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- PDB-4q73: Crystal Structure of Bradyrhizobium japonicum Proline Utilization... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q73
タイトルCrystal Structure of Bradyrhizobium japonicum Proline Utilization A (PutA) Mutant D778Y
要素Proline dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / proline utilization A / PutA / BETA-ALPHA BARREL / ROSSMANN FOLD / PROLINE DEHYDROGENASE / 1-PYRROLINE-5-CARBOXYLATE DEHYDROGENASE / FAD Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / proline biosynthetic process / cytoplasmic side of plasma membrane / DNA-binding transcription factor activity / nucleotide binding / DNA binding ...proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / proline biosynthetic process / cytoplasmic side of plasma membrane / DNA-binding transcription factor activity / nucleotide binding / DNA binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase / : / FAD-linked oxidoreductase-like / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site ...Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase / : / FAD-linked oxidoreductase-like / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Bifunctional protein PutA
類似検索 - 構成要素
生物種Bradyrhizobium diazoefficiens (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tanner, J.J. / Luo, M. / Pemberton, T.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Kinetic and Structural Characterization of Tunnel-Perturbing Mutants in Bradyrhizobium japonicum Proline Utilization A.
著者: Arentson, B.W. / Luo, M. / Pemberton, T.A. / Tanner, J.J. / Becker, D.F.
履歴
登録2014年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline dehydrogenase
B: Proline dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,20016
ポリマ－215,4922
非ポリマー2,70814
水7,548419
1
A: Proline dehydrogenase
B: Proline dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Proline dehydrogenase
B: Proline dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)436,40032
ポリマ－430,9844
非ポリマー5,41628
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
Buried area26940 Å2
ΔGint-300 kcal/mol
Surface area132760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.117, 195.072, 108.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 121.450, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Proline dehydrogenase


分子量: 107745.930 Da / 分子数: 2 / 変異: D778Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bradyrhizobium diazoefficiens (根粒菌)
株: USDA 110 / 遺伝子: BJ6T_21270, blr7261, putA / プラスミド: PKA8H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q89E26, EC: 1.5.99.8, L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細IT APPEARS THAT B. JAPONICUM STRAIN USDA 110 HAS BEEN RECLASSIFIED AS BRADYRHIZOBIUM DIAZOEFFICIENS. ...IT APPEARS THAT B. JAPONICUM STRAIN USDA 110 HAS BEEN RECLASSIFIED AS BRADYRHIZOBIUM DIAZOEFFICIENS. SEE ALSO INT J SYST EVOL MICROBIOL. 2013 SEP;63(PT 9):3342-51. DOI: 10.1099/IJS.0.049130-0. EPUB 2013 MAR 15. POLYPHASIC EVIDENCE SUPPORTING THE RECLASSIFICATION OF BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM GROUP IA STRAINS AS BRADYRHIZOBIUM DIAZOEFFICIENS SP. NOV. PMID: 23504968

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 1.8M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRIS, PH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→46.401 Å / Num. all: 130019 / Num. obs: 130019 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 32.79 Å2 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.423.80.5241.571993190020.524100
2.42-2.573.80.393268316179260.393100
2.57-2.753.80.282.864380168640.28100
2.75-2.973.80.1844.259885157060.184100
2.97-3.253.80.1246.254498144210.12499.9
3.25-3.643.70.089.148039130640.0899.9
3.64-4.23.60.05911.841370115360.05999.8
4.2-5.143.50.04913.73427597550.04999.7
5.14-7.273.60.05113.12754675670.05199.9
7.27-46.4013.70.03913.81558041780.03999.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 3haz

3haz


解像度: 2.3→46.401 Å / FOM work R set: 0.8247 / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2347 6540 5.04 %same as 3haz
Rwork0.1954 ---
obs0.1975 129888 99.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 92.31 Å2 / Biso mean: 34.43 Å2 / Biso min: 12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→46.401 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14487 0 170 419 15076
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00914941
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10620333
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0652325
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062668
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4585444
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.32610.31052350.25241434378100
2.3261-2.35350.2792000.235941184318100
2.3535-2.38220.3142410.233240174258100
2.3822-2.41240.30292100.240141614371100
2.4124-2.44410.27882200.230840914311100
2.4441-2.47760.28762110.226341054316100
2.4776-2.5130.28622330.22841424375100
2.513-2.55050.29392170.225740814298100
2.5505-2.59030.2851820.225141054287100
2.5903-2.63280.28821910.216841804371100
2.6328-2.67820.27332250.218240874312100
2.6782-2.72690.26831930.214841304323100
2.7269-2.77930.28582390.210241034342100
2.7793-2.8360.25342420.212940724314100
2.836-2.89770.25682170.204141254342100
2.8977-2.96510.25551960.206241164312100
2.9651-3.03920.27172140.221441214335100
3.0392-3.12140.27452190.219941114330100
3.1214-3.21320.23032390.205740834322100
3.2132-3.31690.25641970.213141154312100
3.3169-3.43540.24372190.205541234342100
3.4354-3.57290.26492180.211141134331100
3.5729-3.73550.24612130.187941064319100
3.7355-3.93230.22732210.18341004321100
3.9323-4.17850.21312220.1754117433999
4.1785-4.50090.19862280.16234084431299
4.5009-4.95340.17522510.15654070432199
4.9534-5.66910.19682200.16754116433699
5.6691-7.13820.18792130.183541454358100
7.1382-46.40990.16692140.16484168438299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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