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万見
- PDB-4oq2: 5hmC specific restriction endonuclease PvuRTs1I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oq2
タイトル5hmC specific restriction endonuclease PvuRTs1I
要素Restriction endonuclease PvuRts1 I
キーワードHYDROLASE / cytosine hydroxymethylation / PD-(D/E)XK nuclease domain / SRA DNA binding domain / restriction endonuclease / 5-hydroxymethylcytosine / DNA
機能・相同性SET and RING associated domain / : / SET and RING associated domain / Restriction endonuclease PvuRts1 I-like, N-terminal / endonuclease activity / Restriction endonuclease PvuRts1 I
機能・相同性情報
生物種Proteus vulgaris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Kazrani, A.A. / Kowalska, M. / Czapinska, H. / Bochtler, M.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of the 5hmC specific endonuclease PvuRts1I.
著者: Kazrani, A.A. / Kowalska, M. / Czapinska, H. / Bochtler, M.
履歴
登録2014年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 1.22014年6月4日Group: Database references
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Restriction endonuclease PvuRts1 I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1032
ポリマ－35,8651
非ポリマー2381
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.990, 61.990, 210.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細THE WILD-TYPE PROTEIN IS A DIMER. THE N-TERMINAL HISTIDINE TAG MAY FAVOR THE MONOMERIC FORM FOUND IN OUR CRYSTALS.

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要素

#1: タンパク質 Restriction endonuclease PvuRts1 I / Restriction endonuclease PvuRts1I / PvuRtsI1 restriction endonuclease


分子量: 35864.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus vulgaris (バクテリア) / 遺伝子: 1239102, pvuRts1I / プラスミド: pET15bMOD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566
参照: UniProt: Q52612, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% w/v PEG4000, 20% v/v glycerol, 20 mM D-glucose, 20 mM D-mannose, 20 mM D-galactose, 20 mM L-fucose, 20 mM D-xylose, 20 mM N-acetyl-D-glucosamine, 0.1 M MOPS/HEPES sodium, pH 7.5, for ...詳細: 10% w/v PEG4000, 20% v/v glycerol, 20 mM D-glucose, 20 mM D-mannose, 20 mM D-galactose, 20 mM L-fucose, 20 mM D-xylose, 20 mM N-acetyl-D-glucosamine, 0.1 M MOPS/HEPES sodium, pH 7.5, for cryoprotection, crystals were transferred to a variant of the buffer with 28% v/v glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. all: 17509 / Num. obs: 17509 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.97 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1275 / Rsym value: 0.97 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXDE位相決定
直接法モデル構築
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0066精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
直接法位相決定
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.35→43.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 18.331 / SU ML: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.313 / ESU R Free: 0.241 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. TLS REFINEMENT HAS BEEN USED. THE LOOP FOLLOWING THE ACTIVE SITE (RESIDUES 70-76) HAS BEEN MODELED TENTATIVELY BUT IT IS MOST LIKELY ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. TLS REFINEMENT HAS BEEN USED. THE LOOP FOLLOWING THE ACTIVE SITE (RESIDUES 70-76) HAS BEEN MODELED TENTATIVELY BUT IT IS MOST LIKELY DISORDERED DUE TO THE ABSENCE OF CATALYTIC METAL IONS AND/OR TARGET DNA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25397 897 5.1 %RANDOM
Rwork0.20305 ---
all0.20563 17495 --
obs0.20563 17495 96.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 70.387 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.85 Å20 Å20 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----1.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→43.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2469 0 15 55 2539
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212579
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.022272
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2931.9263488
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6435260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8515302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.51522.945146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.29915442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5921526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2358
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022899
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02589
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5771.51493
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0951.5611
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.10822407
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.64631086
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7654.51081
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.442 50 -
Rwork0.306 1218 -
obs-1268 98.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.07880.3605-0.22681.8216-1.78173.63310.09590.3245-0.212-0.06090.14370.03890.2301-0.5251-0.23950.34140.05470.03820.55220.04760.064226.80419.43261.163
22.8760.0842-0.60511.3136-0.43592.29980.0119-0.0068-0.29930.1098-0.0051-0.07340.0582-0.072-0.00670.3014-0.0151-0.04690.34560.03870.04628.9326.2684.603
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-6 - 141
2X-RAY DIFFRACTION2A142 - 290

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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