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- PDB-4p6e: Crystal Structure of Human Cathepsin S Bound to a Non-covalent In... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p6e
タイトルCrystal Structure of Human Cathepsin S Bound to a Non-covalent Inhibitor
要素Cathepsin S
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / cysteine protease / cathepsin S / inhibitor / non-covalent / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin S / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / response to acidic pH / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures ...cathepsin S / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / response to acidic pH / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / toll-like receptor signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / antigen processing and presentation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / phagocytic vesicle / laminin binding / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / protein processing / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / late endosome / tertiary granule lumen / collagen-containing extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen / adaptive immune response / lysosome / immune response / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2FC / Cathepsin S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wang, Y. / Jadhav, P.K. / Deng, G.G.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Discovery of Cathepsin S Inhibitor LY3000328 for the Treatment of Abdominal Aortic Aneurysm.
著者: Jadhav, P.K. / Schiffler, M.A. / Gavardinas, K. / Kim, E.J. / Matthews, D.P. / Staszak, M.A. / Coffey, D.S. / Shaw, B.W. / Cassidy, K.C. / Brier, R.A. / Zhang, Y. / Christie, R.M. / Matter, W. ...著者: Jadhav, P.K. / Schiffler, M.A. / Gavardinas, K. / Kim, E.J. / Matthews, D.P. / Staszak, M.A. / Coffey, D.S. / Shaw, B.W. / Cassidy, K.C. / Brier, R.A. / Zhang, Y. / Christie, R.M. / Matter, W.F. / Qing, K. / Durbin, J.D. / Wang, Y. / Deng, G.G.
履歴
登録2014年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_keywords / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_keywords.text / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin S
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1765
ポリマ－51,2952
非ポリマー8813
水7,512417
1
A: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1363
ポリマ－25,6481
非ポリマー4892
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0402
ポリマ－25,6481
非ポリマー3921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Cathepsin S
ヘテロ分子

B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1765
ポリマ－51,2952
非ポリマー8813
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_564y,-x+1,z-1/41
Buried area1390 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area18260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.692, 85.692, 151.496
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-453-

HOH

21B-434-

HOH

31B-446-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 0 - 218 / Label seq-ID: 6 - 224

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin S


分子量: 25647.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSS / 発現宿主: Enterobacteria phage L1 (ファージ) / 参照: UniProt: P25774, cathepsin S
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-2FC / N-[(8R)-8-(benzoylamino)-5,6,7,8-tetrahydronaphthalen-2-yl]-4-methylpiperazine-1-carboxamide


分子量: 392.494 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H28N4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 417 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.63 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.6
詳細: 21% PEG 8000, 150 mM ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→28.07 Å / Num. obs: 53044 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.3 % / Net I/av σ(I): 23 / Net I/σ(I): 7

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0049 / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.8→28.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.501 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19914 1022 2 %RANDOM
Rwork0.1757 ---
obs0.17616 50867 97.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.166 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å2-0 Å20 Å2
2---0.36 Å2-0 Å2
3---0.72 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→28.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3381 0 63 417 3861
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193586
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.023168
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2271.9584867
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9837321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3585444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.44624.573164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.62115563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.1821512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2493
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02840
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4352.7061758
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4282.7051757
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.024.0482196
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.0194.052197
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.192.9741828
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2092.9751761
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.4044.3542573
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.26323.5794522
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.8722.7694266
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 12525 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 87 -
Rwork0.24 3695 -
obs--98.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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