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- PDB-4p3c: MT1-MMP:Fab complex (Form I) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p3c
タイトルMT1-MMP:Fab complex (Form I)
要素
  • Heavy Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15
  • Light Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15
  • Matrix metalloproteinase-14
キーワードIMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / craniofacial suture morphogenesis / positive regulation of macrophage migration / macropinosome / response to odorant / chondrocyte proliferation / head development / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration ...membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / craniofacial suture morphogenesis / positive regulation of macrophage migration / macropinosome / response to odorant / chondrocyte proliferation / head development / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration / tissue remodeling / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / endochondral ossification / intermediate filament cytoskeleton / embryonic cranial skeleton morphogenesis / endothelial cell proliferation / zymogen activation / positive regulation of B cell differentiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of myotube differentiation / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / negative regulation of Notch signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / response to mechanical stimulus / ovarian follicle development / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / skeletal system development / cell motility / lung development / protein catabolic process / : / protein processing / metalloendopeptidase activity / Golgi lumen / response to estrogen / male gonad development / integrin binding / melanosome / positive regulation of cell growth / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / endopeptidase activity / response to oxidative stress / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / PGBD superfamily / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats ...Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / PGBD superfamily / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Matrix metalloproteinase-14
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.943 Å
データ登録者Rozenberg, H. / Udi, Y. / Sagi, I.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Inhibition mechanism of membrane metalloprotease by an exosite-swiveling conformational antibody.
著者: Udi, Y. / Grossman, M. / Solomonov, I. / Dym, O. / Rozenberg, H. / Moreno, V. / Cuniasse, P. / Dive, V. / Arroyo, A.G. / Sagi, I.
履歴
登録2014年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22015年1月21日Group: Database references
改定 1.32015年2月18日Group: Refinement description
改定 1.42017年9月27日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Heavy Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15
L: Light Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15
M: Matrix metalloproteinase-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,87015
ポリマ－49,0233
非ポリマー84812
水6,810378
1
H: Heavy Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15
L: Light Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15
M: Matrix metalloproteinase-14
ヘテロ分子

H: Heavy Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15
L: Light Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15
M: Matrix metalloproteinase-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,74030
ポリマ－98,0456
非ポリマー1,69524
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area17270 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area35940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.314, 80.975, 95.568
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-433-

HOH

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要素

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 M

#3: タンパク質・ペプチド Matrix metalloproteinase-14 / MMP-14 / MMP-X1 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MTMMP1 / Membrane-type-1 matrix ...MMP-14 / MMP-X1 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MTMMP1 / Membrane-type-1 matrix metalloproteinase / MT1MMP


分子量: 1566.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP14 / プラスミド: pETR3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P50281, membrane-type matrix metalloproteinase-1

-
抗体 , 2種, 2分子 HL

#1: 抗体 Heavy Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15


分子量: 23492.480 Da / 分子数: 1 / 断片: MT1-MMP V-B loop / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 抗体 Light Chain Fab fragment of antibody LEM-2/15


分子量: 23963.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 6種, 390分子

#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.2M MgCl.hexahydrate, 0.1M Hepes

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.943→40 Å / Num. obs: 30586 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 15.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Χ2: 1.105 / Net I/av σ(I): 22.304 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 323825
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2
1.95-1.9810.80.42714870.928
1.98-2.0210.70.38815220.932
2.02-2.0610.80.35414950.939
2.06-2.110.70.31215210.967
2.1-2.1510.70.25714880.971
2.15-2.210.80.22915191.006
2.2-2.2510.70.20914891.047
2.25-2.3110.70.20915071.069
2.31-2.3810.70.1815151.086
2.38-2.4610.70.17415201.155
2.46-2.5410.70.15215251.143
2.54-2.6510.70.13715051.149
2.65-2.7710.70.11815281.158
2.77-2.9110.70.10215331.254
2.91-3.110.70.08715321.239
3.1-3.3310.60.07615251.362
3.33-3.6710.50.07415461.269
3.67-4.210.10.06915651.17
4.2-5.2910.20.05615851.123
5.29-409.70.04916791.121

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1593)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YEC

1yec


解像度: 1.943→37.28 Å / FOM work R set: 0.8823 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2001 2000 6.55 %Random
Rwork0.1525 28535 --
obs0.1556 30535 99.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 51.15 Å2 / Biso mean: 17.81 Å2 / Biso min: 5.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.943→37.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3392 0 57 388 3837
Biso mean--25.41 27.54 -
残基数----448
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073705
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0625058
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046565
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005653
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8071332
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9426-1.99120.20251330.15151903203696
1.9912-2.0450.20171400.153420052145100
2.045-2.10520.22641410.148920092150100
2.1052-2.17320.22161420.14820192161100
2.1732-2.25080.18991410.1520192160100
2.2508-2.34090.19271420.144620122154100
2.3409-2.44740.19451430.151520462189100
2.4474-2.57640.24811410.158320172158100
2.5764-2.73780.21441440.164220472191100
2.7378-2.94910.1881430.153220442187100
2.9491-3.24580.20041440.146520512195100
3.2458-3.71510.17931450.141220782223100
3.7151-4.67910.16591470.137220882235100
4.6791-37.28680.22631540.183821972351100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8094-0.39550.49460.75410.62381.6448-0.1801-0.0443-0.1936-0.08570.1136-0.41130.12180.084-0.10290.07050.00220.01520.1057-0.01870.1167-9.6133-3.1979-21.7393
21.52690.40080.36771.37240.50650.94440.03640.0548-0.0306-0.06670.0324-0.0874-0.03830.0823-0.0270.07510.00810.00880.0746-0.01050.0745-19.0166-6.9813-27.465
31.74880.8611-0.09710.65180.53741.5003-0.01710.1026-0.0132-0.47960.0574-0.1723-0.11220.2435-0.01350.1765-0.02520.04860.1478-0.01120.0867-11.4678-1.0352-29.756
41.27560.58460.69340.61550.54340.52170.0182-0.0466-0.08960.0183-0.0333-0.0686-0.0360.00650.00240.08250.00790.00340.0659-0.00090.0923-16.3793-1.7521-19.9054
50.12780.26320.40260.79480.83941.404-0.081-0.0482-0.07080.1906-0.01920.143-0.1323-0.18280.16780.23130.00740.05260.11180.01920.1068-2.351619.78366.8902
60.5665-0.0295-0.59750.0050.12961.6968-0.07290.0161-0.16980.20220.00740.1270.3193-0.28170.00320.1771-0.03060.04160.10230.0090.1287-3.900810.0948-3.7049
72.5012-0.6715-0.1191.52710.49460.16410.16780.0101-0.11350.1486-0.31430.1770.0752-0.2441-0.190.1509-0.05450.07050.1947-0.04310.1709-8.818712.4681-5.4367
81.13-0.2237-0.86650.0919-0.16182.6301-0.1066-0.1478-0.10810.10690.00770.0520.35050.16090.03970.1770.00570.04520.1052-0.00370.1249-0.828110.15091.8237
90.68750.0399-0.18021.63071.24991.21310.0371-0.04550.0055-0.018-0.05330.0436-0.0158-0.07340.04550.06380.0014-0.00680.0946-0.01010.0759-34.51555.2121-15.673
101.85310.0867-0.29921.0742-0.18761.0034-0.06680.1705-0.0115-0.01070.07160.06680.0426-0.1273-0.00080.0689-0.0139-0.00190.0717-0.0180.0875-7.021224.3219-1.587
112.53031.01960.26831.10120.18681.0146-0.05780.035-0.2217-0.11240.0055-0.03460.0549-0.06550.06880.12850.0166-0.02660.186700.1644-14.61922.5864-5.2297
120.62360.67880.12641.5154-0.04881.09740.10720.03620.20130.0528-0.02610.1473-0.1041-0.1293-0.05650.1230.00940.01260.09910.01330.1494-5.036931.0331-0.5186
130.5865-0.82940.18471.68640.78672.19010.040.2957-0.4465-0.0752-0.0290.27940.4233-0.514-0.05610.1241-0.0229-0.01630.1908-0.04690.1647-32.8657-12.3866-30.8505
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'H' and (resid 1 through 17 )H1 - 17
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'H' and (resid 18 through 76 )H18 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'H' and (resid 77 through 91 )H77 - 91
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'H' and (resid 92 through 124 )H92 - 124
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'H' and (resid 125 through 139 )H125 - 139
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'H' and (resid 140 through 162 )H140 - 162
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'H' and (resid 163 through 178 )H163 - 178
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'H' and (resid 179 through 218 )H179 - 218
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'L' and (resid 1 through 119 )L1 - 119
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'L' and (resid 120 through 156 )L120 - 156
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'L' and (resid 157 through 179 )L157 - 179
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'L' and (resid 180 through 219 )L180 - 219
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'M' and (resid 215 through 227 )M215 - 227

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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