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- PDB-4q9i: P-glycoprotein cocrystallised with QZ-Ala -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q9i
タイトルP-glycoprotein cocrystallised with QZ-Ala
要素
  • (30F)A(30F)A(30F)A Peptide
  • Multidrug resistance protein 1A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / membrane protein / transporter / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hormone transport / cellular response to borneol / response to codeine / response to cyclosporin A / Atorvastatin ADME / cellular response to mycotoxin / daunorubicin transport / positive regulation of response to drug / negative regulation of sensory perception of pain / regulation of intestinal absorption ...hormone transport / cellular response to borneol / response to codeine / response to cyclosporin A / Atorvastatin ADME / cellular response to mycotoxin / daunorubicin transport / positive regulation of response to drug / negative regulation of sensory perception of pain / regulation of intestinal absorption / response to quercetin / cellular response to external biotic stimulus / response to antineoplastic agent / positive regulation of establishment of Sertoli cell barrier / Prednisone ADME / terpenoid transport / ceramide floppase activity / response to glycoside / floppase activity / ceramide translocation / establishment of blood-retinal barrier / protein localization to bicellular tight junction / response to alcohol / ABC-family proteins mediated transport / response to thyroxine / establishment of blood-brain barrier / phosphatidylethanolamine flippase activity / xenobiotic transport across blood-brain barrier / phosphatidylcholine floppase activity / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the plasma membrane / cellular response to L-glutamate / intercellular canaliculus / export across plasma membrane / ABC-type xenobiotic transporter / response to vitamin D / P-type phospholipid transporter / ABC-type xenobiotic transporter activity / response to vitamin A / intestinal absorption / response to glucagon / phospholipid translocation / cellular response to antibiotic / cellular hyperosmotic salinity response / maintenance of blood-brain barrier / cellular response to alkaloid / efflux transmembrane transporter activity / xenobiotic transmembrane transporter activity / transmembrane transporter activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / response to cadmium ion / lactation / cellular response to dexamethasone stimulus / cellular response to estradiol stimulus / response to progesterone / female pregnancy / brush border membrane / placenta development / circadian rhythm / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / apical plasma membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cyclic-tris-alanylselenazole / ATP-dependent translocase ABCB1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.781 Å
データ登録者McGrath, A.P. / Szewczyk, P. / Chang, G.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Snapshots of ligand entry, malleable binding and induced helical movement in P-glycoprotein.
著者: Szewczyk, P. / Tao, H. / McGrath, A.P. / Villaluz, M. / Rees, S.D. / Lee, S.C. / Doshi, R. / Urbatsch, I.L. / Zhang, Q. / Chang, G.
履歴
登録2014年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22016年5月25日Group: Structure summary
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 3.02024年7月10日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Multidrug resistance protein 1A
B: (30F)A(30F)A(30F)A Peptide
C: (30F)A(30F)A(30F)A Peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,2713
ポリマ－143,2713
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.642, 138.398, 183.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Multidrug resistance protein 1A / ATP-binding cassette sub-family B member 1A / MDR1A / Multidrug resistance protein 3 / P-glycoprotein 3


分子量: 141919.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Abcb1a, Abcb4, Mdr1a, Mdr3, Pgy-3, Pgy3 / プラスミド: pPICZ / 発現宿主: Pichia Pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): KM71H / 参照: UniProt: P21447, xenobiotic-transporting ATPase
#2: タンパク質・ペプチド (30F)A(30F)A(30F)A Peptide


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 675.314 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 参照: cyclic-tris-alanylselenazole
非ポリマーの詳細THE PLACEMENT OF THE BOUND CYCLIC-TRIS-ALANYLSELENAZOLE PEPTIDE-LIKE LIGAND WAS CONFIRMED USING THE ...THE PLACEMENT OF THE BOUND CYCLIC-TRIS-ALANYLSELENAZOLE PEPTIDE-LIKE LIGAND WAS CONFIRMED USING THE ANOMALOUS SCATTERING FROM THE INCORPORATED SELENIUMS, SEE PRIMARY CITATION FOR DETAILS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.19 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: PEG 600, Li2O4S, HEPES, EDTA, pH 7, vapor diffusion, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97958 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97958 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.781→91.856 Å / Num. all: 22299 / Num. obs: 22299 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 155.73 Å2 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.105 / Rsym value: 0.098 / Net I/av σ(I): 3.507 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 198281
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
3.8-4.017.70.6840.92471831990.2580.6842.899.9
4.01-4.258.30.36122522930490.1310.3614.999.9
4.25-4.548.60.2392.92471128610.0850.2397.8100
4.54-4.919.20.1883.42460126840.0660.18810.2100
4.91-5.379.60.1573.82382624880.0550.15712100
5.37-6.019.60.1274.72165622530.0450.12713100
6.01-6.949.60.1045.81896519820.0360.10416.5100
6.94-8.59.50.0846.71640917280.0280.08423.2100
8.5-12.029.30.0727.71247213480.0240.0723099.8
12.02-91.8568.10.0668.356947070.0240.06628.588.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.781→91.856 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 0.05 / 位相誤差: 34.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2953 2119 5.08 %
Rwork0.2632 --
obs0.2649 -98.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 152.0732 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.781→91.856 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9248 0 0 0 9248
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0049421
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76512737
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.613411
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031462
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031617
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7814-3.86940.3971240.37642407X-RAY DIFFRACTION90
3.8694-3.96610.46341420.3722656X-RAY DIFFRACTION99
3.9661-4.07340.39351460.31142679X-RAY DIFFRACTION100
4.0734-4.19320.32741450.29942638X-RAY DIFFRACTION100
4.1932-4.32860.32951470.28882674X-RAY DIFFRACTION100
4.3286-4.48330.3591010.27482715X-RAY DIFFRACTION100
4.4833-4.66280.3341110.2612689X-RAY DIFFRACTION100
4.6628-4.8750.29871280.26662660X-RAY DIFFRACTION100
4.875-5.1320.26951520.26252669X-RAY DIFFRACTION100
5.132-5.45350.28631570.26722657X-RAY DIFFRACTION100
5.4535-5.87450.33851540.30042642X-RAY DIFFRACTION100
5.8745-6.46550.33881440.29442678X-RAY DIFFRACTION100
6.4655-7.40070.28661830.2532626X-RAY DIFFRACTION100
7.4007-9.32270.24371520.20822664X-RAY DIFFRACTION100
9.3227-91.88310.25551330.24452513X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.63190.1645-0.54392.0966-0.46864.6478-0.13830.8638-0.5917-0.48060.4153-0.25430.37050.6902-0.62350.9541-0.32420.26740.8033-0.30740.901254.3038-5.08860.957
2-1.8798-1.3191-1.74074.28517.08133.66110.16060.0337-0.38950.21460.04810.01550.73870.32950.19132.08040.255-0.00211.3587-0.74921.750678.764614.544421.7822
32.87760.7695-1.74570.4211-0.542.06680.22880.3310.4707-0.16720.06730.1618-0.5877-0.3703-0.42241.40920.12770.39440.6015-0.07541.163333.145913.80834.5236
4-0.3755-1.1177-0.7444-0.37170.30531.0967-0.05170.3172-0.13810.25920.2694-0.0119-0.3549-0.1466-0.42881.4111-0.18190.47641.1369-0.12451.392261.457814.46487.3101
50.12630.44960.05320.55950.52231.3575-0.08790.4931.14720.4397-2.21610.71690.5807-1.1593-2.36822.170.50921.02551.5716-0.30721.719372.26124.8047.1083
65.8749-1.75050.2634.22310.35822.14630.0108-0.8555-0.58750.57230.36980.24340.46260.3079-0.28071.09090.10870.25420.773-0.00180.962569.854443.070155.8408
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 30 through 232 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 233 through 317 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 318 through 740 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 741 through 956 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 957 through 1029 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1030 through 1278 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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