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- PDB-4pqd: The longer crystal structure of the grow factor like domain from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pqd
タイトルThe longer crystal structure of the grow factor like domain from Beta amypoid precusor protein (APP22-126)
要素Amyloid beta A4 protein
キーワードPROTEIN BINDING / Alphan and Beta / Growth factor / Heparin binding / Alzheimer's Disease / Death receptor 6 binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / signaling receptor activator activity ...regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / signaling receptor activator activity / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / ciliary rootlet / Lysosome Vesicle Biogenesis / PTB domain binding / Golgi-associated vesicle / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / : / suckling behavior / nuclear envelope lumen / dendrite development / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / presynaptic active zone / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / neuromuscular process controlling balance / The NLRP3 inflammasome / regulation of presynapse assembly / transition metal ion binding / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of T cell migration / spindle midzone / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / forebrain development / Notch signaling pathway / Mitochondrial protein degradation / neuron projection maintenance / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of protein metabolic process / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / cholesterol metabolic process / positive regulation of mitotic cell cycle / response to interleukin-1 / adult locomotory behavior / extracellular matrix organization / axonogenesis / platelet alpha granule lumen / trans-Golgi network membrane / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / dendritic shaft / learning / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / locomotory behavior / central nervous system development / endosome lumen / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / microglial cell activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / visual learning / serine-type endopeptidase inhibitor activity / neuromuscular junction / recycling endosome / cognition / neuron cellular homeostasis / Golgi lumen / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / endocytosis / cellular response to amyloid-beta / G2/M transition of mitotic cell cycle / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of interleukin-6 production / neuron projection development / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell-cell junction / synaptic vesicle
類似検索 - 分子機能
Sugar Binding Protein, Amyloid A4 Protein; Chain A / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide ...Sugar Binding Protein, Amyloid A4 Protein; Chain A / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.332 Å
データ登録者Tan, X. / Li, W. / Wang, Z.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Mapping the interaction betwwen APP and DR6
著者: Tan, X. / Li, W. / Wang, Z.
履歴
登録2014年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8401
ポリマ－11,8401
非ポリマー00
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.755, 49.025, 65.141
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Amyloid beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / ...ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II / N-APP / Soluble APP-alpha / S-APP-alpha / Soluble APP-beta / S-APP-beta / C99 / Beta-amyloid protein 42 / Beta-APP42 / Beta-amyloid protein 40 / Beta-APP40 / C83 / P3(42) / P3(40) / C80 / Gamma-secretase C-terminal fragment 59 / Amyloid intracellular domain 59 / AICD-59 / AID(59) / Gamma-CTF(59) / Gamma-secretase C-terminal fragment 57 / Amyloid intracellular domain 57 / AICD-57 / AID(57) / Gamma-CTF(57) / Gamma-secretase C-terminal fragment 50 / Amyloid intracellular domain 50 / AICD-50 / AID(50) / Gamma-CTF(50) / C31


分子量: 11840.482 Da / 分子数: 1
断片: the N-terminal GFLD doamin of APP, UNP residues 22-126
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APP, A4, AD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05067
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.31 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 60% v/v TacsimateTM pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.33→27.23 Å / Num. all: 23021 / Num. obs: 22664 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.33-1.36154
1.36-1.4168
1.4-1.44180
1.44-1.48191
1.48-1.54199
1.54-1.61100
1.6-1.671100
1.67-1.761100
1.76-1.871100
1.87-2.021100
2.02-2.221100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.332→27.23 Å / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1863 1998 8.82 %random
Rwork0.1696 ---
obs0.171 22664 91.72 %-
all-23021 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.332→27.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数825 0 0 161 986
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007846
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1041143
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.32314
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081124
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005151
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3317-1.3650.1843830.1929862X-RAY DIFFRACTION54
1.365-1.40190.20251040.17161065X-RAY DIFFRACTION68
1.4019-1.44310.16371210.17721252X-RAY DIFFRACTION80
1.4431-1.48970.18971420.17731467X-RAY DIFFRACTION91
1.4897-1.54290.18691490.16941554X-RAY DIFFRACTION99
1.5429-1.60470.18171510.16351576X-RAY DIFFRACTION100
1.6047-1.67770.19321550.16921594X-RAY DIFFRACTION100
1.6777-1.76610.17721530.16581583X-RAY DIFFRACTION100
1.7661-1.87680.18621560.16611604X-RAY DIFFRACTION100
1.8768-2.02160.20191550.15721600X-RAY DIFFRACTION100
2.0216-2.2250.15631560.15321621X-RAY DIFFRACTION100
2.225-2.54680.1781590.16551636X-RAY DIFFRACTION100
2.5468-3.20790.19431580.1741634X-RAY DIFFRACTION100
3.2079-27.24110.19751560.18041618X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2684.37511.45025.0709-0.71388.7089-0.02370.6671-0.7492-0.40460.0363-0.79390.96340.67740.01140.25310.03440.04440.2892-0.06950.296246.71275.21759.7527
22.8233-1.7118-1.58664.1141.66492.55680.0252-0.11380.2588-0.05730.0279-0.0339-0.085-0.0956-0.03470.0682-0.01450.00660.05130.01610.063225.179117.902316.5433
35.3592-2.3943-0.63394.50210.15023.64990.11490.5535-0.1782-0.338-0.1615-0.01390.10380.03810.05050.080.0070.00990.1306-0.030.079329.054912.806710.6486
42.16660.9372.72862.20521.45446.3676-0.0073-0.1229-0.0160.0762-0.03940.3069-0.0387-0.54860.04530.0822-0.00850.01080.1285-0.00450.115817.30115.061820.1457
52.7671-2.5866-1.67735.71612.11267.0719-0.0398-0.0911-0.16260.22670.00370.12530.07960.02150.07610.061-0.00860.01430.08160.0040.089123.791711.668525.5774
60.9524-0.36350.27753.2681-1.43652.1994-0.0389-0.00380.00310.1554-0.0588-0.1791-0.05730.1610.09050.0566-0.00060.00410.0772-0.00610.076731.631814.967921.4978
74.26094.1902-1.08945.1311-0.66241.4274-0.55850.9280.286-0.99520.53850.6237-0.0974-0.1978-0.0240.2579-0.0457-0.06030.23280.03820.206817.562920.10847.4759
81.2881-1.24741.06482.8094-2.22313.26610.05460.0201-0.04120.1516-0.06730.03350.13170.1550.03710.0753-0.0009-0.00490.0561-0.0050.057932.974813.271825.9261
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 22 through 28 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 29 through 42 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 43 through 54 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 55 through 65 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 66 through 76 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 77 through 94 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 95 through 109 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 110 through 126 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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