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Yorodumi- PDB-4oxk: Multiple binding modes of inhibitor PT155 to the Mycobacterium tu... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4oxk | ||||||||||||
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Title | Multiple binding modes of inhibitor PT155 to the Mycobacterium tuberculosis enoyl-ACP reductase InhA within a tetramer | ||||||||||||
Components | Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] | ||||||||||||
Keywords | oxidoreductase/oxidoreductase inhibitor / Bacterial fatty acid biosynthesis / conformational profile of enzyme-inhibitor complex / inhibition kinetics / substrate-binding loop refolding / oxidoreductase-oxidoreductase inhibitor complex | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase activity (NAD(P)H) / trans-2-enoyl-CoA reductase (NADH) activity / mycolic acid biosynthetic process / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / NAD+ binding / peptidoglycan-based cell wall / fatty acid binding / fatty acid biosynthetic process ...enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase activity (NAD(P)H) / trans-2-enoyl-CoA reductase (NADH) activity / mycolic acid biosynthetic process / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / NAD+ binding / peptidoglycan-based cell wall / fatty acid binding / fatty acid biosynthetic process / response to antibiotic / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Mycobacterium tuberculosis (bacteria) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.8429 Å | ||||||||||||
Authors | Li, H.J. / Pan, P. / Lai, C.T. / Liu, N. / Garcia-Diaz, M. / Simmerling, C. / Tonge, P.J. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Acs Chem.Biol. / Year: 2014 Title: A Structural and Energetic Model for the Slow-Onset Inhibition of the Mycobacterium tuberculosis Enoyl-ACP Reductase InhA. Authors: Li, H.J. / Lai, C.T. / Pan, P. / Yu, W. / Liu, N. / Bommineni, G.R. / Garcia-Diaz, M. / Simmerling, C. / Tonge, P.J. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4oxk.cif.gz | 441.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4oxk.ent.gz | 363 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4oxk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4oxk_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4oxk_full_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | |
Data in XML | 4oxk_validation.xml.gz | 45.8 KB | Display | |
Data in CIF | 4oxk_validation.cif.gz | 62.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ox/4oxk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ox/4oxk | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4ohuC 4oxnC 4oxyC 4oyrC 2x23S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30726.131 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mycobacterium tuberculosis (bacteria) / Gene: MT1531,MTCY277.05,Rv1484,inhA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)pLysS References: UniProt: P0A5Y6, UniProt: P9WGR1*PLUS, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) #2: Chemical | ChemComp-NAD / #3: Chemical | ChemComp-1S5 / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.5 Å3/Da / Density % sol: 64.9 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 / Details: 100 mM HEPES pH 8.0, 32% Jeffamine ED-2001 pH 7.0 / PH range: 7.0-8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X25 / Wavelength: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 6, 2009 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double silicon(111) crystal sagittal focusing Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8429→50 Å / Num. obs: 137078 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Χ2: 1.218 / Net I/av σ(I): 17.617 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 903180 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2X23 Resolution: 1.8429→47.074 Å / FOM work R set: 0.8987 / SU ML: 0.39 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 16.79 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.98 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.233 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 80.6 Å2 / Biso mean: 26.5 Å2 / Biso min: 11.96 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.8429→47.074 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -43.1041 Å / Origin y: 24.3927 Å / Origin z: -22.9452 Å
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Refinement TLS group |
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