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万見
- PDB-4p09: Crystal structure of HOIP PUB domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p09
タイトルCrystal structure of HOIP PUB domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
キーワードLIGASE / HOIP / PUB domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / ubiquitin binding / Regulation of TNFR1 signaling / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Akutsu, M. / Schaeffer, V. / Olma, M.H. / Gomes, L.C. / Kawasaki, M. / Dikic, I.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Binding of OTULIN to the PUB domain of HOIP controls NF-kappa B signaling.
著者: Schaeffer, V. / Akutsu, M. / Olma, M.H. / Gomes, L.C. / Kawasaki, M. / Dikic, I.
履歴
登録2014年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Data collection
改定 1.22014年10月1日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords / symmetry
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text / _symmetry.Int_Tables_number
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7711
ポリマ－20,7711
非ポリマー00
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.920, 47.920, 152.710
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 20771.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Bacteria (unknown)
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0,1M Tris, 20% 2-methyl-2,4-pentanediol, 15% Polyethyleneglycol 3350, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50.9 Å / Num. obs: 20365 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 23.33 Å2 / Net I/σ(I): 13.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化解像度: 1.7→45.722 Å / FOM work R set: 0.8585 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2303 1020 5.03 %
Rwork0.1813 19271 -
obs0.1836 20291 98.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 74.47 Å2 / Biso mean: 25.77 Å2 / Biso min: 9.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→45.722 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1417 0 0 170 1587
Biso mean----99999 -
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0181457
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8021980
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.14220
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008267
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.651562
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.78960.24161350.21492520265593
1.7896-1.90180.23411550.194126902845100
1.9018-2.04860.26261430.178427322875100
2.0486-2.25470.22241670.165627252892100
2.2547-2.5810.22211440.175727652909100
2.581-3.25160.22681420.190328212963100
3.2516-45.73830.22941340.178230183152100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 34.6347 Å / Origin y: -2.0555 Å / Origin z: 18.909 Å
111213212223313233
T0.1237 Å20.0039 Å20.0227 Å2-0.1104 Å2-0.005 Å2--0.1132 Å2
L1.1728 °2-0.1926 °20.0711 °2-1.6309 °20.3433 °2--1.4243 °2
S0.0029 Å °-0.0806 Å °0.0113 Å °0.058 Å °-0.0096 Å °0.02 Å °0.033 Å °-0.0514 Å °0.0009 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 178
2X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 174

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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