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- PDB-4p7f: Mouse apo-COMT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p7f
タイトルMouse apo-COMT
要素Catechol O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / METHYLTRANSFERASE / NEUROTRANSMITTER DEGRADATION / ALTERNATIVE INITIATION / CATECHOLAMINE METABOLISM / CELL MEMBRANE / METAL-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / SIGNAL-ANCHOR / TRANSMEMBRANE ANCHOR / ENZYME MECHANISM / CONFORMATIONAL CHANGE
機能・相同性
機能・相同性情報


Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Methylation / catechol-containing compound metabolic process / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catechol O-methyltransferase activity / catechol O-methyltransferase / renal sodium excretion ...Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Methylation / catechol-containing compound metabolic process / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catechol O-methyltransferase activity / catechol O-methyltransferase / renal sodium excretion / renal filtration / renin secretion into blood stream / dopamine secretion / catecholamine metabolic process / renal albumin absorption / habituation / artery development / cerebellar cortex morphogenesis / response to salt / dopamine catabolic process / glomerulus development / norepinephrine metabolic process / fear response / synaptic transmission, dopaminergic / cellular response to phosphate starvation / response to angiotensin / cellular response to cocaine / exploration behavior / cholesterol efflux / response to food / prostaglandin metabolic process / response to corticosterone / response to temperature stimulus / glycogen metabolic process / response to stress / startle response / dopamine metabolic process / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / behavioral fear response / multicellular organismal response to stress / response to amphetamine / response to cytokine / learning / kidney development / visual learning / multicellular organism growth / regulation of blood pressure / memory / response to wounding / cognition / response to toxic substance / gene expression / methylation / vesicle / response to oxidative stress / learning or memory / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / synapse / magnesium ion binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catechol O-methyltransferase, eukaryotic / Class I-like SAM-dependent O-methyltransferase / O-methyltransferase / SAM-dependent O-methyltransferase class I-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HYDROGENPHOSPHATE ION / PHOSPHATE ION / Catechol O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Ehler, A. / Benz, J. / Schlatter, D. / Rudolph, M.G.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Mapping the conformational space accessible to catechol-O-methyltransferase.
著者: Ehler, A. / Benz, J. / Schlatter, D. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2014年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 1.22023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catechol O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3398
ポリマ－24,7441
非ポリマー5957
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Catechol O-methyltransferase
ヘテロ分子

A: Catechol O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,67916
ポリマ－49,4892
非ポリマー1,19014
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area4560 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area17820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.822, 123.822, 88.369
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-403-

HOH

21A-406-

HOH

31A-467-

HOH

41A-484-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Catechol O-methyltransferase


分子量: 24744.455 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 44-265 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Comt, Comt1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O88587, catechol O-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-PI / HYDROGENPHOSPHATE ION / ジオキシラトホスフィン酸


分子量: 95.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: HO4P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9998 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年5月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→40.8 Å / Num. obs: 54274 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.06922 / Net I/σ(I): 14.8069
反射 シェル解像度: 1.37→1.42 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.024 / Mean I/σ(I) obs: 0.864 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.9_1692) / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.37→40.8 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1708 2750 5.07 %
Rwork0.1235 --
obs0.1258 54222 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→40.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1667 0 31 186 1884
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081830
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2122504
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.665703
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006324
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.37-1.39360.38041310.38072533X-RAY DIFFRACTION98
1.3936-1.4190.3671370.30212529X-RAY DIFFRACTION99
1.419-1.44630.35221270.2672562X-RAY DIFFRACTION99
1.4463-1.47580.26121270.23722562X-RAY DIFFRACTION100
1.4758-1.50790.27391580.19922522X-RAY DIFFRACTION99
1.5079-1.5430.26081430.17912555X-RAY DIFFRACTION100
1.543-1.58160.21921340.16372565X-RAY DIFFRACTION99
1.5816-1.62430.20981370.14852547X-RAY DIFFRACTION99
1.6243-1.67210.20581310.12852565X-RAY DIFFRACTION100
1.6721-1.72610.18861430.12552560X-RAY DIFFRACTION100
1.7261-1.78780.15091450.11022556X-RAY DIFFRACTION100
1.7878-1.85940.16381310.09982575X-RAY DIFFRACTION100
1.8594-1.9440.13871400.0912574X-RAY DIFFRACTION100
1.944-2.04650.13771310.09162579X-RAY DIFFRACTION100
2.0465-2.17470.14121290.09472597X-RAY DIFFRACTION100
2.1747-2.34260.14641630.09722570X-RAY DIFFRACTION100
2.3426-2.57830.13371420.10012604X-RAY DIFFRACTION100
2.5783-2.95130.15361370.11642585X-RAY DIFFRACTION100
2.9513-3.71790.17891300.12342637X-RAY DIFFRACTION100
3.7179-40.87060.16541340.12452695X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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