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万見
- PDB-4q57: Crystal structure of the plectin 1a actin-binding domain/N-termin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q57
タイトルCrystal structure of the plectin 1a actin-binding domain/N-terminal domain of calmodulin complex
要素
  • Calmodulin
  • Plectin
キーワードCALCIUM BINDING/STRUCTURAL PROTEIN / EF-hand motif / calponin homology domain / CALCIUM BINDING-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Type I hemidesmosome assembly / protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / tight junction organization / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / contractile muscle fiber ...Type I hemidesmosome assembly / protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / tight junction organization / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / contractile muscle fiber / intermediate filament organization / intermediate filament cytoskeleton organization / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / dystroglycan binding / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / fibroblast migration / cellular response to hydrostatic pressure / regulation of vascular permeability / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / myelination in peripheral nervous system / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / T cell chemotaxis / cellular response to fluid shear stress / intermediate filament cytoskeleton / peripheral nervous system myelin maintenance / adherens junction organization / myoblast differentiation / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / cardiac muscle cell development / Calmodulin induced events / podosome / Reduction of cytosolic Ca++ levels / response to food / ankyrin binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / sarcomere organization / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / skin development / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / keratinocyte development / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / nucleus organization / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / transmission of nerve impulse / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / myofibril / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / brush border / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adenylate cyclase binding / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / establishment of skin barrier / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation
類似検索 - 分子機能
Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain ...Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Spectrin-like repeat / Plectin repeat / Plakin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Plectin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Song, J.-G. / Kostan, J. / Grishkovskaya, I. / Djinovic-Carugo, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the plectin 1a actin-binding domain/N-terminal domain of calmodulin complex
著者: Song, J.-G. / Kostan, J. / Grishkovskaya, I. / Djinovic-Carugo, K.
履歴
登録2014年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Plectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,94810
ポリマ－35,5292
非ポリマー4188
水7,692427
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area16210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.080, 65.379, 87.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 7121.870 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 10-74) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質 Plectin / PCN / PLTN / Plectin-1 / Plectin-6


分子量: 28407.518 Da / 分子数: 1
断片: actin-binding domain (UNP residues 23-263, SEE REMARK 999)
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9QXS1

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非ポリマー , 6種, 435分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細PROTEIN IS ISOFORM PLEC-1A (Q9QXS1-3) OF MUS MUSCULUS PLECTIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.16 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, 0.2 M magnesium chloride, 13% PEG8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: diamond(001) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→48.93 Å / Num. all: 32032 / Num. obs: 31749 / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 4301

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→48.929 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1868 1600 5.04 %
Rwork0.151 --
obs0.1528 31746 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→48.929 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2491 0 22 427 2940
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072621
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9633543
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8341005
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005466
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.85810.22021310.20082445X-RAY DIFFRACTION90
1.8581-1.92450.22951260.17752737X-RAY DIFFRACTION100
1.9245-2.00160.1941190.16752750X-RAY DIFFRACTION100
2.0016-2.09270.21141430.15212739X-RAY DIFFRACTION100
2.0927-2.2030.19821500.14792723X-RAY DIFFRACTION100
2.203-2.34110.1671440.13792757X-RAY DIFFRACTION100
2.3411-2.52180.18591560.152734X-RAY DIFFRACTION100
2.5218-2.77560.18681680.14822731X-RAY DIFFRACTION100
2.7756-3.17710.17341630.14992766X-RAY DIFFRACTION100
3.1771-4.00260.17641500.13412826X-RAY DIFFRACTION100
4.0026-48.94680.1861500.15662938X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.023-0.2057-2.07587.43111.0742.00040.0113-0.64080.58590.54140.0408-0.0469-0.8797-0.0497-0.02370.47390.0057-0.01390.238-0.06150.241637.872117.40036.4633
23.33560.3257-2.25572.609-0.24353.16760.0183-0.00190.0229-0.258-0.12840.1497-0.3946-0.0150.11640.25580.0207-0.04760.16260.02190.21338.525912.771-5.1203
31.57941.78851.14583.38242.77022.4442-0.1347-0.0395-0.2962-0.0259-0.2256-0.8010.0230.57470.26330.38770.0180.07750.37560.12450.421850.27969.9945-7.8213
44.50161.2605-3.73174.535-1.68047.77690.0150.02890.1158-0.622-0.0937-0.28290.37640.06980.0670.27520.0185-0.03860.10250.02420.26543.37261.7458-2.9862
52.5325-0.2566-0.4823.8520.33553.03340.0313-0.3522-0.0760.1441-0.09160.29390.0364-0.3810.04690.1461-0.00670.00460.16290.00250.140935.42435.68275.6961
60.43381.05010.21395.83741.45380.61630.07440.0216-0.10160.0205-0.1025-0.17630.11410.00280.03230.13760.0215-0.020.14180.00060.111349.417527.8558.9188
71.1774-0.33990.14991.9208-0.15631.87070.0125-0.0391-0.0238-0.0055-0.040.0061-0.09020.03790.01890.0641-0.0037-0.00540.0671-0.00370.062352.228337.502925.4678
82.382-0.26240.12383.4849-0.30551.4104-0.089-0.41290.01230.31720.20340.3826-0.0618-0.5755-0.0330.10770.01580.02590.29570.02760.175927.975443.59618.6848
91.2428-0.38140.73191.683-0.34621.9029-0.0667-0.04550.11520.04480.0014-0.0736-0.0831-0.02470.04880.0601-0.0121-0.02280.07450.00450.081839.821346.2114-0.4927
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 19 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 20 through 38 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 39 through 44 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 45 through 55 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 56 through 73 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid -3 through 59 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 60 through 144 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 145 through 184 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 185 through 263 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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