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万見
- PDB-4q59: Crystal structure of plectin 1a actin-binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q59
タイトルCrystal structure of plectin 1a actin-binding domain
要素Plectin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / calponin homology domain
機能・相同性
機能・相同性情報


leukocyte migration involved in immune response / protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / intermediate filament organization / intermediate filament cytoskeleton organization ...leukocyte migration involved in immune response / protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / intermediate filament organization / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of vascular permeability / dystroglycan binding / cellular response to hydrostatic pressure / fibroblast migration / T cell chemotaxis / costamere / cellular response to fluid shear stress / peripheral nervous system myelin maintenance / adherens junction organization / cardiac muscle cell development / myoblast differentiation / podosome / intermediate filament cytoskeleton / response to food / structural constituent of muscle / ankyrin binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / sarcomere organization / nucleus organization / keratinocyte development / transmission of nerve impulse / brush border / sarcoplasm / establishment of skin barrier / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal muscle fiber development / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / wound healing / cell morphogenesis / multicellular organism growth / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / actin filament binding / protein localization / myelin sheath / gene expression / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / axon / focal adhesion / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain ...Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Spectrin-like repeat / Plectin repeat / Plakin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Song, J.-G. / Kostan, J. / Grishkovskaya, I. / Djinovic-Carugo, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of plectin 1a actin-binding domain
著者: Song, J.-G. / Kostan, J. / Grishkovskaya, I. / Djinovic-Carugo, K.
履歴
登録2014年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plectin
B: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,8562
ポリマ－52,8562
非ポリマー00
水3,045169
1
A: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4281
ポリマ－26,4281
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4281
ポリマ－26,4281
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.850, 159.823, 184.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-308-

HOH

21A-315-

HOH

31A-326-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Plectin / PCN / PLTN / Hemidesmosomal protein 1 / HD1 / Plectin-1


分子量: 26428.162 Da / 分子数: 2 / 断片: actin-binding domain (UNP residues 175-400) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15149
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.8 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.05 M potassium phosphate monobasic, 20% PEG8000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→60.37 Å / Num. obs: 28020 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.424 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 2698

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→60.368 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2453 1404 5.03 %
Rwork0.1883 --
obs0.1911 27901 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→60.368 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3716 0 0 169 3885
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093827
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2465178
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.421484
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006672
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.38230.26821250.232610X-RAY DIFFRACTION100
2.3823-2.47770.32981390.22692625X-RAY DIFFRACTION100
2.4777-2.59040.25981400.21492628X-RAY DIFFRACTION99
2.5904-2.7270.31721350.23062584X-RAY DIFFRACTION99
2.727-2.89790.25861480.20052620X-RAY DIFFRACTION99
2.8979-3.12160.251450.18792607X-RAY DIFFRACTION99
3.1216-3.43570.24311650.19782652X-RAY DIFFRACTION100
3.4357-3.93280.26111440.1912649X-RAY DIFFRACTION99
3.9328-4.95450.20341270.1572699X-RAY DIFFRACTION99
4.9545-60.38920.21981360.17282823X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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