[日本語] English
万見
- PDB-4pjv: Structure of PARP2 catalytic domain bound to inhibitor BMN 673 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pjv
タイトルStructure of PARP2 catalytic domain bound to inhibitor BMN 673
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / PARP2 / Inhibitor / Complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to oxygen-glucose deprivation / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding ...response to oxygen-glucose deprivation / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein auto-ADP-ribosylation / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / site of DNA damage / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / extrinsic apoptotic signaling pathway / nucleosome binding / nucleotidyltransferase activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / base-excision repair / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / double-strand break repair / damaged DNA binding / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / nucleolus / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / WGR domain profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / WGR domain profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2YQ / Poly [ADP-ribose] polymerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Aoyagi-Scharber, M. / Gardberg, A.S. / Edwards, T.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2014
タイトル: Structural basis for the inhibition of poly(ADP-ribose) polymerases 1 and 2 by BMN 673, a potent inhibitor derived from dihydropyridophthalazinone.
著者: Aoyagi-Scharber, M. / Gardberg, A.S. / Yip, B.K. / Wang, B. / Shen, Y. / Fitzpatrick, P.A.
履歴
登録2014年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_keywords / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_keywords.text / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,6937
ポリマ－83,6562
非ポリマー1,0375
水2,576143
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3924
ポリマ－41,8281
非ポリマー5653
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3003
ポリマ－41,8281
非ポリマー4722
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.860, 57.740, 69.290
Angle α, β, γ (deg.)77.28, 79.99, 63.88
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 234 - 579 / Label seq-ID: 23 - 368

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 2 / hPARP-2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 2 / ARTD2 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2 ...hPARP-2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 2 / ARTD2 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2 / ADPRT-2 / Poly[ADP-ribose] synthase 2 / pADPRT-2


分子量: 41827.922 Da / 分子数: 2
断片: PARP2 HELICAL AND CATALYTIC DOMAINS (UNP residues 235-579)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP2, ADPRT2, ADPRTL2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NEB T7 EXPRESS / 参照: UniProt: Q9UGN5, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-2YQ / (8S,9R)-5-fluoro-8-(4-fluorophenyl)-9-(1-methyl-1H-1,2,4-triazol-5-yl)-2,7,8,9-tetrahydro-3H-pyrido[4,3,2-de]phthalazin-3-one / Talazoparib / タラゾパリブ


分子量: 380.351 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H14F2N6O / コメント: 薬剤, 抗がん剤, 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PRO to HIS conflict in unp entry Q9UGN5

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.4 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 3350, 333 mM SODIUM CHLORIDE.
PH範囲: 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.097 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.097 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→67.33 Å / Num. obs: 22773 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 25.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 7.02
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 91.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KCZ

3kcz


解像度: 2.5→67.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.848 / SU B: 22.703 / SU ML: 0.258 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 2.366 / ESU R Free: 0.372 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1150 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.218 22773 91.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7 Å2-0.62 Å20.07 Å2
2--0.43 Å20.35 Å2
3----0.76 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→67.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5114 0 74 143 5331
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.025299
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023474
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4621.9847185
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93138503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6195662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.75324.338219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.39115864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2221522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2807
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215887
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021039
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 4213 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.30.5
medium thermal3.262
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 70 -
Rwork0.288 1614 -
obs--91.47 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6812-1.3619-0.03913.0606-0.31631.6274-0.0429-0.0917-0.14250.29950.09910.2494-0.233-0.1533-0.05620.141-0.0507-0.00640.1668-0.00780.09689.4267.103-5.053
20.3321-0.7469-0.43654.14150.88830.79340.1356-0.0331-0.01720.0874-0.154-0.1368-0.1215-0.01410.01840.1565-0.0128-0.04630.18130.00490.055410.44610.806-6.62
31.6306-0.1729-0.131.3293-0.46091.8185-0.0246-0.05080.0046-0.05550.0029-0.06860.09490.07210.02170.11270.02220.01320.0788-0.01920.010728.611-2.812-5.016
42.4469-3.03941.04883.8176-1.27911.4417-0.01090.10080.37770.0474-0.0131-0.4773-0.1563-0.06430.0240.299-0.0465-0.04360.26610.03960.12296.43933.752-41.129
52.5469-2.6141.0362.9159-1.15791.01220.0365-0.0926-0.11670.1760.0510.0749-0.325-0.0282-0.08750.3047-0.0174-0.01340.19180.00540.02192.26935.06-39.089
61.1978-0.1803-0.06561.509-0.20133.0658-0.0404-0.01170.0432-0.07370.04140.01140.17130.0226-0.00110.09250.04980.00270.04930.00270.00213.96312.413-40.364
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A234 - 292
2X-RAY DIFFRACTION2A296 - 369
3X-RAY DIFFRACTION3A370 - 579
4X-RAY DIFFRACTION4B234 - 289
5X-RAY DIFFRACTION5B296 - 369
6X-RAY DIFFRACTION6B370 - 579

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る