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- PDB-2wa7: Structure of the M202V mutant of human filamin b actin binding do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wa7
タイトルStructure of the M202V mutant of human filamin b actin binding domain at 1.85 Angstrom resolution
要素FILAMIN-B
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / DISEASE MUTATION / SKELETAL DYSPLASIA / ACTIN-CROSSLINKING / MYOGENESIS / CYTOSKELETON / ACTIN-BINDING / CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN / PHOSPHOPROTEIN / DIFFERENTIATION / ATELOSTEOGENESIS / MUTANT / FILAMIN / DWARFISM / CH DOMAIN / DEVELOPMENTAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial cell morphogenesis / keratinocyte development / brush border / skeletal muscle tissue development / stress fiber / phagocytic vesicle / cellular response to type II interferon / ISG15 antiviral mechanism / Z disc / actin filament binding ...epithelial cell morphogenesis / keratinocyte development / brush border / skeletal muscle tissue development / stress fiber / phagocytic vesicle / cellular response to type II interferon / ISG15 antiviral mechanism / Z disc / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / cadherin binding / focal adhesion / signal transduction / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Calponin-like domain / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. ...Filamin family / Calponin-like domain / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / CARBONATE ION / Filamin-B
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Sawyer, G.M. / Clark, A.R. / Robertson, S.P. / Sutherland-Smith, A.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Disease-Associated Substitutions in the Filamin B Actin Binding Domain Confer Enhanced Actin Binding Affinity in the Absence of Major Structural Disturbance: Insights from the Crystal ...タイトル: Disease-Associated Substitutions in the Filamin B Actin Binding Domain Confer Enhanced Actin Binding Affinity in the Absence of Major Structural Disturbance: Insights from the Crystal Structures of Filamin B Actin Binding Domains.
著者: Sawyer, G.M. / Clark, A.R. / Robertson, S.P. / Sutherland-Smith, A.J.
履歴
登録2009年2月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22015年4月1日Group: Data collection
改定 1.32017年3月29日Group: Structure summary
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FILAMIN-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4205
ポリマ－28,1031
非ポリマー3174
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)46.079, 69.828, 87.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FILAMIN-B / M202V MUTANT FILAMIN B ACTIN-BINDING DOMAIN / FLN-B / TRUNCATED ABP / FH1 / BETA-FILAMIN / ACTIN- ...M202V MUTANT FILAMIN B ACTIN-BINDING DOMAIN / FLN-B / TRUNCATED ABP / FH1 / BETA-FILAMIN / ACTIN-BINDING-LIKE PROTEIN / THYROID AUTOANTIGEN / TRUNCATED ACTIN-BINDING PROTEIN / ABP-280 HOMOLOG / ABP-278 / FILAMIN 3 / FILAMIN HOMOLOG 1


分子量: 28103.121 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIN-BINDING DOMAIN, RESIDUES 2-242 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ARSENIC SULFUR LINK AT CYS 178 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PPROEXHTB-FLNB-ABDM202V / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75369
#2: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#3: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 202 TO VAL
非ポリマーの詳細CACODYLATE ION (CAC): COVALENT BOND OF ARSENIC WITH SULFUR AT CYS 178
配列の詳細THE SEQUENCE IS DESCRIBED IN KRAKOW ET AL. (2004) NAT GENET, 36 (4) PGS 405-410. CLEAVAGE WITH RTEV ...THE SEQUENCE IS DESCRIBED IN KRAKOW ET AL. (2004) NAT GENET, 36 (4) PGS 405-410. CLEAVAGE WITH RTEV PROTEASE LEAVES THE LEADER GLY ALA MET ALA STARTING AT -2. CLONING INTO NCOI CREATED MET ALA INSTEAD OF MET AT POSITION 1.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 20% PEG 8000, 0.2 M MAGNESIUM ACETATE AND 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年3月22日 / 詳細: OSMIC BLUE CONFOCAL MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→27.83 Å / Num. obs: 23537 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 79.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WA5

2wa5


解像度: 1.85→27.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 6.102 / SU ML: 0.098 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES -2-11, 133-136, 241-242 ARE DISORDERED. RESIDUES GLY ALA MET ALA PRO VAL THR GLU LYS ASP LEU ALA GLU ASP (-2- 11), ASP ASP ASP ALA ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES -2-11, 133-136, 241-242 ARE DISORDERED. RESIDUES GLY ALA MET ALA PRO VAL THR GLU LYS ASP LEU ALA GLU ASP (-2- 11), ASP ASP ASP ALA (133-136), AND LYS LEU ( 241-242) WERE EXCLUDED DUE TO INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23314 1187 5.1 %RANDOM
Rwork0.19146 ---
obs0.19358 22311 95.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.187 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.15 Å20 Å20 Å2
2---0.24 Å20 Å2
3---2.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→27.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1831 0 16 204 2051
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221918
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021316
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1481.9572609
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9013.0013226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2585233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.48124.94591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.36715346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.051511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022096
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02358
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2444
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1770.21363
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1690.2936
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.2872
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.2155
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1120.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1970.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.57931506
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3673450
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88641864
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2413908
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7314740
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.401 60 -
Rwork0.32 1195 -
obs--69.76 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.443 Å / Origin y: -10.481 Å / Origin z: -15.952 Å
111213212223313233
T-0.0828 Å2-0.0172 Å20.0089 Å2--0.3045 Å2-0.0078 Å2---0.3685 Å2
L1.4418 °2-1.4152 °2-1.0962 °2-2.5276 °20.984 °2--2.2224 °2
S-0.0939 Å °-0.0056 Å °-0.1896 Å °0.1721 Å °-0.0694 Å °0.2492 Å °0.1462 Å °0.0095 Å °0.1633 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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