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- PDB-4pw0: Alpha/beta hydrolase fold protein from Chitinophaga pinensis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pw0
タイトルAlpha/beta hydrolase fold protein from Chitinophaga pinensis
要素Alpha/beta hydrolase fold protein
キーワードHYDROLASE / structural genomics / APC103277 / alpha/beta hydrolase fold protein / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / hydrolase activity / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Alpha/beta hydrolase fold protein
機能・相同性情報
生物種Chitinophaga pinensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Tesar, C. / Clancy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Alpha/beta hydrolase fold protein from Chitinophaga pinensis.
著者: Osipiuk, J. / Tesar, C. / Clancy, S. / Joachimiak, A.
履歴
登録2014年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha/beta hydrolase fold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1227
ポリマ－31,9091
非ポリマー2136
水6,738374
1
A: Alpha/beta hydrolase fold protein
ヘテロ分子

A: Alpha/beta hydrolase fold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,24314
ポリマ－63,8182
非ポリマー42512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_765-x+2,-y+1,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area20520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.380, 110.380, 59.184
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 Alpha/beta hydrolase fold protein


分子量: 31908.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chitinophaga pinensis (バクテリア)
株: DSM 2588 / 遺伝子: Cpin_2213 / プラスミド: pMCSG73 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: C7PEX8
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 374 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.29 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 3 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月6日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→37.2 Å / Num. all: 133991 / Num. obs: 133991 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.244 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.48-1.513.70.6211.8666770.65499.9
1.51-1.534.20.57266510.662100
1.53-1.564.60.5267700.689100
1.56-1.594.70.4766890.744100
1.59-1.634.80.42266970.774100
1.63-1.6750.39367210.82100
1.67-1.715.10.37566820.862100
1.71-1.755.20.35167290.942100
1.75-1.815.40.31266971.024100
1.81-1.865.40.24466791.078100
1.86-1.935.40.19767241.227100
1.93-2.015.40.14766831.366100
2.01-2.15.40.12467261.466100
2.1-2.215.40.10367071.537100
2.21-2.355.40.09367211.59100
2.35-2.535.40.08666661.649100
2.53-2.795.40.08567241.762100
2.79-3.195.30.07566791.795100
3.19-4.025.20.05467091.8199.9
4.02-505.20.04666601.76799

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.48→37.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.986 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / SU B: 1.428 / SU ML: 0.024 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.041 / ESU R Free: 0.041 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1333 3453 5.1 %RANDOM
Rwork0.1035 ---
obs0.105 68260 99.83 %-
all-68260 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.62 Å2 / Biso mean: 22.607 Å2 / Biso min: 7.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å2-0.02 Å20 Å2
2---0.03 Å2-0 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→37.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2170 0 6 374 2550
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0192449
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6621.9593379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89835312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1395335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.08324.173127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.4415393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9331516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2373
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212896
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02610
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8021.9311170
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8011.9311169
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8452.9091478
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.79834743
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free36.297591
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.7254944
LS精密化 シェル解像度: 1.481→1.52 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.203 257 -
Rwork0.161 4704 -
all-4961 -
obs-4961 98.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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