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- PDB-4pd1: Structure of gephyrin E domain with Glycine-beta receptor peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pd1
タイトルStructure of gephyrin E domain with Glycine-beta receptor peptide
要素
  • Gephyrin
  • Glycine receptor subunit beta
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / Scaffolding protein / Neurotransmitter receptor anchoring protein / Molybdenum cofactor biosynthesis / STRUCTURAL PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex / STRUCTURAL PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / glycine-gated chloride channel complex / molybdopterin cofactor biosynthetic process / acrosome reaction / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin adenylyltransferase / synaptic transmission, glycinergic / molybdopterin adenylyltransferase activity ...Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / glycine-gated chloride channel complex / molybdopterin cofactor biosynthetic process / acrosome reaction / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin adenylyltransferase / synaptic transmission, glycinergic / molybdopterin adenylyltransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / nitrate reductase activity / postsynaptic specialization / chemical synaptic transmission, postsynaptic / extracellularly glycine-gated ion channel activity / inhibitory synapse / righting reflex / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycinergic synapse / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / response to metal ion / molybdopterin cofactor binding / postsynaptic specialization membrane / adult walking behavior / neuromuscular process / neurotransmitter receptor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / postsynaptic specialization, intracellular component / glycine binding / startle response / regulation of postsynaptic membrane potential / neuropeptide signaling pathway / transmembrane transporter complex / protein targeting / GABA-ergic synapse / monoatomic ion transport / chloride transmembrane transport / synapse assembly / visual perception / tubulin binding / regulation of membrane potential / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / establishment of protein localization / cytoplasmic side of plasma membrane / transmembrane signaling receptor activity / nervous system development / protein-macromolecule adaptor activity / monoatomic ion transmembrane transport / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / postsynapse / molecular adaptor activity / postsynaptic density / cytoskeleton / neuron projection / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Glycine receptor beta / : / Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. ...: / Glycine receptor beta / : / Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Glycine receptor subunit beta / Gephyrin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.975 Å
データ登録者Kasaragod, V.B. / Maric, H.M. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Schi 425/ 8-1 ドイツ
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Modulation of gephyrin-glycine receptor affinity by multivalency.
著者: Maric, H.M. / Kasaragod, V.B. / Schindelin, H.
履歴
登録2014年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22014年9月17日Group: Database references
改定 1.32014年12月3日Group: Database references
改定 1.42017年9月27日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.52020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gephyrin
C: Glycine receptor subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,13111
ポリマ－47,3352
非ポリマー7969
水3,135174
1
A: Gephyrin
C: Glycine receptor subunit beta
ヘテロ分子

A: Gephyrin
C: Glycine receptor subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,26222
ポリマ－94,6704
非ポリマー1,59218
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
Buried area12370 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area35290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.660, 100.060, 117.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-923-

HOH

21A-958-

HOH

31A-973-

HOH

41A-975-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Gephyrin / Putative glycine receptor-tubulin linker protein


分子量: 45652.395 Da / 分子数: 1 / 断片: E-domain (UNP residues 350-768) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gphn, Gph / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q03555, molybdopterin adenylyltransferase, molybdopterin molybdotransferase
#2: タンパク質・ペプチド Glycine receptor subunit beta / Glycine receptor 58 kDa subunit


分子量: 1682.850 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 419-433 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P20781
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1 M sodium citrate, pH 4.5, 28-34 % 2-methyl-2-4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.975→36.472 Å / Num. obs: 35783 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 17.7

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8_1069) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FU3

2fu3


解像度: 1.975→36.472 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1955 1792 5.01 %
Rwork0.1586 --
obs0.1605 35777 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.975→36.472 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3160 0 52 174 3386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113282
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2974451
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3181241
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08518
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008580
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.975-2.02840.23821510.20652571X-RAY DIFFRACTION100
2.0284-2.08810.23761460.18282590X-RAY DIFFRACTION100
2.0881-2.15550.21121200.16342591X-RAY DIFFRACTION100
2.1555-2.23250.20261360.15712570X-RAY DIFFRACTION100
2.2325-2.32190.19491250.14992618X-RAY DIFFRACTION100
2.3219-2.42760.20011250.13932583X-RAY DIFFRACTION100
2.4276-2.55550.19371340.14532600X-RAY DIFFRACTION100
2.5555-2.71560.2161240.15672607X-RAY DIFFRACTION100
2.7156-2.92520.18271320.15062620X-RAY DIFFRACTION100
2.9252-3.21940.19731640.14892587X-RAY DIFFRACTION100
3.2194-3.68490.1961340.14592652X-RAY DIFFRACTION100
3.6849-4.6410.17831580.1432639X-RAY DIFFRACTION100
4.641-36.47830.19051430.19242757X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.96210.05751.11063.1672.29096.28980.11590.00050.3370.46720.1071-0.3198-0.02090.5405-0.14090.2027-0.09180.04040.20080.05020.2995-23.9386-31.05434.5403
22.6212-1.62373.57941.239-1.53176.45470.39830.45930.0777-0.3456-0.34570.01350.18780.2405-0.07380.3060.07930.02770.34010.08620.2734-44.1086-32.4905-36.0893
31.3729-0.07421.81512.4804-0.72472.63460.35110.49180.0814-0.5789-0.49-0.02310.49020.48620.15440.48370.23260.00130.55340.08190.3247-52.2262-30.1213-46.5433
44.8895-2.40484.65921.3868-2.0655.36840.34410.49930.1847-0.195-0.48830.06970.38440.37320.08940.38790.0732-0.01960.36590.07470.3884-48.6242-28.555-41.0027
50.63270.0911-0.6350.6288-0.63416.67570.0498-0.11280.07510.0884-0.0781-0.03220.01820.07870.04320.1997-0.0258-0.01370.2114-0.00380.2686-36.141-39.64168.3215
63.2113-0.067-0.28893.7713-0.8961.6485-0.0641-0.5413-0.01070.4530.0049-0.4609-0.12690.46990.03540.2374-0.0521-0.06960.35830.01820.2812-22.1401-37.308518.1403
71.2025-1.3374-0.78311.7041.36192.0730.0406-0.02260.3019-0.1273-0.0927-0.0631-0.39930.10990.02530.2723-0.0628-0.00910.1891-0.0090.3289-32.1479-25.40196.8423
85.16060.66922.13873.13011.0723.8267-0.3112-0.42240.20780.67270.26450.3042-0.6394-0.38620.08270.55580.04780.0450.2403-0.02640.4349-42.5618-13.209812.9777
90.28551.3803-0.17276.8241-0.13792.8963-0.0517-0.3821-0.18020.5210.00211.32110.0364-0.47090.06120.62860.01720.06770.4172-0.05760.7877-48.5327-19.138111.8492
102.83960.1874-0.54011.19491.62563.79580.0449-0.38820.85050.34550.0443-0.7717-1.02680.1824-0.06230.7215-0.0591-0.11410.2823-0.09090.5795-35.9881-8.9814.3935
115.1945-3.8571-4.37752.973.22153.69550.94210.46181.4602-0.7562-0.2531-0.9937-0.8235-0.2853-0.81131.03-0.0179-0.04670.51980.02781.0352-29.0334-11.6468.6219
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 321 through 349 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 350 through 398 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 399 through 434 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 435 through 472 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 473 through 550 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 551 through 627 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 628 through 661 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 662 through 686 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 687 through 712 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 713 through 736 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 397 through 406 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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