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- PDB-4oud: Engineered tyrosyl-tRNA synthetase with the nonstandard amino aci... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oud
タイトルEngineered tyrosyl-tRNA synthetase with the nonstandard amino acid L-4,4-biphenylalanine
要素(Tyrosyl-tRNA synthetase) x 2
キーワードLIGASE / complex with L-tyrosine / Rossmann fold / tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type, type 1 / Tyrosine--tRNA ligase SYY-like C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / RNA-binding S4 domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) ...: / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type, type 1 / Tyrosine--tRNA ligase SYY-like C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / RNA-binding S4 domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / S4 RNA-binding domain profile. / S4 RNA-binding domain / S4 domain / RNA-binding S4 domain / RNA-binding S4 domain superfamily / Roll / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TYROSINE / Tyrosine--tRNA ligase / Tyrosine--tRNA ligase / :
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Takeuchi, R. / Mandell, D.J. / Lajoie, M.J. / Church, G.M. / Stoddard, B.L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Biocontainment of genetically modified organisms by synthetic protein design.
著者: Mandell, D.J. / Lajoie, M.J. / Mee, M.T. / Takeuchi, R. / Kuznetsov, G. / Norville, J.E. / Gregg, C.J. / Stoddard, B.L. / Church, G.M.
履歴
登録2014年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月18日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosyl-tRNA synthetase
B: Tyrosyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1113
ポリマ－90,9302
非ポリマー1811
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area35540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.340, 67.205, 90.682
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosyl-tRNA synthetase


分子量: 47399.477 Da / 分子数: 1 / 変異: L49A, F236A, W260A, T263A, F271W, F275G, L303BIF / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 substr. MC4100 / 遺伝子: tyrS, BN896_1452 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: U6N9P2, UniProt: A0A0H2UKY9*PLUS, tyrosine-tRNA ligase
#2: タンパク質 Tyrosyl-tRNA synthetase


分子量: 43530.457 Da / 分子数: 1 / 変異: L49A, F236A, W260A, T263A, F271W, F275G, L303BIF / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 substr. MC4100 / 遺伝子: tyrS, BN896_1452 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: U6N9P2, UniProt: A0A0H2UKZ0*PLUS, tyrosine-tRNA ligase
#3: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE / チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 355 THROUGH 402 ARE MISSING IN THE COORDINATES OF CHAIN B. HOWEVER THE AUTHORS SEE THE ...RESIDUES 355 THROUGH 402 ARE MISSING IN THE COORDINATES OF CHAIN B. HOWEVER THE AUTHORS SEE THE BACKBONE OF A 17-RESIDUE STRETCH IN THIS REGION. SINCE THEY DO NOT KNOW THE CORRESPONDENCE OF THE SEQUENCE WITH THE COORDINATES IN THIS REGION. THIS 17-RESIDUE STRETCH HAS BEEN LABELED AS UNK

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M sodium malonate, 18 % PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.977 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2013年12月12日
放射モノクロメーター: Si 220 asymmetric cut single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→50 Å / Num. all: 27201 / Num. obs: 26929 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 29.2
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.495 / Mean I/σ(I) obs: 4.65 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2YXN

2yxn


解像度: 2.65→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 31.51 / SU ML: 0.294 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.054 / ESU R Free: 0.398 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30634 1398 5 %RANDOM
Rwork0.2218 ---
obs0.22592 26407 98.87 %-
all-26709 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.281 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.61 Å20 Å20.23 Å2
2--2.41 Å20 Å2
3---0.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6038 0 13 57 6108
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0196168
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.025868
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.531.9558331
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.616313451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7285762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.78624.784301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.931151045
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7211535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2905
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027115
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.021480
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5445.0823075
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5415.0823074
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2637.6063828
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9625.4113829
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.465.2953093
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.3033.8543093
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8495.6674504
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.30928.7847311
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.30128.7797308
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.716 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 101 -
Rwork0.268 1899 -
obs--97.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.73070.12820.30550.09840.02050.17660.0223-0.1251-0.0281-0.0517-0.0081-0.01430.0368-0.0325-0.01420.0418-0.00760.01110.0441-0.02060.054592.85137.070995.4924
20.494-0.00960.51240.0439-0.01010.66260.0340.0667-0.03790.055-0.00310.02890.03720.0103-0.03090.07760.00010.02360.0384-0.01780.042856.90216.732647.6903
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 424
2X-RAY DIFFRACTION1A501
3X-RAY DIFFRACTION1A601 - 636
4X-RAY DIFFRACTION2B5 - 424
5X-RAY DIFFRACTION2A637
6X-RAY DIFFRACTION2B501 - 520

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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