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万見
- PDB-4pzf: Berberine bridge enzyme G164A variant, a reticuline dehydrogenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pzf
タイトルBerberine bridge enzyme G164A variant, a reticuline dehydrogenase
要素Reticuline oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / BI-COVALENT FLAVINYLATION / Reticuline oxidase / Berberine bridge-forming enzyme / Tetrahydroprotoberberine synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


reticuline oxidase / reticuline oxidase activity / alkaloid metabolic process / FAD binding / cytoplasmic vesicle
類似検索 - 分子機能
Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 ...Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Reticuline oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Eschscholzia californica (キンエイカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zafred, D. / Wallner, S. / Steiner, B. / Macheroux, P.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2015
タイトル: Rationally engineered flavin-dependent oxidase reveals steric control of dioxygen reduction.
著者: Zafred, D. / Steiner, B. / Teufelberger, A.R. / Hromic, A. / Karplus, P.A. / Schofield, C.J. / Wallner, S. / Macheroux, P.
履歴
登録2014年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references
改定 1.22015年3月4日Group: Database references
改定 1.32015年3月25日Group: Database references
改定 1.42015年4月1日Group: Structure summary
改定 1.52015年4月22日Group: Other
改定 1.62015年9月2日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reticuline oxidase
B: Reticuline oxidase
C: Reticuline oxidase
D: Reticuline oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,54223
ポリマ－240,2444
非ポリマー7,29819
水5,549308
1
A: Reticuline oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4924
ポリマ－60,0611
非ポリマー1,4313
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Reticuline oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5885
ポリマ－60,0611
非ポリマー1,5274
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Reticuline oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2317
ポリマ－60,0611
非ポリマー2,1706
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Reticuline oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2317
ポリマ－60,0611
非ポリマー2,1706
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Reticuline oxidase
C: Reticuline oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,72311
ポリマ－120,1222
非ポリマー3,6019
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6930 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area37570 Å2
手法PISA
6
B: Reticuline oxidase
D: Reticuline oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,81912
ポリマ－120,1222
非ポリマー3,69710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7000 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area37150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.820, 175.440, 195.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Reticuline oxidase / Berberine bridge-forming enzyme / BBE / Tetrahydroprotoberberine synthase


分子量: 60061.008 Da / 分子数: 4 / 変異: G164A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Eschscholzia californica (キンエイカ)
遺伝子: BBE1 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P30986, reticuline oxidase

-
糖 , 2種, 8分子

#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 319分子

#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-12P / DODECAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33-ウンデカオキサペンタトリアコンタン-1,35-ジオ-ル


分子量: 546.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H50O13 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細CONFLICT MUTATIONS ARE CLEAVING SITES.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30mg/mL protein + 0.1 M HEPES pH 7.5, 2.0 M Ammonium sulfate, BATCH, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97242 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月10日
放射モノクロメーター: carved single silicon (111) crystal with a channel in the middle (called channel-cut design)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97242 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 141762 / Num. obs: 140296 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 8.2 % / Net I/σ(I): 11.78
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 8.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.63 / Num. unique all: 17490 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ProDCデータ収集
PHASERmr位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3D2H

3d2h


解像度: 2.2→47.378 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2419 7008 5 %random
Rwork0.2198 ---
obs0.2209 140140 98.87 %-
all-141762 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→47.378 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15713 0 455 308 16476
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00416596
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8422482
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0945955
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0312453
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032814
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2250.37162290.35394341X-RAY DIFFRACTION98
2.225-2.25120.39552320.32754402X-RAY DIFFRACTION98
2.2512-2.27860.32422280.31424330X-RAY DIFFRACTION98
2.2786-2.30750.33782310.29624401X-RAY DIFFRACTION98
2.3075-2.33780.31152270.30194319X-RAY DIFFRACTION98
2.3378-2.36990.31952330.29344419X-RAY DIFFRACTION99
2.3699-2.40370.33752270.29484318X-RAY DIFFRACTION98
2.4037-2.43960.31242320.2844419X-RAY DIFFRACTION98
2.4396-2.47770.2932290.2714372X-RAY DIFFRACTION99
2.4777-2.51830.2942320.27254403X-RAY DIFFRACTION99
2.5183-2.56180.31992290.26694349X-RAY DIFFRACTION99
2.5618-2.60830.30392350.25914451X-RAY DIFFRACTION99
2.6083-2.65850.27152290.25574351X-RAY DIFFRACTION99
2.6585-2.71280.28082330.24664418X-RAY DIFFRACTION98
2.7128-2.77170.28312320.25724404X-RAY DIFFRACTION99
2.7717-2.83620.27262320.25434415X-RAY DIFFRACTION99
2.8362-2.90710.32242320.25814414X-RAY DIFFRACTION99
2.9071-2.98570.28242340.25864446X-RAY DIFFRACTION99
2.9857-3.07360.26632320.24974405X-RAY DIFFRACTION99
3.0736-3.17270.26312340.24384435X-RAY DIFFRACTION99
3.1727-3.28610.24092340.23174452X-RAY DIFFRACTION99
3.2861-3.41760.24472350.2264460X-RAY DIFFRACTION99
3.4176-3.57310.23852360.2244476X-RAY DIFFRACTION99
3.5731-3.76140.23152350.20184473X-RAY DIFFRACTION99
3.7614-3.9970.22642370.19144501X-RAY DIFFRACTION99
3.997-4.30540.20772370.18034505X-RAY DIFFRACTION100
4.3054-4.73830.18252390.16814536X-RAY DIFFRACTION100
4.7383-5.42310.19812400.17594551X-RAY DIFFRACTION99
5.4231-6.82930.1962420.18754604X-RAY DIFFRACTION100
6.8293-47.38890.18142510.17754762X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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