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- PDB-4pul: tRNA-Guanine Transglycosylase (TGT) Mutant D102N in Complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pul
タイトルtRNA-Guanine Transglycosylase (TGT) Mutant D102N in Complex with 6-Amino-2-(methylamino)-1H,7H,8H-imidazo[4,5-g]quinazolin-8-one
要素Queuine tRNA-ribosyltransferase
キーワードtransferase/transferase inhibitor / Transferase / Guanine Exchange Enzyme / Guanine / preQ1 / tRNA / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase / tRNA-guanosine(34) queuine transglycosylase activity / tRNA-guanine transglycosylation / queuosine biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Queuine tRNA-ribosyltransferase-like / : / tRNA-guanine transglycosylase / tRNA-guanine(15) transglycosylase-like / Queuine tRNA-ribosyltransferase-like / Queuine tRNA-ribosyltransferase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2WU / Queuine tRNA-ribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Zymomonas mobilis subsp. mobilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.654 Å
データ登録者Neeb, M. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Chasing Protons: How Isothermal Titration Calorimetry, Mutagenesis, and pKa Calculations Trace the Locus of Charge in Ligand Binding to a tRNA-Binding Enzyme.
著者: Neeb, M. / Czodrowski, P. / Heine, A. / Barandun, L.J. / Hohn, C. / Diederich, F. / Klebe, G.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月23日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Queuine tRNA-ribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3124
ポリマ－42,9251
非ポリマー3883
水4,702261
1
A: Queuine tRNA-ribosyltransferase
ヘテロ分子

A: Queuine tRNA-ribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,6258
ポリマ－85,8492
非ポリマー7756
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area24680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.670, 64.180, 70.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.86, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-616-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Queuine tRNA-ribosyltransferase / Guanine insertion enzyme / tRNA-guanine transglycosylase


分子量: 42924.719 Da / 分子数: 1 / 変異: D102N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zymomonas mobilis subsp. mobilis (バクテリア)
株: ATCC 31821 / ZM4 / CP4 / 遺伝子: tgt, ZMO0363 / プラスミド: pET9d-ZM4-D102N / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P28720, tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-2WU / 6-amino-2-(methylamino)-3,7-dihydro-8H-imidazo[4,5-g]quinazolin-8-one / 6-アミノ-2-(メチルアミノ)-1H-イミダゾ[4,5-g]キナゾリン-8(7H)-オン


分子量: 230.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H10N6O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS HAVE INDICATED THAT SWISSPROT FOR P28720 HAS A MISSANNOTATION. THE CORRECT RESIDUE AT THE ...AUTHORS HAVE INDICATED THAT SWISSPROT FOR P28720 HAS A MISSANNOTATION. THE CORRECT RESIDUE AT THE POSITION IS LYS. CFR. PAPER REUTER K.K.H., FICNER R.; J. BACTERIOL. 177:5284-5288(1995).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM MES, 10% DMSO, 13% PEG 8000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 1.23953 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月20日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.23953 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→80 Å / Num. all: 43729 / Num. obs: 43729 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 22.4 Å2 / Rsym value: 0.029 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 1.65→1.85 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 9984 / Rsym value: 0.275 / % possible all: 73.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1PUD

1pud


解像度: 1.654→70.272 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: R-free / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 1312 3 %Random
Rwork0.1667 ---
obs0.1674 43719 91.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.654→70.272 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2784 0 24 261 3069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072924
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0563965
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7651087
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005549
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6542-1.72050.3189710.26992319X-RAY DIFFRACTION45
1.7205-1.79880.25691400.22054499X-RAY DIFFRACTION89
1.7988-1.89360.22891570.20515093X-RAY DIFFRACTION99
1.8936-2.01230.23671560.18965025X-RAY DIFFRACTION99
2.0123-2.16760.20011580.16295105X-RAY DIFFRACTION99
2.1676-2.38580.22021550.16255021X-RAY DIFFRACTION98
2.3858-2.7310.19421570.15885092X-RAY DIFFRACTION99
2.731-3.44080.17571590.15455113X-RAY DIFFRACTION99
3.4408-70.33590.15971590.16045140X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8982-0.82680.93020.6427-0.35172.3013-0.0262-0.0505-0.11690.11940.0349-0.0237-0.01180.05410.0010.14470.00730.00540.068-0.01030.1411103.37280.493716.6387
22.359-1.7456-1.6293.14321.49032.92720.0686-0.08620.42150.1360.0952-0.2603-0.2678-0.1531-0.17230.18740.0215-0.00680.16550.00520.166289.525711.037919.9174
31.85730.1167-0.12580.95690.41061.52880.0145-0.21530.2610.0950.0401-0.1232-0.27880.1222-0.04590.22330.0072-0.02410.1541-0.01870.1852107.177914.758126.8812
41.3646-0.73941.95510.6602-1.32593.1374-0.04230.11860.0398-0.0041-0.0184-0.0907-0.10310.15850.06710.154-0.0220.01650.1536-0.01570.169107.41047.6974-0.7992
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 11 through 62 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 63 through 93 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 94 through 274 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 275 through 383 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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