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- PDB-4ovn: Voltage-gated Sodium Channel 1.5 (Nav1.5) C-terminal domain in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ovn
タイトルVoltage-gated Sodium Channel 1.5 (Nav1.5) C-terminal domain in complex with Calmodulin poised for activation
要素
  • Calmodulin
  • Sodium channel protein type 5 subunit alpha
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / SCN5A / Voltage Gated Sodium Channel / Calmodulin
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated sodium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in bundle of His cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in SA node cell action potential / bundle of His cell action potential / AV node cell action potential / SA node cell action potential / AV node cell to bundle of His cell communication / membrane depolarization during SA node cell action potential / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / cardiac ventricle development ...voltage-gated sodium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in bundle of His cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in SA node cell action potential / bundle of His cell action potential / AV node cell action potential / SA node cell action potential / AV node cell to bundle of His cell communication / membrane depolarization during SA node cell action potential / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / cardiac ventricle development / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / voltage-gated sodium channel activity involved in Purkinje myocyte action potential / regulation of sodium ion transmembrane transport / brainstem development / membrane depolarization during AV node cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / positive regulation of action potential / atrial cardiac muscle cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / telencephalon development / cardiac conduction system development / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane depolarization / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sodium ion transport / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / ventricular cardiac muscle cell action potential / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / regulation of cardiac muscle cell contraction / voltage-gated sodium channel complex / membrane depolarization during action potential / Interaction between L1 and Ankyrins / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / voltage-gated sodium channel activity / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / ankyrin binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / sodium ion transport / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / response to corticosterone / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / fibroblast growth factor binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / odontogenesis of dentin-containing tooth / RHO GTPases activate PAKs / membrane depolarization / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / intercalated disc / DARPP-32 events / detection of calcium ion / sodium ion transmembrane transport / lateral plasma membrane / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / neuronal action potential / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / positive regulation of DNA binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion
類似検索 - 分子機能
iswi atpase / Voltage gated sodium channel, alpha-5 subunit / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Voltage-dependent channel domain superfamily ...iswi atpase / Voltage gated sodium channel, alpha-5 subunit / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Sodium channel protein type 5 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gabelli, S.B. / Bianchet, M.A. / Boto, A. / Jakoncic, J. / Tomaselli, G.F. / Amzel, L.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)RO1 HL050411-15A1 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Regulation of the NaV1.5 cytoplasmic domain by calmodulin.
著者: Gabelli, S.B. / Boto, A. / Kuhns, V.H. / Bianchet, M.A. / Farinelli, F. / Aripirala, S. / Yoder, J. / Jakoncic, J. / Tomaselli, G.F. / Amzel, L.M.
履歴
登録2013年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Derived calculations
改定 1.22015年4月8日Group: Derived calculations
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.country ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
F: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
B: Calmodulin
G: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
C: Calmodulin
H: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
D: Calmodulin
I: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
E: Calmodulin
J: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,93035
ポリマ－179,82210
非ポリマー1,10825
水1,11762
1
A: Calmodulin
F: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2548
ポリマ－35,9642
非ポリマー2896
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2900 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area17330 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin
G: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2287
ポリマ－35,9642
非ポリマー2645
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area16810 Å2
手法PISA
3
C: Calmodulin
H: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2779
ポリマ－35,9642
非ポリマー3137
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area17340 Å2
手法PISA
4
D: Calmodulin
I: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0626
ポリマ－35,9642
非ポリマー974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2710 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area17050 Å2
手法PISA
5
E: Calmodulin
J: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1095
ポリマ－35,9642
非ポリマー1453
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area17200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.128, 99.006, 109.281
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.110, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 10分子 ABCDEFGHIJ

#1: タンパク質
Calmodulin / CaM


分子量: 17321.496 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質
Sodium channel protein type 5 subunit alpha / HH1 / Sodium channel protein cardiac muscle subunit alpha / Sodium channel protein type V subunit ...HH1 / Sodium channel protein cardiac muscle subunit alpha / Sodium channel protein type V subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.5


分子量: 18642.982 Da / 分子数: 5 / Fragment: C-terminal Domain (UNP residue 1773-1929) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCN5A / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14524

-
非ポリマー , 4種, 87分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 15% PEG 4K, 0.2 M MgSO4 and 10% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.798→28.9 Å / Num. obs: 48516 / % possible obs: 90.3 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 77.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Χ2: 78.182 / Net I/av σ(I): 32.384 / Net I/σ(I): 11.5 / Num. measured all: 311500
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.745 / Num. unique all: 2626 / Χ2: 0.089 / Rejects: 0 / % possible all: 58.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→28.7 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 4588 4.94 %RANDOM
Rwork0.211 92851 --
obs0.215 92851 88.2 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 243.42 Å2 / Biso mean: 93.06 Å2 / Biso min: 29.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→28.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11669 0 53 62 11784
Biso mean--99.71 74.28 -
残基数----1458
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.83 Å / Total num. of bins used: 30
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4318 91 -
Rwork0.367 1694 -
all-1785 -
obs--52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2472-0.1763-0.34571.15190.22331.25440.0199-0.05360.3706-0.14410.0583-0.29790.04570.28340.00010.61990.02410.02420.79180.02270.849496.002720.039114.9656
20.5639-0.4476-0.63871.69780.8351.24040.0778-0.09810.53840.12820.1511-0.2335-0.08560.277-00.6254-0.0447-0.0360.7156-0.09480.99687.273135.13126.2727
31.31690.1627-0.1912.45770.78050.2897-0.17180.4368-0.0324-0.46770.3175-0.3596-0.06840.0466-00.9796-0.10640.17720.8584-0.08450.895560.692450.68924.7351
41.28590.23760.1841.21550.46990.57940.09370.29080.1375-0.3480.1304-0.1982-0.0939-0.008-00.8268-0.056-0.03010.7484-0.06050.620943.854938.532923.8563
51.4464-0.3555-0.70681.6366-0.65441.6185-0.2538-0.08460.02540.11480.2349-0.21330.15120.175-0.00010.7894-0.0183-0.00070.79-0.06740.735112.142347.07276.5033
60.9905-0.5253-0.20551.6722-0.62650.6848-0.10710.25910.3587-0.22320.21750.00720.1116-0.1132-0.00010.7398-0.118-0.04510.85180.01010.5421-7.851949.518171.5899
70.8448-0.46970.43630.9999-0.56021.4633-0.1040.0792-0.1456-0.34890.10690.09530.4328-0.027300.8119-0.0615-0.0150.7112-0.00840.785232.519615.018243.4544
80.7525-0.17040.55090.6649-0.54042.4367-0.1072-0.10440.10540.1740.10820.22690.09360.1841-00.61730.0432-0.04450.614-0.02550.689528.443422.645562.4738
92.13430.92150.13011.7072-0.61081.1196-0.22870.85390.2898-0.43640.0820.15970.29370.184900.8378-0.01660.01931.09310.21160.8827100.440930.0996-35.7531
101.37191.0955-0.66131.002-0.53751.1741-0.09310.2825-0.0262-0.05280.10540.17380.25630.0254-0.00010.6952-0.004-0.06280.70880.020.624493.925518.5753-18.9198
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 148
2X-RAY DIFFRACTION2F1782 - 1927
3X-RAY DIFFRACTION3B5 - 148
4X-RAY DIFFRACTION4G1783 - 1926
5X-RAY DIFFRACTION5C4 - 148
6X-RAY DIFFRACTION6H1778 - 1927
7X-RAY DIFFRACTION7D4 - 148
8X-RAY DIFFRACTION8I1784 - 1926
9X-RAY DIFFRACTION9E5 - 148
10X-RAY DIFFRACTION10J1776 - 1926

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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