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- PDB-4p7o: Structure of Escherichia coli PgaB C-terminal domain, P1 crystal form -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4p7o | ||||||
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Title | Structure of Escherichia coli PgaB C-terminal domain, P1 crystal form | ||||||
![]() | Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase | ||||||
![]() | HYDROLASE / beta alpha barrel / carbohydrate binding / glycosyl hydrolase fold | ||||||
Function / homology | ![]() macromolecule deacylation / cell adhesion involved in biofilm formation / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / single-species biofilm formation / Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / cell outer membrane / carbohydrate metabolic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Little, D.J. / Li, G. / Ing, C. / DiFrancesco, B. / Bamford, N.C. / Robinson, H. / Nitz, M. / Pomes, R. / Howell, P.L. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Modification and periplasmic translocation of the biofilm exopolysaccharide poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine. Authors: Little, D.J. / Li, G. / Ing, C. / DiFrancesco, B.R. / Bamford, N.C. / Robinson, H. / Nitz, M. / Pomes, R. / Howell, P.L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 304 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 244.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4p7lSC ![]() 4p7nC ![]() 4p7qC ![]() 4p7rC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Details | biological unit is the same as asym. |
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Components
#1: Protein | Mass: 42441.867 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 310-672 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P75906, Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 / Details: 30% PEG5000 MME, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M MES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 12, 2012 |
Radiation | Monochromator: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.08 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.48→50 Å / Num. obs: 126137 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3 % / Biso Wilson estimate: 15.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 11.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.48→1.53 Å / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.299 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 90.4 |
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 4P7L Resolution: 1.48→41.864 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 27.68 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 80.65 Å2 / Biso mean: 22.8258 Å2 / Biso min: 10.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.48→41.864 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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