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- PDB-4p7x: L-pipecolic acid-bound L-proline cis-4-hydroxylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p7x
タイトルL-pipecolic acid-bound L-proline cis-4-hydroxylase
要素L-proline cis-4-hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / hydroxylase / proline
機能・相同性
機能・相同性情報


L-proline cis-4-hydroxylase / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
L-proline 3-hydroxylase, C-terminal / L-proline 3-hydroxylase, C-terminal domain superfamily / L-proline 3-hydroxylase, C-terminal / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / Isopenicillin N synthase-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / (2S)-piperidine-2-carboxylic acid / L-proline cis-4-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhizobium loti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Shomura, Y. / Koketsu, K. / Moriwaki, K. / Hayashi, M. / Mitsuhashi, S. / Hara, R. / Kino, K. / Higuchi, Y.
引用ジャーナル: Acs Synth Biol / 年: 2015
タイトル: Refined Regio- and Stereoselective Hydroxylation of l-Pipecolic Acid by Protein Engineering of l-Proline cis-4-Hydroxylase Based on the X-ray Crystal Structure.
著者: Koketsu, K. / Shomura, Y. / Moriwaki, K. / Hayashi, M. / Mitsuhashi, S. / Hara, R. / Kino, K. / Higuchi, Y.
履歴
登録2014年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月29日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen ...diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-proline cis-4-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,74810
ポリマ－33,5871
非ポリマー1,1619
水6,161342
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.680, 123.395, 56.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 L-proline cis-4-hydroxylase / P4H


分子量: 33587.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhizobium loti (根粒菌) / 株: MAFF303099 / 遺伝子: mlr6283 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q989T9, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q989T9, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

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非ポリマー , 6種, 351分子

#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物 ChemComp-YCP / (2S)-piperidine-2-carboxylic acid / L-ピペコリン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 129.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO2
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-CXS / 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID / 3-(シクロヘキシルアミノ)-1-プロパンスルホン酸


分子量: 221.317 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.95 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: CAPS, Ammonium sulfate, Lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX325HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→19.87 Å / Num. obs: 97557 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 6.7 / Num. measured all: 655504
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.3-1.375.90.4811.684038141410.2110.4813.5100
1.37-1.4560.3272.380178133530.1420.3274.9100
1.45-1.556.10.2193.476490126150.0940.2197100
1.55-1.686.10.135.671778117580.0560.1310.3100
1.68-1.846.20.0887.766653108270.0380.08814.1100
1.84-2.066.20.0797.76079098210.0330.07918.4100
2.06-2.376.20.054125389986870.0230.05421.8100
2.37-2.9110.40.0649.57664773890.0190.06429.2100
2.91-4.1110.30.04812.25955658010.0160.04843100
4.11-19.8737.80.03515.92547532670.0140.03545.499.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.414
最高解像度最低解像度
Rotation19.88 Å3 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLMデータ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
MOLREP11.1.03位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Cootモデル構築
REFMAC5.7.0032精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→19.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / WRfactor Rfree: 0.1664 / WRfactor Rwork: 0.1373 / FOM work R set: 0.927 / SU B: 1.142 / SU ML: 0.022 / SU R Cruickshank DPI: 0.037 / SU Rfree: 0.0376 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.037 / ESU R Free: 0.038 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1619 4882 5 %RANDOM
Rwork0.1354 92675 --
obs0.1368 97557 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 113.64 Å2 / Biso mean: 22.738 Å2 / Biso min: 10.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.67 Å20 Å2-0 Å2
2---0.61 Å2-0 Å2
3---1.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2312 0 68 342 2722
Biso mean--36.04 36.87 -
残基数----286
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192581
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022431
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4151.9763530
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78835621
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.385332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.8623.704135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.9215453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8691524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022945
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7081.941198
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6971.9381193
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1792.9291506
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.09735012
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free33.368590
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded11.81155196
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 338 -
Rwork0.201 6760 -
obs--99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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