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- PDB-4otn: Crystal structure of the C-terminal regulatory domain of murine GCN2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4otn
タイトルCrystal structure of the C-terminal regulatory domain of murine GCN2
要素Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 4
キーワードTRANSFERASE / C-terminal regulatory domain / GCN2 / 4-stranded beta sheet 3 helix bundle / regulatory domain of eIF2 stress kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / positive regulation of translational initiation in response to starvation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / negative regulation of CREB transcription factor activity / regulation of translational initiation by eIF2 alpha phosphorylation / eiF2alpha phosphorylation in response to endoplasmic reticulum stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / GCN2-mediated signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / negative regulation of translational initiation in response to stress ...regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / positive regulation of translational initiation in response to starvation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / negative regulation of CREB transcription factor activity / regulation of translational initiation by eIF2 alpha phosphorylation / eiF2alpha phosphorylation in response to endoplasmic reticulum stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / GCN2-mediated signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / negative regulation of translational initiation in response to stress / regulation of feeding behavior / negative regulation by host of viral genome replication / regulation of translational initiation in response to stress / positive regulation of adaptive immune response / T cell activation involved in immune response / regulation of translational initiation / cellular response to cold / neuron projection extension / negative regulation of neuron differentiation / long-term memory / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of defense response to virus by host / cytosolic ribosome / negative regulation of translational initiation / response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / DNA damage checkpoint signaling / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / cellular response to UV / defense response to virus / viral translation / adaptive immune response / protein autophosphorylation / tRNA binding / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of gene expression / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / : ...eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / : / Anticodon-binding domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
eIF-2-alpha kinase GCN2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者He, H. / Georgiadis, M.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Crystal Structures of GCN2 Protein Kinase C-terminal Domains Suggest Regulatory Differences in Yeast and Mammals.
著者: He, H. / Singh, I. / Wek, S.A. / Dey, S. / Baird, T.D. / Wek, R.C. / Georgiadis, M.M.
履歴
登録2014年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月18日Group: Database references
改定 1.22014年8月6日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 4
B: Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,99711
ポリマ－31,3702
非ポリマー6279
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5760 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area13140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.494, 85.494, 73.041
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1855-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 4 / GCN2-like protein / mGCN2


分子量: 15684.951 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Eif2ak4, Gcn2, Kiaa1338 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9QZ05, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE SAMPLE SEQUENCE WAS CONFIRMED BY DNA SEQUENCING AND IT REPRESENTS ...AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE SAMPLE SEQUENCE WAS CONFIRMED BY DNA SEQUENCING AND IT REPRESENTS AN ISOLATE FOR THIS STUDY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 2.0 M ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97952 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97952 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 24605 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 36.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Χ2: 1.034 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.935.20.64111981.084199.3
1.93-1.975.90.50612080.993199.8
1.97-2.016.40.41612060.9811100
2.01-2.056.60.35712170.9351100
2.05-2.096.60.312281.0971100
2.09-2.146.80.21912270.9841100
2.14-2.196.80.18312041.0891100
2.19-2.256.70.16112331.0921100
2.25-2.326.80.12912161.0571100
2.32-2.396.80.11412271.0921100
2.39-2.486.80.09312331.0871100
2.48-2.586.80.08712141.0221100
2.58-2.76.80.07412461.0951100
2.7-2.846.80.05712221.0451100
2.84-3.026.80.0512461.0881100
3.02-3.256.70.04412401.1071100
3.25-3.586.70.04412430.9321100
3.58-4.096.60.03512600.9891100
4.09-5.166.60.02812690.911100
5.16-5060.02412681.008194.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.4_4精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→33.021 Å / FOM work R set: 0.8079 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2362 1251 5.09 %
Rwork0.1954 --
obs0.1974 24563 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.05 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 140.01 Å2 / Biso mean: 42.56 Å2 / Biso min: 20.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6554 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.6554 Å20 Å2
3----5.3108 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→33.021 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2005 0 38 169 2212
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082299
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1043139
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069360
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003409
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17888
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9001-1.97620.34761330.28452534266799
1.9762-2.06610.29911390.254625522691100
2.0661-2.1750.28871310.21925702701100
2.175-2.31130.26031730.211825512724100
2.3113-2.48970.26231220.205326042726100
2.4897-2.74010.26641350.203426082743100
2.7401-3.13630.25161430.198525962739100
3.1363-3.95040.22311560.172626102766100
3.9504-33.02580.19051190.17982687280697

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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