g


解像度: 2.399→47.819 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2473 2888 5.06 %
Rwork0.2144 --
obs0.2161 57040 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.399→47.819 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6232 0 180 120 6532
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096552
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5018887
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9072414
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1011039
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061110
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.399-2.43850.32251190.29272481X-RAY DIFFRACTION97
2.4385-2.48050.32351400.27422585X-RAY DIFFRACTION100
2.4805-2.52560.29971470.26992534X-RAY DIFFRACTION100
2.5256-2.57420.32831420.25672519X-RAY DIFFRACTION100
2.5742-2.62670.29971240.26252559X-RAY DIFFRACTION100
2.6267-2.68390.3431520.27682538X-RAY DIFFRACTION100
2.6839-2.74630.25351430.26282565X-RAY DIFFRACTION100
2.7463-2.8150.36391200.2642583X-RAY DIFFRACTION100
2.815-2.89110.29591570.26712521X-RAY DIFFRACTION100
2.8911-2.97610.31271320.26992548X-RAY DIFFRACTION100
2.9761-3.07220.28731270.26722595X-RAY DIFFRACTION100
3.0722-3.18190.29581420.2512554X-RAY DIFFRACTION100
3.1819-3.30930.28211390.24972602X-RAY DIFFRACTION100
3.3093-3.45990.25581380.22332573X-RAY DIFFRACTION100
3.4599-3.64220.25041310.19812602X-RAY DIFFRACTION100
3.6422-3.87030.18471370.16472554X-RAY DIFFRACTION100
3.8703-4.1690.19021380.15732628X-RAY DIFFRACTION100
4.169-4.58820.18891350.16232605X-RAY DIFFRACTION100
4.5882-5.25150.21351530.16292621X-RAY DIFFRACTION100
5.2515-6.61350.22041430.20662650X-RAY DIFFRACTION99
6.6135-47.82830.22651290.21342735X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.42320.2388-0.14051.1748-0.80422.0621-0.0262-0.04660.06740.0525-0.03930.0402-0.17730.07960.05150.18040.0475-0.00390.1946-0.01620.179945.5548-17.148711.066
21.1604-0.14390.46641.05570.05442.2024-0.1179-0.0847-0.0867-0.02910.0148-0.2302-0.01160.32710.0840.17830.05770.02090.27210.01030.241463.0701-39.16141.2399
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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