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- PDB-4pxt: Structural basis for the assembly of the mitotic motor kinesin-5 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pxt
タイトルStructural basis for the assembly of the mitotic motor kinesin-5 into bipolar tetramers
要素Bipolar kinesin KRP-130
キーワードCELL CYCLE / Coiled-coil / Bipolar assembly domain of kinesin-5 / bipolar tetramers / anti-parallel four-helix bundle / Kinesin-5 functions via a "sliding filament" mechanism / crosslinking adjacent microtubules into bundles throughout the mitotic spindle / Microtubules
機能・相同性
機能・相同性情報


aster / plus-end directed microtubule sliding / fusome organization / fusome / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / centrosome separation / spindle elongation / mitotic spindle microtubule / microtubule bundle formation ...aster / plus-end directed microtubule sliding / fusome organization / fusome / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / centrosome separation / spindle elongation / mitotic spindle microtubule / microtubule bundle formation / plus-end-directed microtubule motor activity / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / mitotic centrosome separation / kinesin complex / microtubule associated complex / microtubule-based movement / mitotic spindle pole / Golgi organization / cytoskeletal motor activity / protein secretion / mitotic spindle assembly / mitotic spindle organization / spindle microtubule / spindle / mitotic spindle / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / cell division / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-associated microtubule-binding domain / Kinesin-associated microtubule-binding / : / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain ...Kinesin-associated microtubule-binding domain / Kinesin-associated microtubule-binding / : / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-like protein Klp61F
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Scholey, J.E. / Nithianantham, S. / Scholey, J.M. / Al-Bassam, J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Structural basis for the assembly of the mitotic motor Kinesin-5 into bipolar tetramers.
著者: Scholey, J.E. / Nithianantham, S. / Scholey, J.M. / Al-Bassam, J.
履歴
登録2014年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bipolar kinesin KRP-130
B: Bipolar kinesin KRP-130


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9672
ポリマ－49,9672
非ポリマー00
水00
1
A: Bipolar kinesin KRP-130
B: Bipolar kinesin KRP-130

A: Bipolar kinesin KRP-130
B: Bipolar kinesin KRP-130


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,9354
ポリマ－99,9354
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
Buried area25570 Å2
ΔGint-220 kcal/mol
Surface area36000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.070, 139.070, 104.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 Bipolar kinesin KRP-130 / Kinesin-like protein Klp61F


分子量: 24983.721 Da / 分子数: 2 / 断片: Bipolar assembly domain of kinesin-5 (Klp61f) / 変異: H836G, H836S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株: Drosophila melanogaster
遺伝子: CG9191, KLP2, Klp61F, Klp61F or DmKlp61F or CG9191
プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P46863
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 4-6 % (+/-) 2-Methyl-2,4 pentanediol (MPD), 100mM MES, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
PH範囲: 6-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月7日 / 詳細: flat collimating Rh coated mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→60.219 Å / Num. all: 13704 / Num. obs: 12639 / % possible obs: 92.37 % / Observed criterion σ(F): 1.99 / Observed criterion σ(I): 3.5 / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 54.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.753 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 1940 / Rsym value: 0.683 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→60.219 Å / SU ML: 0.38 / Isotropic thermal model: Overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / σ(I): 3.5 / 位相誤差: 28.06 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2735 610 4.83 %RANDOM
Rwork0.2416 ---
obs0.2431 12639 92.37 %-
all-13704 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 86.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.9 Å20 Å20 Å2
2---4.9 Å20 Å2
3---9.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.5 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.65 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→60.219 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2518 0 0 0 2518
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062532
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8873379
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1781019
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03380
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003451
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.9004-3.19220.33351170.29712173229069
3.1922-3.65410.31011680.286831873355100
3.6541-4.60350.27431630.232532433406100
4.6035-60.2320.24131620.216334263588100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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