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- PDB-4oyf: Crystal structure of GLTPH R397A IN Sodium-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oyf
タイトルCrystal structure of GLTPH R397A IN Sodium-bound state
要素GLUTAMATE SYMPORT PROTEIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ALPHA HELICAL / MEMBRANE PROTEIN / HELICAL HAIRPIN / UNWOUND REGION
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid:sodium symporter activity / L-aspartate transmembrane transport / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane / chloride transmembrane transporter activity / protein homotrimerization / chloride transmembrane transport / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Proton glutamate symport protein / Sodium:dicarboxylate symporter / Sodium:dicarboxylate symporter / Sodium:dicarboxylate symporter, conserved site / Sodium:dicarboxylate symporter superfamily / Sodium:dicarboxylate symporter family / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 1. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate transporter homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Boudker, O. / Oh, S. / Verdon, G. / Serio, R.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Coupled ion binding and structural transitions along the transport cycle of glutamate transporters.
著者: Verdon, G. / Oh, S. / Serio, R.N. / Boudker, O.
履歴
登録2014年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月7日Group: Database references
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE SYMPORT PROTEIN
B: GLUTAMATE SYMPORT PROTEIN
C: GLUTAMATE SYMPORT PROTEIN
D: GLUTAMATE SYMPORT PROTEIN
E: GLUTAMATE SYMPORT PROTEIN
F: GLUTAMATE SYMPORT PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)267,99012
ポリマ－267,8526
非ポリマー1386
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19050 Å2
ΔGint-249 kcal/mol
Surface area85130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.579, 110.579, 306.923
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.496943, -0.837607, -0.226854), (0.838038, -0.395363, -0.376005), (0.225255, -0.376966, 0.898419)329.86926, 284.28778, 76.98489
3given(-0.500302, 0.836925, 0.221932), (-0.836777, -0.401487, -0.372307), (-0.222491, -0.371974, 0.901184)-91.11951, 418.94342, 111.30257
4given(-0.501299, -0.836388, -0.221707), (-0.836218, 0.402449, 0.372524), (-0.222349, 0.372142, -0.90115)330.09027, 223.96692, -103.85536
5given(1, -1.6E-5, -6.3E-5), (-1.6E-5, -0.999999, -0.001028), (-6.3E-5, 0.001028, -0.999999)-0.00578, 510.65985, -28.14601
6given(-0.497213, 0.837441, 0.226875), (0.83778, 0.395404, 0.376539), (0.225622, 0.377291, -0.898191)-91.54331, 92.88789, -140.69576

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要素

#1: タンパク質
GLUTAMATE SYMPORT PROTEIN / GLTPH


分子量: 44641.945 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / プラスミド: PBAD24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH10b / 参照: UniProt: O59010*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG400 sodium chloride citrate/tris / PH範囲: 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.41→12 Å / Num. obs: 48366 / % possible obs: 87.3 % / 冗長度: 11.8 % / Net I/σ(I): 13.8

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0029 / 分類: 精密化
精密化解像度: 3.41→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.873 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.864 / SU B: 80.329 / SU ML: 0.529 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.639 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29348 2573 5.1 %RANDOM
Rwork0.28427 ---
obs0.28474 48366 88.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 151.382 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.34 Å22.34 Å20 Å2
2--2.34 Å20 Å2
3----7.59 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.41→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17580 0 6 6 17592
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01917898
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4681.98424402
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.48552382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.82223.793522
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.737152880
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5261542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.23096
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112780
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.41→3.489 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.464 22 -
Rwork0.344 452 -
obs--12.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4041-0.35350.26180.3602-0.37161.0587-0.1724-0.07250.06270.0840.1283-0.18060.1782-0.63530.0440.1752-0.14130.05570.63470.14120.572254.1285244.594811.4782
20.31310.5673-0.4121.4248-0.98651.57740.05610.0039-0.16780.2324-0.00910.0499-0.3114-0.0433-0.0470.22440.12480.06820.2727-0.06960.420689.0099271.330318.6101
30.2304-0.2273-0.61320.49010.68322.1925-0.1471-0.15120.03610.08510.13620.28390.52180.15110.01090.42610.1151-0.07430.2325-0.04210.39295.4187228.67387.1758
40.17480.1610.3920.32020.5382.5642-0.16250.1807-0.0373-0.16370.13420.2199-0.57150.2070.02840.3564-0.07350.04290.2205-0.0320.403495.4313282.0288-35.0562
50.10630.2208-0.05590.5541-0.27560.5783-0.10660.0193-0.0629-0.10660.0804-0.1449-0.2087-0.54930.02620.21870.1984-0.08510.77350.16080.472154.1356266.0777-39.3525
60.2634-0.43120.38331.11-1.07061.69780.0697-0.00410.1973-0.2463-0.0110.01870.3878-0.1008-0.05870.2485-0.1014-0.06420.2562-0.07050.44489.0038239.386-46.4928
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 416
2X-RAY DIFFRACTION2B9 - 416
3X-RAY DIFFRACTION3C9 - 416
4X-RAY DIFFRACTION4D9 - 416
5X-RAY DIFFRACTION5E9 - 416
6X-RAY DIFFRACTION6F9 - 416

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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