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万見
- PDB-4q13: Apo Estrogen Receptor Alpha Ligand Binding Domain D538G Mutant wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q13
タイトルApo Estrogen Receptor Alpha Ligand Binding Domain D538G Mutant with a glucocorticoid receptor-interacting protein 1 NR box II peptide
要素
  • Estrogen receptorエストロゲン受容体
  • Glucocorticoid receptor-interacting protein 1 NR box II peptide
キーワードHormone binding protein/peptide / Metastatic Breast Cancer / Activating Point Mutation / Drug Resistance (薬剤耐性) / SERM resistance / Alpha Helix (Αヘリックス) / Nuclear Hormone Receptor (核内受容体) / Hormone binding protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / prostate epithelial cord elongation / locomotor rhythm / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / aryl hydrocarbon receptor binding / regulation of lipid metabolic process / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / steroid hormone mediated signaling pathway / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / mammary gland alveolus development / intracellular estrogen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / Endogenous sterols / estrogen response element binding / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / : / intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / regulation of cellular response to insulin stimulus / Recycling of bile acids and salts / cellular response to hormone stimulus / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / RORA activates gene expression / TBP-class protein binding / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / steroid binding / nitric-oxide synthase regulator activity / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / nuclear receptor coactivator activity / negative regulation of miRNA transcription / response to progesterone / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / 細胞分化 / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / circadian regulation of gene expression / Heme signaling / SUMOylation of intracellular receptors / ユークロマチン / mRNA transcription by RNA polymerase II / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / transcription coactivator binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of RUNX2 expression and activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / nuclear receptor activity / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / male gonad development / positive regulation of fibroblast proliferation / sequence-specific double-stranded DNA binding / Ovarian tumor domain proteases / Circadian Clock / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / HATs acetylate histones / ATPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling
類似検索 - 分子機能
核内受容体コアクチベーター2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / エストロゲン受容体 / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / エストロゲン受容体 / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 ...核内受容体コアクチベーター2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / エストロゲン受容体 / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / エストロゲン受容体 / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / 核内受容体 / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
エストロゲン受容体 / 核内受容体コアクチベーター2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Fanning, S.W. / Panchamukhi, S. / Greene, G.L.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Estrogen receptor alpha somatic mutations Y537S and D538G confer breast cancer endocrine resistance by stabilizing the activating function-2 binding conformation.
著者: Fanning, S.W. / Mayne, C.G. / Dharmarajan, V. / Carlson, K.E. / Martin, T.A. / Novick, S.J. / Toy, W. / Green, B. / Panchamukhi, S. / Katzenellenbogen, B.S. / Tajkhorshid, E. / Griffin, P.R. ...著者: Fanning, S.W. / Mayne, C.G. / Dharmarajan, V. / Carlson, K.E. / Martin, T.A. / Novick, S.J. / Toy, W. / Green, B. / Panchamukhi, S. / Katzenellenbogen, B.S. / Tajkhorshid, E. / Griffin, P.R. / Shen, Y. / Chandarlapaty, S. / Katzenellenbogen, J.A. / Greene, G.L.
履歴
登録2014年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22017年5月17日Group: Structure summary
改定 1.32020年2月26日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly ...pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Estrogen receptor
B: Estrogen receptor
C: Glucocorticoid receptor-interacting protein 1 NR box II peptide
D: Glucocorticoid receptor-interacting protein 1 NR box II peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6324
ポリマ－62,6324
非ポリマー00
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4900 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area20010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.140, 82.655, 59.113
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Estrogen receptor / エストロゲン受容体 / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 29736.014 Da / 分子数: 2 / 断片: D538G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03372
#2: タンパク質・ペプチド Glucocorticoid receptor-interacting protein 1 NR box II peptide


分子量: 1579.866 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide Synthesis / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q15596*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.81 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 3,350, 200 mM MgCl2, 100 mM Tris pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.15K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→55.17 Å / Num. all: 24010 / Num. obs: 23770 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.24→55.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 15.506 / SU ML: 0.186 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.32 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2492 1227 5.1 %RANDOM
Rwork0.19845 ---
obs0.20118 22766 98.73 %-
all-24010 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.778 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.54 Å20 Å20.47 Å2
2--0.96 Å20 Å2
3----2.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→55.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3729 0 0 28 3757
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0193818
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8211.9815145
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3085461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.36523.688160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.89815740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3131524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212721
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.241→2.299 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 66 -
Rwork0.226 1374 -
obs--84.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.34610.387-1.28450.8908-0.4755.403-0.07340.13970.0029-0.0673-0.049-0.00510.1180.06370.12250.04770.00110.00180.03450.01520.052315.4354-5.3829-0.5425
22.18020.6707-1.66620.9437-0.75644.04640.0109-0.0258-0.01940.0086-0.02370.0560.01410.01550.01280.0388-0.0085-0.02340.0111-0.01350.0556.6123-6.67223.8439
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A306 - 548
2X-RAY DIFFRACTION1B601 - 612
3X-RAY DIFFRACTION2B306 - 548
4X-RAY DIFFRACTION2B613 - 628

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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