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- PDB-4pir: X-ray structure of the mouse serotonin 5-HT3 receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pir
タイトルX-ray structure of the mouse serotonin 5-HT3 receptor
要素
  • 5-hydroxytryptamine receptor 3A
  • VHH15
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Membrane transport / Ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / serotonin-gated monoatomic cation channel activity / serotonin-activated cation-selective channel complex / serotonin receptor signaling pathway / serotonin binding / inorganic cation transmembrane transport / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cleavage furrow / transmembrane transporter complex / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential ...Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / serotonin-gated monoatomic cation channel activity / serotonin-activated cation-selective channel complex / serotonin receptor signaling pathway / serotonin binding / inorganic cation transmembrane transport / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cleavage furrow / transmembrane transporter complex / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / presynaptic membrane / postsynaptic membrane / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
5-hydroxytryptamine 3 receptor / 5-hydroxytryptamine 3 receptor, A subunit / : / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily ...5-hydroxytryptamine 3 receptor / 5-hydroxytryptamine 3 receptor, A subunit / : / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Distorted Sandwich / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-hydroxytryptamine receptor 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Hassaine, G. / Deluz, C. / Grasso, L. / Wyss, R. / Tol, M.B. / Hovius, R. / Graff, A. / Stahlberg, H. / Tomizaki, T. / Desmyter, A. ...Hassaine, G. / Deluz, C. / Grasso, L. / Wyss, R. / Tol, M.B. / Hovius, R. / Graff, A. / Stahlberg, H. / Tomizaki, T. / Desmyter, A. / Moreau, C. / Li, X.-D. / Poitevin, F. / Vogel, H. / Nury, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: X-ray structure of the mouse serotonin 5-HT3 receptor.
著者: Hassaine, G. / Deluz, C. / Grasso, L. / Wyss, R. / Tol, M.B. / Hovius, R. / Graff, A. / Stahlberg, H. / Tomizaki, T. / Desmyter, A. / Moreau, C. / Li, X.D. / Poitevin, F. / Vogel, H. / Nury, H.
履歴
登録2014年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月27日Group: Database references
改定 1.22014年9月17日Group: Other
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_src_gen / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / refine_hist / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5-hydroxytryptamine receptor 3A
B: 5-hydroxytryptamine receptor 3A
C: 5-hydroxytryptamine receptor 3A
D: 5-hydroxytryptamine receptor 3A
E: 5-hydroxytryptamine receptor 3A
F: VHH15
G: VHH15
H: VHH15
I: VHH15
J: VHH15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)338,00334
ポリマ－330,34310
非ポリマー7,66024
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area50370 Å2
ΔGint-213 kcal/mol
Surface area112750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.542, 187.087, 240.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 抗体 , 2種, 10分子 ABCDEFGHIJ

#1: タンパク質
5-hydroxytryptamine receptor 3A / 5-HT3A / 5-hydroxytryptamine receptor 3 / 5-HT3R / Serotonin receptor 3A / Serotonin-gated ion ...5-HT3A / 5-hydroxytryptamine receptor 3 / 5-HT3R / Serotonin receptor 3A / Serotonin-gated ion channel receptor


分子量: 52609.688 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Htr3a, 5ht3, Htr3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23979
#2: 抗体
VHH15


分子量: 13458.868 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
糖 , 3種, 16分子

#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 8分子

#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE CORRESPONDS TO ISOFORM 2 OF THE UNP ENTRY P23979

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.66 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20-25% PEG 10000 0.1 M Na2SO4 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 69760 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.6 % / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 3.5→3.69 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 1.329 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.9_1685) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→19.999 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2574 3504 5.06 %
Rwork0.2174 --
obs0.2194 69243 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→19.999 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20244 0 495 0 20739
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00321268
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64129050
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9657577
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0253424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043589
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.54770.36051450.32482593X-RAY DIFFRACTION100
3.5477-3.59810.35831250.31422621X-RAY DIFFRACTION100
3.5981-3.65150.37611590.31482557X-RAY DIFFRACTION100
3.6515-3.70820.32231460.30272581X-RAY DIFFRACTION100
3.7082-3.76860.36641230.28012603X-RAY DIFFRACTION99
3.7686-3.83310.31121440.25722602X-RAY DIFFRACTION100
3.8331-3.90230.29791250.25852656X-RAY DIFFRACTION100
3.9023-3.97680.28581230.25182595X-RAY DIFFRACTION100
3.9768-4.05730.29911520.23642610X-RAY DIFFRACTION100
4.0573-4.14480.26831540.23212593X-RAY DIFFRACTION100
4.1448-4.24030.27191440.2222584X-RAY DIFFRACTION100
4.2403-4.34530.22291190.19662653X-RAY DIFFRACTION100
4.3453-4.46150.2421380.19772604X-RAY DIFFRACTION100
4.4615-4.59130.21911520.19292600X-RAY DIFFRACTION100
4.5913-4.73760.25191200.18592665X-RAY DIFFRACTION100
4.7376-4.90450.26851330.19322629X-RAY DIFFRACTION100
4.9045-5.09770.21971320.18482630X-RAY DIFFRACTION100
5.0977-5.32560.27121380.18892640X-RAY DIFFRACTION100
5.3256-5.60050.21861460.19712637X-RAY DIFFRACTION100
5.6005-5.94270.23191510.19842622X-RAY DIFFRACTION100
5.9427-6.38770.26571380.21622682X-RAY DIFFRACTION100
6.3877-7.00530.26511370.20952662X-RAY DIFFRACTION100
7.0053-7.96240.22531540.20282664X-RAY DIFFRACTION99
7.9624-9.82940.2031570.18532696X-RAY DIFFRACTION100
9.8294-19.99910.23351490.21342760X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 154.3005 Å / Origin y: 203.109 Å / Origin z: 265.2045 Å
111213212223313233
T0.3422 Å2-0.0433 Å2-0.0018 Å2-0.6901 Å20.0012 Å2--0.9752 Å2
L0.4977 °2-0.0556 °20.1112 °2-0.2963 °20.0744 °2--0.692 °2
S0.0159 Å °-0.0361 Å °0.0691 Å °0.0787 Å °0.0425 Å °0.0426 Å °-0.0135 Å °-0.0621 Å °-0.0578 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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