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- PDB-4p3w: Crystal structure of the human filamin A Ig-like domains 20-21 in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p3w
タイトルCrystal structure of the human filamin A Ig-like domains 20-21 in complex with migfilin peptide
要素
  • Filamin-A
  • Filamin-binding LIM protein 1
キーワードCELL ADHESION / cytoskeleton / adhesion / immunoglobulin-like / actin binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin activation / regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / filamin binding / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway ...regulation of integrin activation / regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / filamin binding / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / cytoplasmic sequestering of protein / tubulin deacetylation / actin crosslink formation / blood coagulation, intrinsic pathway / protein localization to bicellular tight junction / apical dendrite / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Cell-extracellular matrix interactions / early endosome to late endosome transport / Fc-gamma receptor I complex binding / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / podosome / wound healing, spreading of cells / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / receptor clustering / GP1b-IX-V activation signalling / cortical cytoskeleton / positive regulation of axon regeneration / SMAD binding / actin filament bundle / RHO GTPases activate PAKs / brush border / semaphorin-plexin signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / mitotic spindle assembly / cilium assembly / blood vessel remodeling / potassium channel regulator activity / axonal growth cone / heart morphogenesis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / stress fiber / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein localization to plasma membrane / cell periphery / actin filament / G protein-coupled receptor binding / protein kinase C binding / synapse organization / mRNA transcription by RNA polymerase II / trans-Golgi network / establishment of protein localization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of protein catabolic process / kinase binding / cerebral cortex development / platelet aggregation / Z disc / fibrillar center / cell-cell adhesion / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / actin filament binding / cell-cell junction / actin cytoskeleton / negative regulation of neuron projection development / cell junction / Platelet degranulation / GTPase binding / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / angiogenesis / perikaryon / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / DNA-binding transcription factor binding / postsynapse / transmembrane transporter binding / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PRASEODYMIUM ION / Filamin-A / Filamin-binding LIM protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Seppala, J. / Pentikainen, U. / Ylanne, J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the human filamin A Ig-like domains 20-21 in complex with migfilin peptide
著者: Seppala, J. / Pentikainen, U. / Ylanne, J.
履歴
登録2014年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.pdbx_keywords
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Filamin-A
B: Filamin-A
G: Filamin-binding LIM protein 1
H: Filamin-binding LIM protein 1
E: Filamin-A
F: Filamin-A
K: Filamin-binding LIM protein 1
L: Filamin-binding LIM protein 1
D: Filamin-A
C: Filamin-A
J: Filamin-binding LIM protein 1
I: Filamin-binding LIM protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,81122
ポリマ－129,81712
非ポリマー99410
水2,108117
1
A: Filamin-A
G: Filamin-binding LIM protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8734
ポリマ－21,6362
非ポリマー2372
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Filamin-A
H: Filamin-binding LIM protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8734
ポリマ－21,6362
非ポリマー2372
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Filamin-A
K: Filamin-binding LIM protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8965
ポリマ－21,6362
非ポリマー2603
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
F: Filamin-A
L: Filamin-binding LIM protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6362
ポリマ－21,6362
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
D: Filamin-A
J: Filamin-binding LIM protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7773
ポリマ－21,6362
非ポリマー1411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
C: Filamin-A
I: Filamin-binding LIM protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7554
ポリマ－21,6362
非ポリマー1192
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.154, 88.154, 394.709
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-2402-

NA

21C-2402-

NA

31E-2516-

HOH

41C-2502-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 12分子 ABEFDCGHKLJI

#1: タンパク質
Filamin-A / FLN-A / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Alpha-filamin / Endothelial actin-binding protein / ...FLN-A / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Alpha-filamin / Endothelial actin-binding protein / Filamin-1 / Non-muscle filamin


分子量: 19023.158 Da / 分子数: 6 / 断片: Filamin repeats 20 and 21, residues 2152-2329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLNA, FLN, FLN1 / プラスミド: pGEX4T3-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: P21333
#2: タンパク質・ペプチド
Filamin-binding LIM protein 1 / FBLP-1 / Migfilin / Mitogen-inducible 2-interacting protein / MIG2-interacting protein


分子量: 2613.020 Da / 分子数: 6 / 断片: residues 5-28 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8WUP2

-
非ポリマー , 4種, 127分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-PR / PRASEODYMIUM ION


分子量: 140.908 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pr
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.09 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M MES pH 6, 1.9 M (NH4)2SO4, 0.1 M (CH3CO2)3Pr

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月13日
放射モノクロメーター: Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→45.36 Å / Num. obs: 103427 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.426 % / Biso Wilson estimate: 40.614 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rrim(I) all: 0.062 / Rsym value: 0.062 / Χ2: 0.985 / Net I/σ(I): 14.07 / Num. measured all: 354375
反射 シェル
Diffraction-IDRejects
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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
Cootモデル構築
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BRQ

2brq


解像度: 2→43.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / WRfactor Rfree: 0.2103 / WRfactor Rwork: 0.1939 / FOM work R set: 0.8367 / SU B: 5.86 / SU ML: 0.088 / SU R Cruickshank DPI: 0.0386 / SU Rfree: 0.0324 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.039 / ESU R Free: 0.032 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2259 3863 5 %RANDOM
Rwork0.2003 ---
obs0.2016 73110 99.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 72.75 Å2 / Biso mean: 25.435 Å2 / Biso min: 12.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.92 Å2-0 Å2-0 Å2
2---7.92 Å2-0 Å2
3---15.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→43.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7957 0 26 117 8100
Biso mean--55.62 37.06 -
残基数----1090
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0198170
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0110.027580
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9961.95211096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.946317588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.05451070
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.24124.363314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.157151182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9271532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.21233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0219212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.021690
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8152.424340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8132.424339
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7053.6145390
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 301 -
Rwork0.284 5438 -
all-5739 -
obs--99.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5762-0.587-0.41331.05310.91312.0895-0.0296-0.0067-0.0830.0152-0.04820.10260.0479-0.20320.07780.0224-0.0235-0.02290.04020.01140.251521.7526.916109.328
20.68830.06370.44181.8804-0.74372.2965-0.0470.0330.0325-0.0205-0.0265-0.1308-0.15780.13780.07350.0161-0.01650.0010.0296-0.02620.259727.1210.025111.619
31.0175-0.3882-0.54551.80291.58152.35470.0159-0-0.08380.00920.026-0.08470.03350.0776-0.04180.0960.0119-0.04070.1080.00790.325626.082-10.18765.573
42.13010.72080.76391.93961.04982.7225-0.050.1520.0712-0.30390.00570.0584-0.29940.18540.04430.15120.0689-0.0130.1318-0.02260.312822.681-7.53860.562
50.96130.74150.87271.63011.54032.56850.00470.02360.0633-0.0413-0.0017-0.016-0.02140.0508-0.0030.0325-0.00440.02610.0567-0.0030.297426.0610.14823.654
62.1555-0.5801-0.93912.29141.60123.1394-0.0266-0.1176-0.06080.3351-0.05360.08250.37860.0470.08020.1032-0.06790.0180.1065-0.02740.255121.8738.34729.327
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2158 - 2329
2X-RAY DIFFRACTION1H6 - 20
3X-RAY DIFFRACTION2B2159 - 2329
4X-RAY DIFFRACTION2G6 - 20
5X-RAY DIFFRACTION3C2157 - 2328
6X-RAY DIFFRACTION3J7 - 19
7X-RAY DIFFRACTION4D2158 - 2328
8X-RAY DIFFRACTION4I7 - 20
9X-RAY DIFFRACTION5E2157 - 2328
10X-RAY DIFFRACTION5L7 - 18
11X-RAY DIFFRACTION6F2159 - 2328
12X-RAY DIFFRACTION6K6 - 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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