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- PDB-4ozq: Crystal structure of the mouse Kif14 motor domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ozq
タイトルCrystal structure of the mouse Kif14 motor domain
要素Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Kinesin family member 14 protein
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granular layer structural organization / regulation of cell maturation / RHO GTPases activate CIT / cerebellar Purkinje cell layer structural organization / negative regulation of integrin activation / RND2 GTPase cycle / RND1 GTPase cycle / cell proliferation in forebrain / regulation of Rap protein signal transduction / cerebellar cortex development ...cerebellar granular layer structural organization / regulation of cell maturation / RHO GTPases activate CIT / cerebellar Purkinje cell layer structural organization / negative regulation of integrin activation / RND2 GTPase cycle / RND1 GTPase cycle / cell proliferation in forebrain / regulation of Rap protein signal transduction / cerebellar cortex development / activation of protein kinase activity / olfactory bulb development / Flemming body / plus-end-directed microtubule motor activity / regulation of myelination / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule-based movement / mitotic metaphase chromosome alignment / positive regulation of cytokinesis / spindle midzone / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of neuron apoptotic process / regulation of cell adhesion / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / substrate adhesion-dependent cell spreading / tubulin binding / regulation of cell migration / hippocampus development / PDZ domain binding / regulation of cell growth / establishment of protein localization / cerebral cortex development / midbody / microtubule binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron apoptotic process / microtubule / cell division / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / KIF14 four-helical bundle / Kinesin-associated / Kinesin-associated / Kinesin motor domain / Kinesin / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain ...: / KIF14 four-helical bundle / Kinesin-associated / Kinesin-associated / Kinesin motor domain / Kinesin / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / SMAD/FHA domain superfamily / Kinesin motor domain superfamily / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-like protein KIF14 / :
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli UMEA 3304-1 (大腸菌)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Arora, K. / Talje, L. / Asenjo, A.B. / Andersen, P. / Atchia, K. / Joshi, M. / Sosa, H. / Kwok, B.H. / Allingham, J.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号
Canadian Institutes of Health カナダ
引用ジャーナル: J Mol Biol / : 2014
タイトル: KIF14 binds tightly to microtubules and adopts a rigor-like conformation.
著者: Kritica Arora / Lama Talje / Ana B Asenjo / Parker Andersen / Kaleem Atchia / Monika Joshi / Hernando Sosa / John S Allingham / Benjamin H Kwok /
要旨: The mitotic kinesin motor protein KIF14 is essential for cytokinesis during cell division and has been implicated in cerebral development and a variety of human cancers. Here we show that the mouse ...The mitotic kinesin motor protein KIF14 is essential for cytokinesis during cell division and has been implicated in cerebral development and a variety of human cancers. Here we show that the mouse KIF14 motor domain binds tightly to microtubules and does not display typical nucleotide-dependent changes in this affinity. It also has robust ATPase activity but very slow motility. A crystal structure of the ADP-bound form of the KIF14 motor domain reveals a dramatically opened ATP-binding pocket, as if ready to exchange its bound ADP for Mg·ATP. In this state, the central β-sheet is twisted ~10° beyond the maximal amount observed in other kinesins. This configuration has only been seen in the nucleotide-free states of myosins-known as the "rigor-like" state. Fitting of this atomic model to electron density maps from cryo-electron microscopy indicates a distinct binding configuration of the motor domain to microtubules. We postulate that these properties of KIF14 are well suited for stabilizing midbody microtubules during cytokinesis.
履歴
登録2014年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.32023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_polymer_linkage / refine_hist / struct_ncs_dom_lim / struct_ref
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref.biol_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Kinesin family member 14 protein
B: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Kinesin family member 14 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,9306
ポリマ-158,9512
非ポリマー9794
64936
1
A: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Kinesin family member 14 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9653
ポリマ-79,4761
非ポリマー4892
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Kinesin family member 14 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9653
ポリマ-79,4761
非ポリマー4892
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.137, 72.193, 94.098
Angle α, β, γ (deg.)74.430, 87.450, 89.940
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TRP / Beg label comp-ID: TRP / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: _ / Auth seq-ID: -360 - 734 / Label seq-ID: 11 - 716

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Kinesin family member 14 protein


分子量: 79475.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli UMEA 3304-1 (大腸菌), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: G962_03763, Kif14,kif14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: T9HUW4, UniProt: L0N7N1
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 3350, sodium formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.0781 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.71→30 Å / Num. obs: 40225 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 3.1 % / Net I/σ(I): 10.72

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0032 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.71→29.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.883 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.829 / SU B: 39.339 / SU ML: 0.387 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.456 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3075 2034 5.1 %RANDOM
Rwork0.2638 38158 --
obs0.2661 40192 89.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 122.54 Å2 / Biso mean: 46.597 Å2 / Biso min: 13.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.07 Å2-0.55 Å2-0.45 Å2
2--1.3 Å2-0.38 Å2
3---1.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.71→29.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10166 0 62 36 10264
Biso mean--18.16 18.75 -
残基数----1370
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01910454
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.029490
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4721.95714264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.379321759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.37451358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.88124.915413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.909151527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6311530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.21630
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112033
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022327
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2490.3695468
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2480.3695467
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.3960.5536814
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / : 35484 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.708→2.779 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.447 59 -
Rwork0.385 977 -
all-1036 -
obs--30.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3411-0.33911.17711.8711-0.58812.8459-0.1627-0.14140.15680.3854-0.0134-0.3497-0.46060.17840.17610.6064-0.0705-0.19250.17750.17420.66068.27911.991-10.386
22.15220.3894-0.42432.5869-0.71191.16020.00820.0819-0.2285-0.05780.02680.0930.1055-0.0528-0.03490.4303-0.0306-0.10390.01010.04120.590721.9339.103-53.564
31.7372-0.22110.12181.32680.10111.928-0.08540.3691-0.0272-0.22910.0193-0.07880.26080.36680.06620.5718-0.0924-0.10080.25620.16620.5915-18.573-12.56711.963
41.8481-0.5590.84932.7129-0.491.3371-0.1029-0.17720.14080.21680.0051-0.0048-0.1862-0.02850.09780.4316-0.0523-0.08250.03530.06480.6172-6.366-9.25954.894
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-361 - 0
2X-RAY DIFFRACTION2A390 - 734
3X-RAY DIFFRACTION3B-368 - 0
4X-RAY DIFFRACTION4B390 - 734

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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