[日本語] English
万見
- PDB-4pgf: The structure of mono-acetylated SAHH -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pgf
タイトルThe structure of mono-acetylated SAHH
要素Adenosylhomocysteinase
キーワードHYDROLASE / hydrolyase acetylation SAHH semi-synthetic
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective AHCY causes HMAHCHD / Sulfur amino acid metabolism / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / Methylation / melanosome / one-carbon metabolic process / endoplasmic reticulum ...Defective AHCY causes HMAHCHD / Sulfur amino acid metabolism / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / Methylation / melanosome / one-carbon metabolic process / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Kavran, J.M. / Wang, Y. / Cole, P.A. / Leahy, D.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Regulation of s-adenosylhomocysteine hydrolase by lysine acetylation.
著者: Wang, Y. / Kavran, J.M. / Chen, Z. / Karukurichi, K.R. / Leahy, D.J. / Cole, P.A.
履歴
登録2014年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月8日Group: Database references
改定 1.22014年11月19日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 2.02018年1月17日Group: Atomic model / Data collection / Refinement description
カテゴリ: atom_site / refine ...atom_site / refine / refine_hist / reflns / reflns_shell / software
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.pdbx_formal_charge / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_percent_reflns_obs / _reflns.d_resolution_low / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI / _reflns.percent_possible_obs / _reflns_shell.pdbx_diffrn_id / _reflns_shell.percent_possible_all / _software.version
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 3.12024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,4356
ポリマ－95,5742
非ポリマー1,8614
水43224
1
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子

A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,87112
ポリマ－191,1484
非ポリマー3,7238
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area28560 Å2
ΔGint-132 kcal/mol
Surface area52180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.597, 102.740, 175.018
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

-
要素

#1: タンパク質 Adenosylhomocysteinase / AdoHcyase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase


分子量: 47787.027 Da / 分子数: 2 / 変異: e396c / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AHCY, SAHH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23526, adenosylhomocysteinase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, sodium formate, bis-tris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.592→50 Å / Num. obs: 27640 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LI4

1li4


解像度: 2.59→44 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 1377 4.98 %
Rwork0.188 --
obs0.191 27627 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6643 0 126 24 6793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056916
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8739387
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3592541
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031059
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031191
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5923-2.68490.42161200.3472548X-RAY DIFFRACTION97
2.6849-2.79240.36621420.32332584X-RAY DIFFRACTION100
2.7924-2.91950.34091550.28742578X-RAY DIFFRACTION100
2.9195-3.07340.29411410.2622599X-RAY DIFFRACTION100
3.0734-3.26590.32291320.22992597X-RAY DIFFRACTION100
3.2659-3.51790.26251360.20682641X-RAY DIFFRACTION100
3.5179-3.87180.24671400.17542616X-RAY DIFFRACTION100
3.8718-4.43160.19861410.15812637X-RAY DIFFRACTION100
4.4316-5.58150.20631410.15492657X-RAY DIFFRACTION100
5.5815-44.00410.21041290.14452793X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る