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- PDB-4p5s: Structure of reduced W45Y mutant of amicyanin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p5s
タイトルStructure of reduced W45Y mutant of amicyanin
要素Amicyanin
キーワードELECTRON TRANSPORT / Type-I blue copper protein / Beta sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space / electron transfer activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Amicyanin, Paracoccus/Methylobacterium / Amicyanin / Amicyanin/Pseudoazurin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin ...Amicyanin, Paracoccus/Methylobacterium / Amicyanin / Amicyanin/Pseudoazurin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (I) ION / Amicyanin
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.02 Å
データ登録者Sukumar, N. / Davidson, V.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2014
タイトル: The sole tryptophan of amicyanin enhances its thermal stability but does not influence the electronic properties of the type 1 copper site.
著者: Dow, B.A. / Sukumar, N. / Matos, J.O. / Choi, M. / Schulte, A. / Tatulian, S.A. / Davidson, V.L.
履歴
登録2014年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 2.02017年9月13日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.id ..._chem_comp.formula / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.12019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amicyanin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5462
ポリマ－11,4821
非ポリマー641
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.165, 56.646, 28.663
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.670, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Amicyanin


分子量: 11482.135 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-131 / 変異: W45Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
遺伝子: mauC, ami / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P22364
#2: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Initial crystals were obtained from Hampton research ammonium sulfate screen (HR2-211). Bigger crystals grown by macro-seeding using 3.2M Na/K phosphate solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.02→28 Å / Num. obs: 40243 / % possible obs: 91.7 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 6.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 34.1
反射 シェル解像度: 1.02→1.06 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Mean I/σ(I) obs: 11.8 / % possible all: 76.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Native amicyanin (1AAC)

1aac


解像度: 1.02→28 Å / SU ML: 0.06 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 12.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.15 1985 4.94 %
Rwork0.134 38220 -
obs0.135 40205 91.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 37.63 Å2 / Biso mean: 10.5795 Å2 / Biso min: 4.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.02→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数805 0 1 171 977
Biso mean--6.95 19.42 -
残基数----104
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014832
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8541132
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.106127
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011147
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.63305
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.02-1.04490.17761020.12512101220370
1.0449-1.07310.14641480.10552610275889
1.0731-1.10470.13481310.09682705283690
1.1047-1.14040.11841490.09362700284992
1.1404-1.18110.13771340.09862775290993
1.1811-1.22840.14471400.10322762290293
1.2284-1.28430.13861430.10942746288993
1.2843-1.3520.15451540.11662757291193
1.352-1.43670.13181430.11582840298394
1.4367-1.54770.15281460.12242810295695
1.5477-1.70340.15931440.12792790293493
1.7034-1.94980.16961540.14512902305697
1.9498-2.45630.15171390.15522813295294
2.4563-28.33390.14961580.15882909306796

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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