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万見
- PDB-4pxf: Crystal structure of the active G-protein-coupled receptor opsin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pxf
タイトルCrystal structure of the active G-protein-coupled receptor opsin in complex with the finger-loop peptide derived from the full-length arrestin-1
要素
  • Rhodopsin
  • S-arrestin
キーワードSIGNALING PROTEIN / RETINAL PROTEIN / PHOTORECEPTOR / G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR / PHOSPHOPROTEIN / PHOTORECEPTOR PROTEIN / SENSORY TRANSDUCTION / TRANSDUCER / TRANSMEMBRANE / VISION / VISUAL ARRESTIN / DESENSITISATION OF THE VISUAL TRANSDUCTION CASCADE / BINDING TO ACTICATED AND PHOSPHORYLATED RHODOPSIN / RHODOPSIN / OPSIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Opsins / VxPx cargo-targeting to cilium / sperm head plasma membrane / rod bipolar cell differentiation / absorption of visible light / opsin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / podosome assembly ...Opsins / VxPx cargo-targeting to cilium / sperm head plasma membrane / rod bipolar cell differentiation / absorption of visible light / opsin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / podosome assembly / G protein-coupled photoreceptor activity / 11-cis retinal binding / rod photoreceptor outer segment / cellular response to light stimulus / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / thermotaxis / Activation of the phototransduction cascade / outer membrane / detection of temperature stimulus involved in thermoception / response to light intensity / photoreceptor cell maintenance / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (i) signalling events / response to light stimulus / phototransduction, visible light / G-protein alpha-subunit binding / phototransduction / photoreceptor outer segment / sperm midpiece / photoreceptor inner segment / visual perception / guanyl-nucleotide exchange factor activity / phosphoprotein binding / G protein-coupled receptor binding / microtubule cytoskeleton organization / photoreceptor disc membrane / cell-cell junction / gene expression / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / signal transduction / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / : / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin ...Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / : / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Immunoglobulin E-set / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
trehalose / ACETATE ION / PALMITIC ACID / Rhodopsin / S-arrestin
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Szczepek, M. / Scheerer, P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of a common GPCR-binding interface for G protein and arrestin.
著者: Szczepek, M. / Beyriere, F. / Hofmann, K.P. / Elgeti, M. / Kazmin, R. / Rose, A. / Bartl, F.J. / von Stetten, D. / Heck, M. / Sommer, M.E. / Hildebrand, P.W. / Scheerer, P.
履歴
登録2014年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhodopsin
B: S-arrestin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,65010
ポリマ－40,2712
非ポリマー2,3808
水19811
1
A: Rhodopsin
B: S-arrestin
ヘテロ分子

A: Rhodopsin
B: S-arrestin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,30120
ポリマ－80,5424
非ポリマー4,75916
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area11090 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area31040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)242.622, 242.622, 110.216
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Rhodopsin


分子量: 39031.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: bovine eye / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02699
#2: タンパク質・ペプチド S-arrestin


分子量: 1239.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P08168

-
糖 , 3種, 5分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-1)-alpha-D-glucopyranose / trehalose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: trehalose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a1-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(1+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside / オクチルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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非ポリマー , 4種, 14分子

#6: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 3.2 M (NH4)2SO4 in 0.1 M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES), pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(311) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→40.04 Å / Num. all: 32166 / Num. obs: 32166 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 70.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.944 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 4645 / Rsym value: 0 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DQB

3dqb


解像度: 2.75→40.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25075 1637 5.1 %RANDOM
Rwork0.21476 ---
all0.21659 30511 --
obs0.21659 30511 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 84.895 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.17 Å2-1.17 Å2-0 Å2
2---1.17 Å20 Å2
3---3.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0 Å0 Å
Luzzati d res low-0 Å
Luzzati sigma a0 Å0 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→40.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2635 0 159 11 2805
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022872
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022702
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1871.9913911
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7983.0016211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1045332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.43823.421114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.71315419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.246157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1540.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213080
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02681
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it13.8463.4931329
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other13.8343.491327
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it16.2865.2581657
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other16.2845.2581658
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it16.4214.2371542
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other16.4124.2371542
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other19.4216.1472254
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined19.06231.1423394
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other19.03831.1023393
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.20835571
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free40.11752
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded42.81655497
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 114 -
Rwork0.339 2238 -
obs-2238 99.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29220.1504-0.14931.04990.05030.3591-0.00850.02470.0738-0.0665-0.0080.02760.0420.05690.01650.59660.003-0.03640.60750.03710.3793133.5021248.18838.3901
20.3056-1.00040.52684.5566-2.2241.13-0.138-0.1658-0.0316-0.38160.3045-0.00740.0938-0.2005-0.16640.7873-0.11840.12360.7445-0.05170.8968122.6938226.429539.1501
31.01820.30580.13070.14770.19580.637-0.15350.08350.4692-0.04820.01180.21680.2025-0.16840.14170.56610.0325-0.1350.5190.04550.5318146.9902256.145841.5382
42.43922.10430.68013.58921.84371.18310.08990.3198-0.13820.1979-0.0375-0.36430.0321-0.2306-0.05240.752-0.1793-0.05870.86780.18930.4436133.1363251.443240.2838
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 326
2X-RAY DIFFRACTION2B71 - 77
3X-RAY DIFFRACTION3A401 - 411
4X-RAY DIFFRACTION4A501 - 511

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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