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- PDB-4q4j: Structure of crosslinked TM287/288_S498C_S520C mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q4j
タイトルStructure of crosslinked TM287/288_S498C_S520C mutant
要素
  • ABC transporter
  • Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein TM_0288
キーワードHYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / ABC exporter / Multidrug efflux / ABC Transporter / Membrane Transporter / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ABC transporter, ATP-binding protein / Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein TM_0288
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hohl, M. / Schoeppe, J. / Gruetter, M.G. / Seeger, M.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural basis for allosteric cross-talk between the asymmetric nucleotide binding sites of a heterodimeric ABC exporter.
著者: Hohl, M. / Hurlimann, L.M. / Bohm, S. / Schoppe, J. / Grutter, M.G. / Bordignon, E. / Seeger, M.A.
履歴
登録2014年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月20日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABC transporter
B: Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein TM_0288


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,8022
ポリマ－132,8022
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12850 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area50350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)216.670, 84.140, 113.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ABC transporter / ABC transporter / ATP-binding protein / Lipid A export ATP-binding/permease protein MsbA


分子量: 64996.531 Da / 分子数: 1 / 変異: C28S, C73S, C496S, S498C, C519S, S520C, C598S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: TM_0287, THEMA_03290, Tmari_0285 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WYC3
#2: タンパク質 Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein TM_0288


分子量: 67805.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: TM_0288 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WYC4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.36 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 32 % PEG 400, 50 mM Na-Acetate pH 5 and 500 mM KCl, 2.5 mM AMP-PNP, 3 mM MgCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 33920 / Num. obs: 33360 / % possible obs: 98.35 % / Observed criterion σ(F): -3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→48.464 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 39.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2868 1670 5.01 %
Rwork0.2366 --
obs0.2391 33360 98.35 %
all-33920 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→48.464 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9126 0 0 0 9126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0089283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20112553
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.553481
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761489
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051583
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.29430.43841390.39132629X-RAY DIFFRACTION99
3.2943-3.40060.42561370.3672617X-RAY DIFFRACTION98
3.4006-3.52210.36631400.3162668X-RAY DIFFRACTION99
3.5221-3.66310.33791380.26122608X-RAY DIFFRACTION99
3.6631-3.82970.34851390.23922636X-RAY DIFFRACTION99
3.8297-4.03150.31551400.22562640X-RAY DIFFRACTION99
4.0315-4.2840.31111390.21092635X-RAY DIFFRACTION99
4.284-4.61450.25631380.192633X-RAY DIFFRACTION98
4.6145-5.07840.22951390.17922642X-RAY DIFFRACTION98
5.0784-5.81220.28971400.21352664X-RAY DIFFRACTION99
5.8122-7.31880.26691410.27912669X-RAY DIFFRACTION98
7.3188-48.46960.26341400.23682649X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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