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- PDB-4oti: Crystal Structure of PRK1 Catalytic Domain in Complex with Tofacitinib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oti
タイトルCrystal Structure of PRK1 Catalytic Domain in Complex with Tofacitinib
要素Serine/threonine-protein kinase N1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / PRK1 / PKN1 / Protein kinase C related kinase 1 / KINASE / PROTEIN KINASE / ATP BINDING / PHOSPHORYLATION / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial cell migration / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / renal system process / regulation of germinal center formation / B cell apoptotic process / regulation of immunoglobulin production / histone H3T11 kinase activity / hyperosmotic response / regulation of cell motility ...epithelial cell migration / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / renal system process / regulation of germinal center formation / B cell apoptotic process / regulation of immunoglobulin production / histone H3T11 kinase activity / hyperosmotic response / regulation of cell motility / regulation of androgen receptor signaling pathway / nuclear androgen receptor binding / RHOB GTPase cycle / negative regulation of B cell proliferation / RHOC GTPase cycle / B cell homeostasis / cleavage furrow / RHOA GTPase cycle / spleen development / RHO GTPases activate PKNs / RAC1 GTPase cycle / post-translational protein modification / negative regulation of protein phosphorylation / nuclear receptor coactivator activity / protein kinase C binding / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / histone deacetylase binding / small GTPase binding / histone binding / midbody / protein kinase activity / intracellular signal transduction / endosome / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase N1, second HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, first HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, C2 domain / Hr1 repeat / Rho effector or protein kinase C-related kinase homology region 1 homologues / HR1 repeat superfamily / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / : / Protein kinase, C-terminal ...Serine/threonine-protein kinase N1, second HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, first HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, C2 domain / Hr1 repeat / Rho effector or protein kinase C-related kinase homology region 1 homologues / HR1 repeat superfamily / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / C2 domain / C2 domain profile. / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MI1 / Serine/threonine-protein kinase N1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Chamberlain, P.P. / Delker, S. / Pagarigan, B. / Mahmoudi, A. / Jackson, P. / Abbassian, M. / Muir, J. / Raheja, N. / Cathers, B.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Crystal Structures of PRK1 in Complex with the Clinical Compounds Lestaurtinib and Tofacitinib Reveal Ligand Induced Conformational Changes.
著者: Chamberlain, P. / Delker, S. / Pagarigan, B. / Mahmoudi, A. / Jackson, P. / Abbasian, M. / Muir, J. / Raheja, N. / Cathers, B.
履歴
登録2014年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase N1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6542
ポリマ－38,3421
非ポリマー3121
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.281, 72.486, 94.481
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase N1 / Protease-activated kinase 1 / PAK-1 / Protein kinase C-like 1 / Protein kinase C-like PKN / Protein ...Protease-activated kinase 1 / PAK-1 / Protein kinase C-like 1 / Protein kinase C-like PKN / Protein kinase PKN-alpha / Protein-kinase C-related kinase 1 / Serine-threonine protein kinase N


分子量: 38341.504 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 605-942 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKN1, PAK1, PKN, PRK1, PRKCL1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16512, protein kinase C
#2: 化合物 ChemComp-MI1 / 3-{(3R,4R)-4-methyl-3-[methyl(7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-yl)amino]piperidin-1-yl}-3-oxopropanenitrile / CP-690,550 / トファシチニブ


分子量: 312.370 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20N6O / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.06 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 100mM Tris pH 8.5, 150-225mM Ammonium acetate, 23-28% PEG 3350, Vapor diffusion

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→50 Å / Num. obs: 28110 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 2.277 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.93-1.962.30.32811561.049178.9
1.96-22.40.28412081.176182.5
2-2.042.70.23312541.154186.5
2.04-2.082.90.21113681.415192.9
2.08-2.123.30.18514381.486198.2
2.12-2.173.50.16614411.442199.4
2.17-2.233.50.13514511.696199
2.23-2.293.50.11914711.765199.4
2.29-2.363.50.10614721.907199
2.36-2.433.50.09814422.12198.7
2.43-2.523.50.08514482.255198.4
2.52-2.623.50.08414562.414198.6
2.62-2.743.40.07114622.467198.5
2.74-2.883.40.06714593.062197.7
2.88-3.063.40.05914513.319197.5
3.06-3.33.30.05214633.454197.3
3.3-3.633.20.04514373.485195.7
3.63-4.163.10.0413943.31192.9
4.16-5.242.90.03614072.872190.4
5.24-502.70.0314322.242187.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.93→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 6.105 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.14 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2259 1429 5 %RANDOM
Rwork0.1847 ---
obs0.1869 26976 95.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.4 Å2 / Biso mean: 32.559 Å2 / Biso min: 11.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3---0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2421 0 23 160 2604
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192522
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.591.9733420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3615308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.1322.833120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.97115416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3121523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.2370
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211943
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 74 -
Rwork0.218 1504 -
all-1578 -
obs--78.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3874-0.3556-0.47181.14110.18831.1973-0.0265-0.0160.00670.0630.04470.08930.06460.0144-0.01820.0263-0.0039-0.01170.0487-0.01330.0387-11.419810.2895-2.971
20.4066-0.0970.03531.019-0.0390.44750.0540.0596-0.03340.0811-0.01660.06510.0193-0.0126-0.03730.038-0.01010.00490.027-0.01190.0139-25.9657-3.5828-21.1368
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A612 - 704
2X-RAY DIFFRACTION1A907 - 944
3X-RAY DIFFRACTION2A705 - 906

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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